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- PDB-6bgg: Solution NMR structures of the BRD3 ET domain in complex with a C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bgg
タイトルSolution NMR structures of the BRD3 ET domain in complex with a CHD4 peptide
要素
  • Bromodomain-containing protein 3
  • CHD4
キーワードPROTEIN BINDING / transcription regulation / epigenetics
機能・相同性
機能・相同性情報


cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / terminal button organization / NuRD complex / regulation of cell fate specification / NGF-stimulated transcription / regulation of stem cell differentiation / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of synapse assembly / lncRNA binding / endodermal cell differentiation ...cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / terminal button organization / NuRD complex / regulation of cell fate specification / NGF-stimulated transcription / regulation of stem cell differentiation / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of synapse assembly / lncRNA binding / endodermal cell differentiation / site of DNA damage / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / protein localization to chromatin / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / transcription coregulator binding / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Regulation of PTEN gene transcription / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / : / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / molecular condensate scaffold activity / double-strand break repair via homologous recombination / RNA polymerase II transcription regulator complex / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / DNA helicase / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / histone binding / Potential therapeutics for SARS / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / negative regulation of gene expression / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #220 / CHD subfamily II, SANT-like domain / Domain of unknown function DUF1087 / CHD, C-terminal 2 / CHD, N-terminal / CHD subfamily II, SANT-like domain / CHD subfamily II, DUF1087 / CHDNT (NUC034) domain / CHDCT2 (NUC038) domain / Domain of Unknown Function (DUF1086) ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #220 / CHD subfamily II, SANT-like domain / Domain of unknown function DUF1087 / CHD, C-terminal 2 / CHD, N-terminal / CHD subfamily II, SANT-like domain / CHD subfamily II, DUF1087 / CHDNT (NUC034) domain / CHDCT2 (NUC038) domain / Domain of Unknown Function (DUF1086) / DUF1087 / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Chromo-like domain superfamily / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4 / Bromodomain-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Wai, D.C.C. / Szyszka, T.N. / Campbell, A.E. / Kwong, C. / Wilkinson-White, L. / Silva, A.P.G. / Low, J.K.K. / Kwan, A.H. / Gamsjaeger, R. / Lu, B. ...Wai, D.C.C. / Szyszka, T.N. / Campbell, A.E. / Kwong, C. / Wilkinson-White, L. / Silva, A.P.G. / Low, J.K.K. / Kwan, A.H. / Gamsjaeger, R. / Lu, B. / Vakoc, C.R. / Blobel, G.A. / Mackay, J.P.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: The BRD3 ET domain recognizes a short peptide motif through a mechanism that is conserved across chromatin remodelers and transcriptional regulators.
著者: Wai, D.C.C. / Szyszka, T.N. / Campbell, A.E. / Kwong, C. / Wilkinson-White, L.E. / Silva, A.P.G. / Low, J.K.K. / Kwan, A.H. / Gamsjaeger, R. / Chalmers, J.D. / Patrick, W.M. / Lu, B. / Vakoc, ...著者: Wai, D.C.C. / Szyszka, T.N. / Campbell, A.E. / Kwong, C. / Wilkinson-White, L.E. / Silva, A.P.G. / Low, J.K.K. / Kwan, A.H. / Gamsjaeger, R. / Chalmers, J.D. / Patrick, W.M. / Lu, B. / Vakoc, C.R. / Blobel, G.A. / Mackay, J.P.
履歴
登録2017年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年5月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.52024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHD4
B: Bromodomain-containing protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9622
ポリマ－11,9622
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: Surface plasmon resonance binding assays confirm association of CHD4 peptide with BRD3 ET domain.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area990 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area7330 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド CHD4


分子量: 1273.629 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 290-301 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14839*PLUS
#2: タンパク質 Bromodomain-containing protein 3 / RING3-like protein


分子量: 10687.956 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 557-644 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD3, KIAA0043, RING3L / プラスミド: pGEX6P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: Q15059

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
121isotropic13D 1H-15N NOESY
132isotropic13D 1H-13C (F1)-filtered NOESY aliphatic
141isotropic13D HN(CA)CB
151isotropic13D CBCA(CO)NH
161isotropic13D HBHA(CO)NH
171isotropic13D HNCO
181isotropic1HN(CA)CO
192isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1101isotropic13D H(CCO)NH
1111isotropic12D 15N13C (F2,F1)-filtered) 1H-1H NOESY
1121isotropic12D 1H-15N HSQC
1133isotropic12D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution1500 uM [U-13C; U-15N] BRD3, 500 uM CHD4, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 1 mM DTT, 90% H2O/10% D2OBRD3-CHD4 in H2O90% H2O/10% D2O
solution2500 uM [U-13C; U-15N] BRD3, 500 uM CHD4, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 1 mM DTT, 100% D2OBRD3-CHD4 in D2O100% D2O
solution3500 uM BRD3, 500 uM CHD4, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 1 mM DTT, 90% H2O/10% D2Ounlabelled BRD3-CHD490% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
500 uMBRD3[U-13C; U-15N]1
500 uMCHD4natural abundance1
20 mMsodium phosphatenatural abundance1
50 mMsodium chloridenatural abundance1
1 mMDTTnatural abundance1
500 uMBRD3[U-13C; U-15N]2
500 uMCHD4natural abundance2
20 mMsodium phosphatenatural abundance2
50 mMsodium chloridenatural abundance2
1 mMDTTnatural abundance2
500 uMBRD3natural abundance3
500 uMCHD4natural abundance3
20 mMsodium phosphatenatural abundance3
50 mMsodium chloridenatural abundance3
1 mMDTTnatural abundance3
試料状態イオン強度: .2 M / Label: 298 K pH 6.5 / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Sparky3.1.3Goddardchemical shift assignment
CYANA3.97Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
Sparky3.1.3Goddardpeak picking
TopSpin3.5.6Bruker Biospin解析
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Water refinement using RECOORD protocol (Nederveen 2015)
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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