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- PDB-6bdx: 4-hydroxy tetrahydrodipicolinate reductase from Neisseria gonorrhoeae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bdx
タイトル4-hydroxy tetrahydrodipicolinate reductase from Neisseria gonorrhoeae
要素4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Lysine biosynthesis / 4-hydroxy tetrahydrodipicolinate reductase / Neisseria gonorrhoeae
機能・相同性
機能・相同性情報


4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, NAD or NADP as acceptor / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / NAD binding / NADP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydrodipicolinate reductase, conserved site / Dihydrodipicolinate reductase signature. / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminal / Dihydrodipicolinate reductase / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminus / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminal / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminus / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Dihydrodipicolinate reductase, conserved site / Dihydrodipicolinate reductase signature. / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminal / Dihydrodipicolinate reductase / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminus / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminal / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminus / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Pote, S.S. / Pye, S.E. / Sheahan, T.E. / Chruszcz, M.
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2018
タイトル: 4-Hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase from Neisseria gonorrhoeae - structure and interactions with coenzymes and substrate analog.
著者: Pote, S. / Pye, S.E. / Sheahan, T.E. / Gawlicka-Chruszcz, A. / Majorek, K.A. / Chruszcz, M.
履歴
登録2017年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1319
ポリマ－28,3621
非ポリマー7698
水3,117173
1
A: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase
ヘテロ分子

A: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase
ヘテロ分子

A: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase
ヘテロ分子

A: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,52336
ポリマ－113,4494
非ポリマー3,07432
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_465-x-1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area15520 Å2
ΔGint-406 kcal/mol
Surface area41320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.803, 71.723, 138.414
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase / HTPA reductase


分子量: 28362.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
遺伝子: dapB, WHOK_00270, WHOK_02229C, WHOM_00688, WHOM_02238C, WHOP_00630, WHOP_02238C, WHOU_00751, WHOU_02311C, WHOV_01184, WHOV_02299C, WHOW_00218, WHOW_02292C, WHOX_00871, WHOX_02228C, WHOY_ ...遺伝子: dapB, WHOK_00270, WHOK_02229C, WHOM_00688, WHOM_02238C, WHOP_00630, WHOP_02238C, WHOU_00751, WHOU_02311C, WHOV_01184, WHOV_02299C, WHOW_00218, WHOW_02292C, WHOX_00871, WHOX_02228C, WHOY_00570, WHOY_02311C, WHOZ_01787, WHOZ_02300C
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A1D3EVW8, UniProt: Q5F5Y7*PLUS, 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M BIS-TRIS pH 6.5, 2.0 M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→40 Å / Num. obs: 25492 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.067 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 48.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.88 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.784 / Mean I/σ(I) obs: 3.38 / Num. unique obs: 1251 / Rpim(I) all: 0.27 / Rrim(I) all: 0.757 / Rsym value: 0.784 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
HKL-3000精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ARZ

1arz


解像度: 1.85→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.118 / ESU R Free: 0.117 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20989 1173 4.7 %RANDOM
Rwork0.16943 ---
obs0.17139 23783 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 38.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.3 Å20 Å2-0 Å2
2---0.67 Å20 Å2
3----1.63 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.85→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1885 0 40 173 2098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0191944
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.021821
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9111.9682639
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.83334185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9365258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.50523.73375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.18115299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.9081513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.2317
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022178
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.010.02379
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3382.9871038
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3382.9841037
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2594.451294
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.2584.4531295
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8443.632906
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.3213.447875
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.2034.9741297
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.10937.0122024
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.96836.481999
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 82 -
Rwork0.216 1715 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.09670.04560.16170.73320.55970.6611-0.0194-0.03180.01480.05750.00540.00620.01780.04260.01410.0081-0.00610.00430.04440.01130.0793-23.40617.40631.691
20.1854-0.01970.07120.3597-0.01810.80260.01690.0543-0.01090.04040.0047-0.02850.04740.1431-0.02170.00940.0159-0.00940.0958-0.01170.0384-19.01624.3490.96
30.9462-0.45880.38972.129-0.41611.25030.02650.1242-0.1034-0.1896-0.05080.1364-0.0519-0.02110.02430.02550.0014-0.02050.0473-0.0040.081-27.41513.15618.89
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 123
2X-RAY DIFFRACTION2A124 - 236
3X-RAY DIFFRACTION3A237 - 267

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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