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- PDB-6bdn: Crystal structure of human TAO3 kinase binding ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bdn
タイトルCrystal structure of human TAO3 kinase binding ADP
要素Serine/threonine-protein kinase TAO3
キーワードTRANSFERASE / TAOK3 / kinase / Serine/threonine-protein kinase / ADT-binding / MAPK cascade
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of stress-activated MAPK cascade / negative regulation of JNK cascade / protein kinase inhibitor activity / regulation of MAPK cascade / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of JUN kinase activity / RAC1 GTPase cycle / neuron projection morphogenesis ...positive regulation of stress-activated MAPK cascade / negative regulation of JNK cascade / protein kinase inhibitor activity / regulation of MAPK cascade / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of JUN kinase activity / RAC1 GTPase cycle / neuron projection morphogenesis / positive regulation of JNK cascade / MAPK cascade / transferase activity / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Serine/threonine-protein kinase TAO3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Aleshin, A.E. / Bankton, L.A. / Pinkerton, A. / Courtneidge, S.A. / Liddington, R.C.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human TAO3 kinase binding ADP
著者: Aleshin, A.E. / Bankton, L.A. / Pinkerton, A. / Liddington, R.C. / Courtneidge, S.A.
履歴
登録2017年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase TAO3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0435
ポリマ－36,4011
非ポリマー6434
水4,432246
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area14590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.187, 59.897, 110.177
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase TAO3 / Cutaneous T-cell lymphoma-associated antigen HD-CL-09 / CTCL-associated antigen HD-CL-09 / ...Cutaneous T-cell lymphoma-associated antigen HD-CL-09 / CTCL-associated antigen HD-CL-09 / Dendritic cell-derived protein kinase / JNK/SAPK-inhibitory kinase / Jun kinase-inhibitory kinase / Kinase from chicken homolog A / hKFC-A / Thousand and one amino acid protein 3


分子量: 36400.738 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-316 / 変異: R6A, K7A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAOK3, DPK, JIK, KDS, MAP3K18
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: Q9H2K8, non-specific serine/threonine protein kinase

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非ポリマー , 5種, 250分子

#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.52 %
結晶化温度: 279.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Drops: 1.8 uL protein + 1.0 uL well solution, protein solution: 6.5 mg/mL TAO3K in 0.7 mM ADP, 5 mM magnesium chloride, 100 mM sodium chloride, 25 mM Tris, pH 8.0, 2 mM BME, 0.3 mM EDTA, well ...詳細: Drops: 1.8 uL protein + 1.0 uL well solution, protein solution: 6.5 mg/mL TAO3K in 0.7 mM ADP, 5 mM magnesium chloride, 100 mM sodium chloride, 25 mM Tris, pH 8.0, 2 mM BME, 0.3 mM EDTA, well solution: 20% PEG3350, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.5, cryoprotectant: 20% PEG1500
PH範囲: 6.7-7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.12708 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月8日
放射モノクロメーター: Si(111) side scattering I-beam bent single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12708 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→38.1 Å / Num. obs: 59157 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.042 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.5-1.534.40.61728890.7510.3270.70199.8
8.22-38.13.80.0294230.9960.0170.03498.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.32データスケーリング
REFMAC5.8.0103精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1U5R

1u5r


解像度: 1.5→38.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 1.419 / SU ML: 0.053 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.07 / ESU R Free: 0.073 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2145 2959 5 %RANDOM
Rwork0.1856 ---
obs0.187 56151 99.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 76.24 Å2 / Biso mean: 24.183 Å2 / Biso min: 11.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.54 Å20 Å20 Å2
2--0.55 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→38.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2473 0 47 246 2766
Biso mean--19.13 34.49 -
残基数----307
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0192606
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022469
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3831.9663537
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.16435690
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2775314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.29623.917120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.11215451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1251514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1460.2383
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0212906
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02609
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 211 -
Rwork0.264 4095 -
all-4306 -
obs--99.17 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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