[日本語] English
万見
- PDB-6bba: Crystal structure of human mitochondrial ClpP complex with acylde... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bba
タイトルCrystal structure of human mitochondrial ClpP complex with acyldepsipeptide ADEP-28
要素
  • ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit, mitochondrial
  • Acyldepsipeptide ADEP-28
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Protease / proteostasis / protein quality control / mitochondria / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane protein proteolysis / mitochondrial protein catabolic process / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / Mitochondrial protein degradation / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / ATPase binding ...membrane protein proteolysis / mitochondrial protein catabolic process / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / Mitochondrial protein degradation / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / ATPase binding / endopeptidase activity / mitochondrial matrix / serine-type endopeptidase activity / mitochondrion / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily ...ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.796 Å
データ登録者Mabanglo, M.F. / Houry, W.A.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-148564 カナダ
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2018
タイトル: Acyldepsipeptide Analogs Dysregulate Human Mitochondrial ClpP Protease Activity and Cause Apoptotic Cell Death.
著者: Wong, K.S. / Mabanglo, M.F. / Seraphim, T.V. / Mollica, A. / Mao, Y.Q. / Rizzolo, K. / Leung, E. / Moutaoufik, M.T. / Hoell, L. / Phanse, S. / Goodreid, J. / Barbosa, L.R.S. / Ramos, C.H.I. / ...著者: Wong, K.S. / Mabanglo, M.F. / Seraphim, T.V. / Mollica, A. / Mao, Y.Q. / Rizzolo, K. / Leung, E. / Moutaoufik, M.T. / Hoell, L. / Phanse, S. / Goodreid, J. / Barbosa, L.R.S. / Ramos, C.H.I. / Babu, M. / Mennella, V. / Batey, R.A. / Schimmer, A.D. / Houry, W.A.
履歴
登録2017年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_rmsd_bond / pdbx_validate_torsion / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit, mitochondrial
B: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit, mitochondrial
C: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit, mitochondrial
D: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit, mitochondrial
E: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit, mitochondrial
F: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit, mitochondrial
G: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit, mitochondrial
H: Acyldepsipeptide ADEP-28
I: Acyldepsipeptide ADEP-28
J: Acyldepsipeptide ADEP-28
K: Acyldepsipeptide ADEP-28
L: Acyldepsipeptide ADEP-28
M: Acyldepsipeptide ADEP-28
N: Acyldepsipeptide ADEP-28


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,89414
ポリマ－174,89414
非ポリマー00
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, assembly also confirmed by SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area31870 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area51320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)172.399, 172.399, 135.963
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質
ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit, mitochondrial / Endopeptidase Clp


分子量: 24179.875 Da / 分子数: 7 / 断片: residues 58-277 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLPP / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16740, endopeptidase Clp
#2: タンパク質・ペプチド
Acyldepsipeptide ADEP-28


分子量: 804.920 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.12 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M sodium acetate trihydrate pH 4.6, 4% w/v polyethylene glycol 4,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.796→50 Å / Num. obs: 57827 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.179 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.188 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 11 % / Mean I/σ(I) obs: 1.27 / Num. unique obs: 2896 / Rpim(I) all: 0.566 / Rrim(I) all: 0.188 / Χ2: 0.684 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TG6

1tg6


解像度: 2.796→46.735 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2346 2017 3.49 %
Rwork0.1866 --
obs0.1883 57827 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.796→46.735 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10233 0 392 208 10833
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00910856
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.18114718
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.9044094
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0621686
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071860
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7956-2.86550.34711430.30733892X-RAY DIFFRACTION99
2.8655-2.9430.32451410.2713956X-RAY DIFFRACTION100
2.943-3.02950.32041410.23673961X-RAY DIFFRACTION100
3.0295-3.12730.28131430.2343967X-RAY DIFFRACTION100
3.1273-3.23910.33291450.22813958X-RAY DIFFRACTION100
3.2391-3.36870.31421420.23083953X-RAY DIFFRACTION100
3.3687-3.5220.27971450.21063961X-RAY DIFFRACTION100
3.522-3.70760.2591420.18043982X-RAY DIFFRACTION100
3.7076-3.93980.20721430.17193985X-RAY DIFFRACTION100
3.9398-4.24380.18751440.15563998X-RAY DIFFRACTION100
4.2438-4.67050.19751480.14574014X-RAY DIFFRACTION100
4.6705-5.34550.20541450.15994001X-RAY DIFFRACTION100
5.3455-6.73160.23791450.19164054X-RAY DIFFRACTION100
6.7316-46.74140.19451500.1754128X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る