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- PDB-6b8n: Crystal Structure of the Ca2+/CaM:Kv7.4 (KCNQ4) AB Domain Complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b8n
タイトルCrystal Structure of the Ca2+/CaM:Kv7.4 (KCNQ4) AB Domain Complex, 10 uM CaCl2 soak
要素
  • Calmodulin-1
  • Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
キーワードMETAL TRANSPORT / ion channel / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Voltage gated Potassium channels / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde ...Voltage gated Potassium channels / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / inner ear morphogenesis / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / voltage-gated potassium channel activity / detection of calcium ion / potassium channel activity / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / basal plasma membrane / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / calcium channel regulator activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Stimuli-sensing channels / RAF activation / sensory perception of sound / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to calcium ion / potassium ion transport / RAS processing / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / long-term synaptic potentiation / spindle pole / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. ...Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.201 Å
データ登録者Chang, A. / Minor, D.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)R01 DC007664 米国
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2018
タイトル: A Calmodulin C-Lobe Ca
著者: Chang, A. / Abderemane-Ali, F. / Hura, G.L. / Rossen, N.D. / Gate, R.E. / Minor, D.L.
履歴
登録2017年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
B: Calmodulin-1
C: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
D: Calmodulin-1
E: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
F: Calmodulin-1
G: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
H: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,61016
ポリマ－107,0658
非ポリマー5458
水5,278293
1
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
B: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8063
ポリマ－26,7662
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4110 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area12560 Å2
手法PISA
2
C: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
D: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9985
ポリマ－26,7662
非ポリマー2323
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4060 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area13030 Å2
手法PISA
3
E: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
F: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9024
ポリマ－26,7662
非ポリマー1362
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4410 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area12380 Å2
手法PISA
4
G: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
H: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9024
ポリマ－26,7662
非ポリマー1362
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area11990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.299, 143.382, 164.469
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質
Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4 / KQT-like 4 / Potassium channel subunit alpha KvLQT4 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv7.4


分子量: 9913.735 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNQ4 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P56696
#2: タンパク質
Calmodulin-1


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / プラスミド: pEGST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P0DP23
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.75 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2M ammonium sulfate, 0.1M BisTris pH 6.5, 0.01mM CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月20日
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal Khozu / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→14.977 Å / Num. obs: 124961 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.52 % / Biso Wilson estimate: 40.92 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.164 / Rrim(I) all: 0.181 / Χ2: 1.123 / Net I/σ(I): 8.32 / Num. measured all: 689772
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.2-2.335.4192.3450.72197790.4242.59999.5
2.33-2.495.3481.4751.13187260.6861.637100
2.49-2.685.5760.9891.78174400.8051.092100
2.68-2.935.6870.5863161010.9180.646100
2.93-3.265.510.2975.55146010.9710.328100
3.26-3.735.3230.12711.72129510.9930.141100
3.73-4.55.830.06822.88110940.9980.075100
4.5-6.15.5720.06125.0287650.9980.068100
6.1-14.9775.5810.03439.8355040.9990.03893.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6B8L

6b8l


解像度: 2.201→14.977 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.47
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2642 1993 3.09 %
Rwork0.2201 --
obs0.2214 64572 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 165.37 Å2 / Biso mean: 61.1472 Å2 / Biso min: 27.35 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.201→14.977 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7098 0 24 293 7415
Biso mean--82.06 50.48 -
残基数----878
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027235
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4199708
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0361063
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031267
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.012778
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.201-2.25580.3931390.39034398453799
2.2558-2.31660.38111400.350443924532100
2.3166-2.38450.36871400.3324440458099
2.3845-2.46120.35031400.32154399453999
2.4612-2.54870.32721410.29664419456099
2.5487-2.65020.31461420.275344674609100
2.6502-2.77010.32041410.274844334574100
2.7701-2.91520.2751420.246644484590100
2.9152-3.09630.30721440.245944714615100
3.0963-3.33290.25981410.231944674608100
3.3329-3.66390.26371450.204644984643100
3.6639-4.18390.2331430.178945204663100
4.1839-5.23370.23051450.173645434688100
5.2337-14.97730.20811500.173446844834100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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