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- PDB-6b6i: 2.4A resolution structure of human Norovirus GII.4 protease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b6i
タイトル2.4A resolution structure of human Norovirus GII.4 protease
要素3C-like protease
キーワードVIRAL PROTEIN / Protease / 3C-like protease / viral protease / GII.4 / Minerva
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell membrane / RNA helicase activity / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Viral polyprotein, Caliciviridae N-terminal / Viral polyprotein N-terminal / Norovirus 3C-like protease (NV 3CLpro) domain profile. / Norovirus peptidase C37 / Southampton virus-type processing peptidase / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Trypsin-like serine proteases ...Viral polyprotein, Caliciviridae N-terminal / Viral polyprotein N-terminal / Norovirus 3C-like protease (NV 3CLpro) domain profile. / Norovirus peptidase C37 / Southampton virus-type processing peptidase / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Norovirus GII.4 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Muzzarelli, K.M. / Kuiper, B.D. / Spellmon, N.S. / Hackett, J. / Brunzelle, J.S. / Kovari, I.A. / Amblard, F. / Yang, Z. / Schinazi, R.F. / Kovari, L.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Wayne State University 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2019
タイトル: Structural and Antiviral Studies of the Human Norovirus GII.4 Protease.
著者: Muzzarelli, K.M. / Kuiper, B. / Spellmon, N. / Brunzelle, J. / Hackett, J. / Amblard, F. / Zhou, S. / Liu, P. / Kovari, I.A. / Yang, Z. / Schinazi, R.F. / Kovari, L.C.
履歴
登録2017年10月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年2月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3C-like protease
B: 3C-like protease
C: 3C-like protease
D: 3C-like protease
E: 3C-like protease
F: 3C-like protease
G: 3C-like protease
H: 3C-like protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,9378
ポリマ－153,9378
非ポリマー00
水1,838102
1
A: 3C-like protease
B: 3C-like protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4842
ポリマ－38,4842
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area16200 Å2
手法PISA
2
C: 3C-like protease
D: 3C-like protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4842
ポリマ－38,4842
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15970 Å2
手法PISA
3
E: 3C-like protease
F: 3C-like protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4842
ポリマ－38,4842
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area16140 Å2
手法PISA
4
G: 3C-like protease
H: 3C-like protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4842
ポリマ－38,4842
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1820 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area16170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.940, 112.940, 153.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

-
要素

#1: タンパク質
3C-like protease


分子量: 19242.172 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 982-1162 / 変異: C139A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Norovirus GII.4 (ウイルス) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: A0A076EGG6, UniProt: A0A0K2E2J2*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.78 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 8000, Lithium Sulfate, Tris, MES, glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2017年8月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→52.99 Å / Num. obs: 81454 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.44→2.5 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 1.355 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 6060 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2IPH

2iph


解像度: 2.44→51.123 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 26.16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.222 3994 4.91 %
Rwork0.1796 --
obs0.1816 81400 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.44→51.123 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10514 0 0 102 10616
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00810777
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.20714599
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.573912
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461637
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051874
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.44-2.46870.33781220.30392675X-RAY DIFFRACTION100
2.4687-2.49880.31171060.29562734X-RAY DIFFRACTION100
2.4988-2.53050.35751160.29622663X-RAY DIFFRACTION100
2.5305-2.56380.31261410.27862720X-RAY DIFFRACTION100
2.5638-2.59890.33961600.27922592X-RAY DIFFRACTION100
2.5989-2.6360.34311360.26612663X-RAY DIFFRACTION100
2.636-2.67530.27951360.24662718X-RAY DIFFRACTION100
2.6753-2.71710.31581480.23752603X-RAY DIFFRACTION100
2.7171-2.76170.27381400.23432714X-RAY DIFFRACTION100
2.7617-2.80930.27061520.23362592X-RAY DIFFRACTION100
2.8093-2.86040.2791330.23622693X-RAY DIFFRACTION100
2.8604-2.91540.27461260.22532695X-RAY DIFFRACTION100
2.9154-2.97490.23991160.23842722X-RAY DIFFRACTION100
2.9749-3.03960.29351420.23652635X-RAY DIFFRACTION100
3.0396-3.11030.30521520.23892685X-RAY DIFFRACTION100
3.1103-3.18810.27851600.22542594X-RAY DIFFRACTION100
3.1881-3.27420.25051760.20972640X-RAY DIFFRACTION100
3.2742-3.37060.28411280.19952711X-RAY DIFFRACTION100
3.3706-3.47930.23711300.19912652X-RAY DIFFRACTION100
3.4793-3.60370.25361620.18662658X-RAY DIFFRACTION100
3.6037-3.74790.23331440.18132676X-RAY DIFFRACTION100
3.7479-3.91840.23961200.17562683X-RAY DIFFRACTION100
3.9184-4.12490.19561880.15742597X-RAY DIFFRACTION100
4.1249-4.38320.1711540.14872659X-RAY DIFFRACTION100
4.3832-4.72140.15261260.12412698X-RAY DIFFRACTION100
4.7214-5.19620.16011300.12982662X-RAY DIFFRACTION100
5.1962-5.94710.19161200.15362712X-RAY DIFFRACTION100
5.9471-7.48890.1921280.15722677X-RAY DIFFRACTION100
7.4889-51.13450.1791020.15382683X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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