登録情報 データベース : PDB / ID : 6b2u 構造の表示 ダウンロードとリンクタイトル Crystal structure of Xanthomonas campestris OleA H285N with Cerulenin 要素3-oxoacyl-[ACP] synthase III 詳細 キーワード TRANSFERASE / Thiolase / OleA / Condensation / Cerulenin機能・相同性 機能・相同性情報分子機能 ドメイン・相同性 構成要素
acyl-CoA:acyl-CoA alkyltransferase / secondary metabolite biosynthetic process / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 3-Oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III / 3-Oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III / 3-Oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III, C-terminal / 3-Oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III C terminal / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta 類似検索 - ドメイン・相同性 Chem-CER / : / Acyl-CoA:acyl-CoA alkyltransferase 類似検索 - 構成要素生物種 Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)手法 X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度 : 2.04 Å 詳細データ登録者 Jensen, M.R. / Goblirsch, B.R. / Esler, M.A. / Christenson, J.K. / Mohamed, F.A. / Wackett, L.P. / Wilmot, C.M. 資金援助 米国, 2件 詳細 詳細を隠す組織 認可番号 国 National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) T32GM008700 米国 BioTechnology Institute 1000014885 10866 MNT11 米国
引用ジャーナル : To be published タイトル : The role of OleA His285 in substrate coordination of long-chain acyl-CoA著者 : Jensen, M.R. / Goblirsch, B.R. / Esler, M.A. / Christenson, J.K. / Mohamed, F.A. / Wackett, L.P. / Wilmot, C.M. 履歴 登録 2017年9月20日 登録サイト : RCSB / 処理サイト : RCSB改定 1.0 2018年2月28日 Provider : repository / タイプ : Initial release改定 1.1 2020年1月1日 Group : Author supporting evidence / カテゴリ : pdbx_audit_support / Item : _pdbx_audit_support.funding_organization改定 1.2 2023年10月4日 Group : Advisory / Data collection ... Advisory / Data collection / Database references / Refinement description カテゴリ : chem_comp_atom / chem_comp_bond ... chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms Item : _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
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