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万見
- PDB-6atk: Crystal structure of the human coronavirus 229E spike protein rec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6atk
タイトルCrystal structure of the human coronavirus 229E spike protein receptor binding domain in complex with human aminopeptidase N
要素
  • Aminopeptidase N
  • Spike glycoprotein
キーワードHydrolase/Viral protein / coronavirus / spike / receptor / Hydrolase-Viral protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane alanyl aminopeptidase / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / aminopeptidase activity / secretory granule membrane / peptide binding / endocytosis involved in viral entry into host cell / metallopeptidase activity ...membrane alanyl aminopeptidase / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / aminopeptidase activity / secretory granule membrane / peptide binding / endocytosis involved in viral entry into host cell / metallopeptidase activity / signaling receptor activity / virus receptor activity / angiogenesis / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / cell differentiation / receptor-mediated virion attachment to host cell / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / Neutrophil degranulation / virion membrane / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Spike glycoprotein, Alphacoronavirus / Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Spike glycoprotein S1, coronavirus / Coronavirus spike glycoprotein S1 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / ERAP1-like C-terminal domain / : / Zincin-like fold ...Spike glycoprotein, Alphacoronavirus / Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Spike glycoprotein S1, coronavirus / Coronavirus spike glycoprotein S1 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / ERAP1-like C-terminal domain / : / Zincin-like fold / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Spike glycoprotein S2, coronavirus, C-terminal / Coronavirus spike glycoprotein S2, intravirion / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Coronavirus spike glycoprotein S1, C-terminal / Coronavirus spike glycoprotein S1, C-terminal / Spike glycoprotein S2, coronavirus, heptad repeat 1 / Spike glycoprotein S2, coronavirus, heptad repeat 2 / Coronavirus spike (S) glycoprotein S2 subunit heptad repeat 2 (HR2) region profile. / Coronavirus spike (S) glycoprotein S2 subunit heptad repeat 1 (HR1) region profile. / Spike glycoprotein S2 superfamily, coronavirus / Spike glycoprotein S2, coronavirus / Coronavirus spike glycoprotein S2 / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Aminopeptidase N / Spike glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human coronavirus 229E (ヒトコロナウイルス 229E)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.505 Å
データ登録者Wong, A.H. / Rini, J.M.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Receptor-binding loops in alphacoronavirus adaptation and evolution.
著者: Wong, A.H.M. / Tomlinson, A.C.A. / Zhou, D. / Satkunarajah, M. / Chen, K. / Sharon, C. / Desforges, M. / Talbot, P.J. / Rini, J.M.
履歴
登録2017年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminopeptidase N
B: Aminopeptidase N
C: Aminopeptidase N
E: Spike glycoprotein
D: Spike glycoprotein
F: Spike glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)363,63629
ポリマ－357,9996
非ポリマー5,63623
水00
1
A: Aminopeptidase N
D: Spike glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,57511
ポリマ－119,3332
非ポリマー2,2419
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Aminopeptidase N
E: Spike glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,35310
ポリマ－119,3332
非ポリマー2,0208
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Aminopeptidase N
F: Spike glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,7088
ポリマ－119,3332
非ポリマー1,3756
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)153.820, 153.820, 322.120
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 68 through 889 or resid 899 through 967))
21(chain B and (resid 68 through 889 or resid 899 through 967))
31chain C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 68 through 889 or resid 899 through 967))A68 - 889
121(chain A and (resid 68 through 889 or resid 899 through 967))A899 - 967
211(chain B and (resid 68 through 889 or resid 899 through 967))B68 - 889
221(chain B and (resid 68 through 889 or resid 899 through 967))B899 - 967
311chain CC68 - 1014

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要素

#1: タンパク質 Aminopeptidase N / hAPN / Alanyl aminopeptidase / Aminopeptidase M / AP-M / Microsomal aminopeptidase / Myeloid plasma ...hAPN / Alanyl aminopeptidase / Aminopeptidase M / AP-M / Microsomal aminopeptidase / Myeloid plasma membrane glycoprotein CD13 / gp150


分子量: 103464.984 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 68-967 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANPEP, APN, CD13, PEPN / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P15144, membrane alanyl aminopeptidase
#2: タンパク質 Spike glycoprotein / S glycoprotein / E2 / Peplomer protein


分子量: 15868.112 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 294-432 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human coronavirus 229E (ヒトコロナウイルス 229E)
遺伝子: S, 2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P15423
#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 8% PEG 8000, 1mM GSSG, 1mM GSH, 5% Glycerol, 100mM MES, 1ug/mL endo-beta-N-acetylglucosaminidase A

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 55989 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.1 % / CC1/2: 0.99 / Rpim(I) all: 0.08 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 3.5→3.6 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 5490 / CC1/2: 0.68 / Rpim(I) all: 0.33 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FYQ

4fyq


解像度: 3.505→49.795 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2668 1991 3.56 %
Rwork0.2444 53996 -
obs0.2452 55987 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 187.77 Å2 / Biso mean: 96.7655 Å2 / Biso min: 47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.505→49.795 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23307 0 353 0 23660
Biso mean--110.66 --
残基数----2898
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00324296
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.70133134
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0483680
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0074254
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8188836
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A13179X-RAY DIFFRACTION2.745TORSIONAL
12B13179X-RAY DIFFRACTION2.745TORSIONAL
13C13179X-RAY DIFFRACTION2.745TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.5047-3.59240.33821390.314237753914100
3.5924-3.68950.38121380.337538043942100
3.6895-3.7980.32181380.298238323970100
3.798-3.92050.371420.309638193961100
3.9205-4.06060.32591460.282338463992100
4.0606-4.22310.30491390.264837933932100
4.2231-4.41520.25071390.256838543993100
4.4152-4.64780.23821450.22638594004100
4.6478-4.93880.24321430.221738594002100
4.9388-5.31970.27761410.222338684009100
5.3197-5.85430.26741430.234338724015100
5.8543-6.69970.2691460.244639074053100
6.6997-8.43420.21341430.212839324075100
8.4342-49.79990.21731490.20943976412596

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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