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- PDB-6ar2: Structure of human SLMAP FHA domain in complex with pMST2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ar2
タイトルStructure of human SLMAP FHA domain in complex with pMST2
要素
  • ASP-GLY-TPO-MET-LYS-ARG
  • Sarcolemmal membrane-associated protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Hippo / SLMAP / FHA / phospho-MST2
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / regulation of voltage-gated sodium channel activity / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of sodium ion transmembrane transport / FAR/SIN/STRIPAK complex / endocardium development ...regulation of membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / regulation of voltage-gated sodium channel activity / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of sodium ion transmembrane transport / FAR/SIN/STRIPAK complex / endocardium development / negative regulation of organ growth / hippo signaling / M band / Signaling by Hippo / protein localization to centrosome / organ growth / positive regulation of fat cell differentiation / hepatocyte apoptotic process / negative regulation of hippo signaling / regulation of MAPK cascade / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / smooth endoplasmic reticulum / canonical Wnt signaling pathway / muscle contraction / JNK cascade / epithelial cell proliferation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein serine/threonine kinase activator activity / central nervous system development / protein localization to plasma membrane / protein tetramerization / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / mitochondrial membrane / sarcolemma / Z disc / protein import into nucleus / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of protein binding / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein stabilization / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / endoplasmic reticulum membrane / apoptotic process / magnesium ion binding / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / Mst1 SARAH domain / C terminal SARAH domain of Mst1 / SARAH domain / SARAH domain profile. / : / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain ...: / : / Mst1 SARAH domain / C terminal SARAH domain of Mst1 / SARAH domain / SARAH domain profile. / : / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / p53-like tetramerisation domain superfamily / SMAD/FHA domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase 3 / Sarcolemmal membrane-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Osinski, A. / Ni, L. / Luo, X.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM107415 米国
Welch FoundationI-1932 米国
引用ジャーナル: Elife / : 2017
タイトル: SAV1 promotes Hippo kinase activation through antagonizing the PP2A phosphatase STRIPAK.
著者: Bae, S.J. / Ni, L. / Osinski, A. / Tomchick, D.R. / Brautigam, C.A. / Luo, X.
履歴
登録2017年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sarcolemmal membrane-associated protein
B: Sarcolemmal membrane-associated protein
C: ASP-GLY-TPO-MET-LYS-ARG
D: ASP-GLY-TPO-MET-LYS-ARG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1604
ポリマ-34,1604
非ポリマー00
3,657203
1
A: Sarcolemmal membrane-associated protein
C: ASP-GLY-TPO-MET-LYS-ARG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0802
ポリマ-17,0802
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area840 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7610 Å2
手法PISA
2
B: Sarcolemmal membrane-associated protein
D: ASP-GLY-TPO-MET-LYS-ARG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0802
ポリマ-17,0802
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area810 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area7720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.758, 70.534, 91.015
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Sarcolemmal membrane-associated protein / Sarcolemmal-associated protein


分子量: 15789.931 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-140 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLMAP, KIAA1601, SLAP, UNQ1847/PRO3577 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14BN4
#2: タンパク質・ペプチド ASP-GLY-TPO-MET-LYS-ARG


分子量: 1290.252 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13188*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 200 mM KSCN, 20% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→38.24 Å / Num. obs: 36933 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.5 % / Rpim(I) all: 0.029 / Net I/σ(I): 39.4
反射 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 2719 / Rpim(I) all: 0.318 / % possible all: 97.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6AR0
解像度: 1.55→38.239 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.62
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1877 1846 5 %
Rwork0.1614 --
obs0.1627 36924 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→38.239 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2210 0 0 203 2413
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092256
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0053046
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8281366
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063334
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007396
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.59190.30281360.27482583X-RAY DIFFRACTION97
1.5919-1.63870.31961400.23122660X-RAY DIFFRACTION100
1.6387-1.69160.26361410.20552669X-RAY DIFFRACTION100
1.6916-1.75210.23141400.18312652X-RAY DIFFRACTION100
1.7521-1.82220.24511380.1742665X-RAY DIFFRACTION100
1.8222-1.90520.25451420.1662685X-RAY DIFFRACTION100
1.9052-2.00560.1921400.15862676X-RAY DIFFRACTION100
2.0056-2.13120.17451430.14992700X-RAY DIFFRACTION100
2.1312-2.29580.19551420.15062704X-RAY DIFFRACTION100
2.2958-2.52680.181430.16012701X-RAY DIFFRACTION100
2.5268-2.89230.20341430.16142730X-RAY DIFFRACTION100
2.8923-3.64350.1751450.15132758X-RAY DIFFRACTION100
3.6435-38.2510.16051530.15772895X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.5618-1.5821-0.44933.29680.15142.9911-0.0412-0.27150.01050.2886-0.11330.1485-0.17480.06520.15590.2377-0.04920.03050.276-0.03140.25067.8517156.6078120.0852
24.482-1.7329-0.34573.74330.47165.67480.2439-0.2033-0.06750.0035-0.0341-0.03160.51240.312-0.11420.2406-0.00940.00970.24130.0150.23499.9693146.493114.7527
37.3961-2.78734.77313.9101-3.81656.36370.2226-0.4128-0.4118-0.04750.07270.43520.2321-0.5714-0.22840.2446-0.02310.00880.3218-0.00350.2858-1.9086150.1394114.3928
44.3171-0.61291.47211.14070.44762.08350.12820.1612-0.205-0.0241-0.05970.00440.08060.1843-0.090.17770.00690.01250.1937-0.00350.197513.3758150.6264106.7184
53.29020.40731.27031.93570.10893.1335-0.04110.21330.3971-0.1595-0.06170.1383-0.28310.06910.10010.2458-0.0068-0.00720.23440.01060.2557.795160.8095105.2739
67.73722.08221.6290.66440.70181.073-0.38350.10991.1302-0.1848-0.00870.1078-0.2086-0.330.26140.39470.0312-0.0750.4841-0.09740.5871-11.2799166.5626110.9897
75.3726-3.10520.96852.1795-0.31320.329-0.0755-0.0327-0.10730.1302-0.08760.019-0.14460.08830.17910.222-0.04140.00020.27650.01530.258612.7543157.3242117.7616
83.9193-1.8331-1.43062.00780.59074.22970.3659-0.2744-0.02461.0126-0.404-1.40740.02711.16440.18310.36210.0018-0.06860.62010.06940.41824.4685149.9259119.4139
95.10560.8188-4.59343.3603-1.16748.612-0.2352-0.1066-0.4519-0.36060.16390.02460.45710.0059-0.07940.29510.0182-0.00210.21550.03120.2323-4.8176129.707191.4299
104.29310.4513-1.19825.2791-0.6753.20390.0136-0.5533-0.20210.1248-0.0290.46710.03690.190.02210.19630.04250.01780.23980.05530.2326-7.5861134.6214101.61
112.29391.62712.8391.97812.09393.53820.6115-0.9586-0.60591.2527-0.5021-0.4847-0.01781.1742-0.31640.35330.0226-0.06810.55890.07470.3367.6288135.7403101.1036
122.48330.13-0.94791.77280.46081.9824-0.1191-0.3996-0.1194-0.07350.1579-0.11340.13060.4329-0.02350.22830.02890.00120.2941-0.00780.2008-1.6572138.718396.8907
133.4789-0.1454-0.71391.5030.41611.5551-0.02240.21990.1011-0.27820.08560.0208-0.1952-0.0071-0.06250.2763-0.0238-0.01490.24230.00710.2185-7.6966144.25790.0839
143.1817-0.78261.70141.77790.56412.1930.02040.42920.21950.10620.2379-0.3382-0.28780.5796-0.19720.333-0.07650.05350.5514-0.16520.445814.0947139.865881.6351
159.45622.4833-6.97830.7709-2.00115.4059-0.30170.1892-0.1298-0.38620.24340.1450.23180.01240.1120.3508-0.03960.00170.2150.0270.322-9.8394131.903790.4452
164.22930.5106-0.12675.3595-0.57241.9527-0.20570.3354-0.83370.13790.09641.50280.7948-1.88990.27970.3751-0.05520.09180.43450.00420.7262-21.6337129.425697.589
175.7053.02040.52599.60580.60194.8334-0.64870.06171.160.39250.37960.9225-0.3464-0.31310.3020.25050.0306-0.07720.3144-0.04080.4127-5.9234159.071103.7407
187.1215-0.9285-1.90588.71021.60046.50180.21350.5120.3749-0.75050.1145-0.8182-0.34541.2091-0.35740.3795-0.09880.08050.5598-0.04960.43118.8609146.733689.9029
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 19 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 20 through 30 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 31 through 50 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 51 through 71 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 72 through 111 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 112 through 120 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 121 through 128 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 129 through 135 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 2 through 19 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 20 through 30 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 31 through 40 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 41 through 61 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 62 through 111 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 112 through 120 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 121 through 128 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 129 through 135 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resid 376 through 381 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 376 through 381 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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