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万見
- PDB-6aoa: Monomeric crystal structure of the E497/C566D double mutant of th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6aoa
タイトルMonomeric crystal structure of the E497/C566D double mutant of the guanylyl cyclase domain of the RhoGC fusion protein from the aquatic fungus Blastocladiella emersonii
要素Bacterio-rhodopsin/guanylyl cyclase 1 fusion protein
キーワードLYASE / GC / RhoGC / enzyme / nucleotide cyclase / class III nucleotidyl cyclase
機能・相同性
機能・相同性情報


receptor guanylyl cyclase signaling pathway / peptide receptor activity / guanylate cyclase activity / adenylate cyclase activity / intracellular signal transduction / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Nucleotide cyclase, GGDEF domain / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase / Bacteriorhodopsin-like protein / Archaeal/bacterial/fungal rhodopsins / Bacteriorhodopsin-like protein ...: / Nucleotide cyclase, GGDEF domain / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase / Bacteriorhodopsin-like protein / Archaeal/bacterial/fungal rhodopsins / Bacteriorhodopsin-like protein / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bacterio-rhodopsin/guanylyl cyclase 1 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Blastocladiella emersonii (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Prem Kumar, R. / Oprian, D.D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM007596 米国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)EY007965 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structure and monomer/dimer equilibrium for the guanylyl cyclase domain of the optogenetics protein RhoGC.
著者: Kumar, R.P. / Morehouse, B.R. / Fofana, J. / Trieu, M.M. / Zhou, D.H. / Lorenz, M.O. / Oprian, D.D.
履歴
登録2017年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02018年2月14日Group: Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / Item: _entity_poly.pdbx_target_identifier
改定 2.12019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bacterio-rhodopsin/guanylyl cyclase 1 fusion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5151
ポリマ－21,5151
非ポリマー00
水5,765320
1
A: Bacterio-rhodopsin/guanylyl cyclase 1 fusion protein

A: Bacterio-rhodopsin/guanylyl cyclase 1 fusion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0292
ポリマ－43,0292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555x,-y,-z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area17710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.350, 65.400, 88.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Bacterio-rhodopsin/guanylyl cyclase 1 fusion protein


分子量: 21514.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Blastocladiella emersonii (菌類) / 遺伝子: gc1 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A060H1D7
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 15% PEG20000, 10 mM potassium hydrogen tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月27日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→20 Å / Num. obs: 40049 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 13.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.423 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
iMOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6AO9

6ao9


解像度: 1.4→17.883 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2079 1965 4.92 %
Rwork0.1899 --
obs0.1908 39937 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→17.883 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1368 0 0 320 1688
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051421
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.811935
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.389508
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072226
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004241
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.4350.28641400.25882689X-RAY DIFFRACTION100
1.435-1.47380.25931350.25182677X-RAY DIFFRACTION100
1.4738-1.51710.25411200.24112668X-RAY DIFFRACTION100
1.5171-1.56610.27221220.23262708X-RAY DIFFRACTION100
1.5661-1.6220.27421330.2282691X-RAY DIFFRACTION100
1.622-1.68690.23441410.22192680X-RAY DIFFRACTION100
1.6869-1.76360.26451690.21852659X-RAY DIFFRACTION100
1.7636-1.85650.23481400.21652695X-RAY DIFFRACTION100
1.8565-1.97270.23261460.20662695X-RAY DIFFRACTION100
1.9727-2.12480.19431490.18582726X-RAY DIFFRACTION100
2.1248-2.33820.21711390.18042723X-RAY DIFFRACTION100
2.3382-2.67560.20151440.18352748X-RAY DIFFRACTION100
2.6756-3.36720.18951440.16342783X-RAY DIFFRACTION100
3.3672-17.88450.16451430.16622830X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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