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- PDB-6ald: RABBIT MUSCLE ALDOLASE A/FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ald
タイトルRABBIT MUSCLE ALDOLASE A/FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE COMPLEX
要素FRUCTOSE-1,6-BIS(PHOSPHATE) ALDOLASE
キーワードLYASE / ALDOLASE A / FRUCTOSE-1 / 6-BISPHOSPHATE / LINEAR HEXOSE / MICHAELIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / M band / I band / glycolytic process / protein homotetramerization / positive regulation of cell migration
類似検索 - 分子機能
Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,6-FRUCTOSE DIPHOSPHATE (LINEAR FORM) / Fructose-bisphosphate aldolase A
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Choi, K.H. / Mazurkie, A.S. / Morris, A.J. / Utheza, D. / Tolan, D.R. / Allen, K.N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Structure of a fructose-1,6-bis(phosphate) aldolase liganded to its natural substrate in a cleavage-defective mutant at 2.3 A(,).
著者: Choi, K.H. / Mazurkie, A.S. / Morris, A.J. / Utheza, D. / Tolan, D.R. / Allen, K.N.
履歴
登録1998年12月23日処理サイト: BNL
改定 1.02000年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRUCTOSE-1,6-BIS(PHOSPHATE) ALDOLASE
B: FRUCTOSE-1,6-BIS(PHOSPHATE) ALDOLASE
C: FRUCTOSE-1,6-BIS(PHOSPHATE) ALDOLASE
D: FRUCTOSE-1,6-BIS(PHOSPHATE) ALDOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,5036
ポリマ－156,8224
非ポリマー6802
水6,936385
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10340 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area47810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.800, 100.600, 84.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.991391, 0.005696, 0.130811), (-0.004238, -0.999926, 0.011425), (0.130866, 0.010772, 0.991342)49.9395, 21.1793, -3.287
2given(-0.963555, -0.267435, -0.00631), (-0.267416, 0.963574, -0.003759), (0.007086, -0.001934, -0.999973)56.0683, 7.5122, 57.3238
3given(0.957877, 0.255984, -0.130166), (0.256226, -0.966498, -0.015177), (-0.12969, -0.018814, -0.991376)2.1685, 14.7508, 60.9545

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要素

#1: タンパク質
FRUCTOSE-1,6-BIS(PHOSPHATE) ALDOLASE / D-FRUCTOSE 1 / 6-BIS(PHOSPHATE) D-GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE LYASE


分子量: 39205.570 Da / 分子数: 4 / 変異: K146A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: MUSCLE / プラスミド: PPB1 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / Culture collection (発現宿主): ATCC 77473 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5ALPHA / 参照: UniProt: P00883, fructose-bisphosphate aldolase
#2: 糖 ChemComp-2FP / 1,6-FRUCTOSE DIPHOSPHATE (LINEAR FORM)


タイプ: saccharide / 分子量: 340.116 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O12P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 385 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化pH: 7.4 / 詳細: pH 7.4
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17 mg/mlprotein1drop
20.2 MTris-HCl1drop
32 mMEDTA1drop
42 mMbeta-mercaptoethanol1drop
51.1 mMdithiothreitol1drop
610 %PEG60001drop
70.1 MTris-HCl1reservoir
824 %PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年12月1日 / 詳細: SUPER LONG MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→100 Å / Num. obs: 62360 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.179 / Rsym value: 0.179 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.459 / Mean I/σ(I) obs: 2.43 / % possible all: 74
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.092
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.3 % / Rmerge(I) obs: 0.182 / Mean I/σ(I) obs: 2.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ADO

1ado


解像度: 2.3→100 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 2689 5 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.228 53783 94.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10452 0 40 385 10877
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.12
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.619
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3739 282 3.72 %
Rwork0.3164 5341 -
obs--74.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TIP3P.PARTOPH19.PEP
X-RAY DIFFRACTION3FBP.PARTIP3P.TOP
X-RAY DIFFRACTION4FBP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.619

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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