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万見
- PDB-6ala: Crystal structure of H108A peptidylglycine alpha-hydroxylating mo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ala
タイトルCrystal structure of H108A peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase (PHM) in complex with citrate
要素Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / PEPTIDYLGLYCINE MONOOXYGENASE / PEPTIDYLGLYCINE 2-HYDROXYLASE / PHM
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidylglycine monooxygenase / peptidylamidoglycolate lyase / peptide amidation / peptidylglycine monooxygenase activity / peptidylamidoglycolate lyase activity / fatty acid primary amide biosynthetic process / toxin metabolic process / ovulation cycle process / long-chain fatty acid metabolic process / peptide metabolic process ...peptidylglycine monooxygenase / peptidylamidoglycolate lyase / peptide amidation / peptidylglycine monooxygenase activity / peptidylamidoglycolate lyase activity / fatty acid primary amide biosynthetic process / toxin metabolic process / ovulation cycle process / long-chain fatty acid metabolic process / peptide metabolic process / mitotic chromosome condensation / L-ascorbic acid binding / response to pH / response to copper ion / limb development / transport vesicle membrane / response to zinc ion / maternal process involved in female pregnancy / response to glucocorticoid / condensed chromosome / lactation / secretory granule / regulation of actin cytoskeleton organization / trans-Golgi network / response to estradiol / heart development / perikaryon / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / copper ion binding / neuronal cell body / calcium ion binding / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain / Peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase/peptidyl-hydroxyglycine alpha-amidating lyase / Jelly Rolls - #230 / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-2 conserved site / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 2. / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-1 conserved site / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain superfamily / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain ...Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain / Peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase/peptidyl-hydroxyglycine alpha-amidating lyase / Jelly Rolls - #230 / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-2 conserved site / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 2. / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, histidine-cluster-1 conserved site / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain superfamily / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, N-terminal domain / Copper type II ascorbate-dependent monooxygenase, C-terminal domain / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenases signature 1. / PHM/PNGase F domain superfamily / Copper type II, ascorbate-dependent monooxygenase-like, C-terminal / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / CITRATE ANION / Peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.59 Å
Model detailscopper bound
データ登録者Maheshwari, S. / Rudzka, K. / Gabelli, S.B. / Amzel, L.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1517522 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2018
タイトル: Effects of copper occupancy on the conformational landscape of peptidylglycine alpha-hydroxylating monooxygenase.
著者: Maheshwari, S. / Shimokawa, C. / Rudzka, K. / Kline, C.D. / Eipper, B.A. / Mains, R.E. / Gabelli, S.B. / Blackburn, N. / Amzel, L.M.
履歴
登録2017年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年2月20日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase
C: Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,11619
ポリマ－69,4142
非ポリマー1,70317
水3,423190
1
A: Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,60410
ポリマ－34,7071
非ポリマー8979
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5129
ポリマ－34,7071
非ポリマー8058
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)171.370, 52.462, 116.457
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 128.740, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-glycine alpha-amidating monooxygenase / PAM


分子量: 34706.812 Da / 分子数: 2 / 断片: PHM / 変異: H108A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Pam
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): CHO
参照: UniProt: P14925, peptidylglycine monooxygenase, peptidylamidoglycolate lyase
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.18 % / Mosaicity: 0.19 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5 / 詳細: 19-24% PEG 4000, Tris HCL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年8月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→29.05 Å / Num. obs: 25240 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 3 % / CC1/2: 0.979 / Rmerge(I) obs: 0.148 / Rpim(I) all: 0.102 / Rrim(I) all: 0.18 / Net I/σ(I): 8.8 / Num. measured all: 74724 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 2.8 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.57-2.680.578707625530.6510.4070.71281.2
8.9-29.050.04517786240.9960.0320.05621.693.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.1.29データスケーリング
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSdata processing
Cootモデル構築
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1phm

1phm


解像度: 2.59→29.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 10.217 / SU ML: 0.212 / SU R Cruickshank DPI: 0.5331 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.533 / ESU R Free: 0.288
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2377 1231 4.9 %RANDOM
Rwork0.1776 ---
obs0.1805 23911 98.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 108.24 Å2 / Biso mean: 31.901 Å2 / Biso min: 3.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.59 Å20 Å21.08 Å2
2---1.5 Å20 Å2
3----0.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.59→29.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4699 0 106 190 4995
Biso mean--45.93 28.61 -
残基数----601
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0194939
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024566
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8961.9656703
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.042310529
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.3795601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.30522.967209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.22715759
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.71530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2728
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215504
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021136
LS精密化 シェル解像度: 2.59→2.657 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 96 -
Rwork0.266 1716 -
all-1812 -
obs--96.23 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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