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- PDB-6aci: Crystal structure of EPEC effector NleB in complex with FADD deat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6aci
タイトルCrystal structure of EPEC effector NleB in complex with FADD death domain
要素
  • FAS-associated death domain protein
  • T3SS secreted effector NleB homolog
キーワードTOXIN / glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-arginine N-acetylglucosaminyltransferase activity / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta cytotoxic T cell extravasation / negative regulation of activation-induced cell death of T cells / death effector domain binding / tumor necrosis factor receptor superfamily binding / symbiont-mediated suppression of host programmed cell death / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / death-inducing signaling complex assembly ...protein-arginine N-acetylglucosaminyltransferase activity / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta cytotoxic T cell extravasation / negative regulation of activation-induced cell death of T cells / death effector domain binding / tumor necrosis factor receptor superfamily binding / symbiont-mediated suppression of host programmed cell death / FasL/ CD95L signaling / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / death-inducing signaling complex assembly / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / TRIF-mediated programmed cell death / caspase binding / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / positive regulation of adaptive immune response / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / positive regulation of macrophage differentiation / necroptotic signaling pathway / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / death-inducing signaling complex / negative regulation of necroptotic process / receptor serine/threonine kinase binding / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / death receptor binding / positive regulation of innate immune response / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TNFR1-induced proapoptotic signaling / motor neuron apoptotic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / positive regulation of activated T cell proliferation / T cell homeostasis / positive regulation of proteolysis / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of execution phase of apoptosis / lymph node development / behavioral response to cocaine / spleen development / extrinsic apoptotic signaling pathway / signaling adaptor activity / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / thymus development / Regulation of TNFR1 signaling / positive regulation of interleukin-8 production / apoptotic signaling pathway / kidney development / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of tumor necrosis factor production / T cell differentiation in thymus / manganese ion binding / cell body / toxin activity / protease binding / protein-macromolecule adaptor activity / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / defense response to virus / host cell cytoplasm / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of apoptotic process / innate immune response / apoptotic process / protein-containing complex binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SseK/NleB family / FADD / : / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / Death domain profile. ...SseK/NleB family / FADD / : / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Protein-arginine N-acetylglucosaminyltransferase NleB1 / FAS-associated death domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O127:H6 (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Ding, J. / Shao, F.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2019
タイトル: Structural and Functional Insights into Host Death Domains Inactivation by the Bacterial Arginine GlcNAcyltransferase Effector.
著者: Ding, J. / Pan, X. / Du, L. / Yao, Q. / Xue, J. / Yao, H. / Wang, D.C. / Li, S. / Shao, F.
履歴
登録2018年7月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T3SS secreted effector NleB homolog
H: FAS-associated death domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1794
ポリマ－45,7192
非ポリマー4592
水7,855436
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3340 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area17640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.590, 84.590, 145.881
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-502-

HOH

21A-768-

HOH

31A-829-

HOH

41A-857-

HOH

51A-858-

HOH

61H-219-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 T3SS secreted effector NleB homolog


分子量: 35105.441 Da / 分子数: 1 / 変異: K115A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O127:H6 (大腸菌) / 株: E2348/69 / EPEC / 遺伝子: E2348C_3231 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B7UI21
#2: タンパク質 FAS-associated death domain protein / FAS-associating death domain-containing protein / Growth-inhibiting gene 3 protein / Mediator of ...FAS-associating death domain-containing protein / Growth-inhibiting gene 3 protein / Mediator of receptor induced toxicity / Protein FADD


分子量: 10614.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FADD, MORT1, GIG3 / プラスミド: pGEX6p / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13158
#3: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 436 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 4.5 M Sodium chloride, 100 mM HEPES pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97899 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97899 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→36.63 Å / Num. obs: 50430 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 1.87→1.97 Å / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.473 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique obs: 7314 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 6.0E+66 / 解像度: 1.87→36.589 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.77
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2094 2563 5.09 %
Rwork0.1644 --
obs0.1666 50377 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→36.589 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3168 0 26 436 3630
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0173261
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6034415
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1251225
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085477
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009573
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.87-1.9060.26281470.21252609X-RAY DIFFRACTION100
1.906-1.94490.21851510.1952635X-RAY DIFFRACTION100
1.9449-1.98720.21111510.18552617X-RAY DIFFRACTION100
1.9872-2.03340.2361460.17522637X-RAY DIFFRACTION100
2.0334-2.08420.24151250.17972629X-RAY DIFFRACTION100
2.0842-2.14060.19521470.16242647X-RAY DIFFRACTION100
2.1406-2.20360.20681420.16092633X-RAY DIFFRACTION100
2.2036-2.27470.21361460.16562651X-RAY DIFFRACTION100
2.2747-2.3560.23841690.16822638X-RAY DIFFRACTION100
2.356-2.45030.19081420.16462630X-RAY DIFFRACTION100
2.4503-2.56180.20731290.17472686X-RAY DIFFRACTION100
2.5618-2.69680.22481310.18572655X-RAY DIFFRACTION100
2.6968-2.86570.26561510.1882672X-RAY DIFFRACTION100
2.8657-3.08680.22221390.17262660X-RAY DIFFRACTION100
3.0868-3.39730.20471330.16282719X-RAY DIFFRACTION100
3.3973-3.88840.16951620.14152672X-RAY DIFFRACTION100
3.8884-4.89710.18731430.12992739X-RAY DIFFRACTION100
4.8971-36.59570.21861090.17862685X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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