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万見
- PDB-6a5y: Crystal structure of human FXR/RXR-LBD heterodimer bound to HNC14... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a5y
タイトルCrystal structure of human FXR/RXR-LBD heterodimer bound to HNC143 and 9cRA and SRC1
要素
  • Bile acid receptor
  • Nuclear receptor coactivator 1核内受容体コアクチベーター1
  • Retinoic acid receptor RXR-alpha
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / nuclear receptor (核内受容体) / heterodimer / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of urea metabolic process / intracellular bile acid receptor signaling pathway / chenodeoxycholic acid binding / positive regulation of phosphatidic acid biosynthetic process / positive regulation of glutamate metabolic process / positive regulation of ammonia assimilation cycle / bile acid receptor activity / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / intracellular triglyceride homeostasis / cellular response to bile acid ...regulation of urea metabolic process / intracellular bile acid receptor signaling pathway / chenodeoxycholic acid binding / positive regulation of phosphatidic acid biosynthetic process / positive regulation of glutamate metabolic process / positive regulation of ammonia assimilation cycle / bile acid receptor activity / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / intracellular triglyceride homeostasis / cellular response to bile acid / positive regulation of transporter activity / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / negative regulation of interleukin-1 production / retinoic acid-responsive element binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to gluconeogenesis / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to triglyceride lipolysis in adipose / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / positive regulation of thyroid hormone mediated signaling pathway / regulation of bile acid biosynthetic process / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to lipogenesis / cellular response to organonitrogen compound / toll-like receptor 9 signaling pathway / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / intracellular receptor signaling pathway / Carnitine metabolism / bile acid metabolic process / ion binding / nitrogen catabolite activation of transcription from RNA polymerase II promoter / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / retinoic acid binding / labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / regulation of thyroid hormone mediated signaling pathway / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / nuclear vitamin D receptor binding / bile acid binding / cell-cell junction assembly / positive regulation of female receptivity / bile acid signaling pathway / negative regulation of interleukin-2 production / cellular response to fatty acid / Signaling by Retinoic Acid / regulation of cholesterol metabolic process / DNA binding domain binding / nuclear steroid receptor activity / hypothalamus development / male mating behavior / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / LBD domain binding / positive regulation of interleukin-17 production / intracellular glucose homeostasis / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of type II interferon production / estrous cycle / negative regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / Synthesis of bile acids and bile salts / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of cholesterol efflux / retinoic acid receptor signaling pathway / fatty acid homeostasis / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / positive regulation of bone mineralization / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / nuclear retinoid X receptor binding / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / response to retinoic acid / histone acetyltransferase activity / regulation of cellular response to insulin stimulus / Recycling of bile acids and salts / ヒストンアセチルトランスフェラーゼ / cellular response to hormone stimulus / Notchシグナリング / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / positive regulation of adipose tissue development / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / RORA activates gene expression / 授乳 / positive regulation of neuron differentiation / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / hormone-mediated signaling pathway / cerebellum development / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian gene expression / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / nuclear receptor coactivator activity / response to progesterone / cholesterol homeostasis / transcription coregulator binding / nuclear estrogen receptor binding / hippocampus development / nuclear receptor binding / peptide binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Heme signaling / SUMOylation of intracellular receptors
類似検索 - 分子機能
Bile acid receptor, ligand binding domain / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Thyroid hormone receptor / Retinoid X receptor/HNF4 / 核内受容体コアクチベーター1 / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 ...Bile acid receptor, ligand binding domain / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Thyroid hormone receptor / Retinoid X receptor/HNF4 / 核内受容体コアクチベーター1 / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / 核内受容体 / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
(9cis)-retinoic acid / Chem-9R0 / リン酸塩 / 核内受容体コアクチベーター1 / Retinoic acid receptor RXR-alpha / 核内受容体コアクチベーター1 / Bile acid receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Wang, N. / Liu, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
31770817 中国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Ligand binding and heterodimerization with retinoid X receptor alpha (RXR alpha ) induce farnesoid X receptor (FXR) conformational changes affecting coactivator binding
著者: Wang, N. / Zou, Q. / Xu, J. / Zhang, J. / Liu, J.
履歴
登録2018年6月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _entity.formula_weight
改定 1.22018年12月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bile acid receptor
B: Nuclear receptor coactivator 1
D: Retinoic acid receptor RXR-alpha
F: Nuclear receptor coactivator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3639
ポリマ－57,2054
非ポリマー1,1585
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5010 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area20330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.380, 83.380, 161.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AD

#1: タンパク質 Bile acid receptor / Farnesoid X-activated receptor / Farnesol receptor HRR-1 / Nuclear receptor subfamily 1 group H ...Farnesoid X-activated receptor / Farnesol receptor HRR-1 / Nuclear receptor subfamily 1 group H member 4 / Retinoid X receptor-interacting protein 14 / RXR-interacting protein 14


分子量: 26726.600 Da / 分子数: 1 / 断片: ligand binding domain / 変異: C432E, C466E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR1H4, BAR, FXR, HRR1, RIP14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: Q96RI1
#3: タンパク質 Retinoic acid receptor RXR-alpha / Nuclear receptor subfamily 2 group B member 1 / Retinoid X receptor alpha


分子量: 26667.857 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RXRA, NR2B1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: P19793

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 BF

#2: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor coactivator 1 / 核内受容体コアクチベーター1


分子量: 1905.186 Da / 分子数: 2 / 断片: ligand binding domain / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: B5MCN7, UniProt: Q15788*PLUS

-
非ポリマー , 5種, 86分子

#4: 化合物 ChemComp-9R0 / 2-[2-[[3-[2,6-bis(chloranyl)phenyl]-5-cyclopropyl-1,2-oxazol-4-yl]methoxy]-6-azaspiro[3.4]octan-6-yl]-1,3-benzothiazole-6-carboxylic acid


分子量: 570.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C28H25Cl2N3O4S
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-9CR / (9cis)-retinoic acid / Alitretinoin


分子量: 300.435 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O2 / コメント: 抗がん剤, 抗腫瘍剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.61 % / Mosaicity: 0.49 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.6
詳細: 0.2M Ammonium sulfate , 0.1M tri-sodium citrate,25%PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年1月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→83.38 Å / Num. obs: 34177 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.089 / Net I/σ(I): 18.9 / Num. measured all: 448159 / Scaling rejects: 1391
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs
2.1-2.1613.50.8843747227710.8450.2470.9193.4
8.91-83.389.50.03652845590.9980.0120.03842.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
Aimless0.5.29データスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→74.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / WRfactor Rfree: 0.2584 / WRfactor Rwork: 0.1929 / FOM work R set: 0.8151 / SU B: 5.402 / SU ML: 0.142 / SU R Cruickshank DPI: 0.2045 / SU Rfree: 0.1792 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.204 / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 1665 4.9 %RANDOM
Rwork0.1975 ---
obs0.1997 32442 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 120.62 Å2 / Biso mean: 42.375 Å2 / Biso min: 19.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.15 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.15 Å2-0 Å2
3----0.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→74.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3746 0 75 81 3902
Biso mean--50.06 39.31 -
残基数----462
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0193930
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023751
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7991.9775315
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0792.988712
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9995464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.26123.81189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.59415732
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.431526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.2598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0214235
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02763
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 122 -
Rwork0.267 2356 -
all-2478 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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