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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6a3z | ||||||
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タイトル | Zinc finger domain from the HRD1 Protein | ||||||
![]() | E3 ubiquitin-protein ligase synoviolin | ||||||
![]() | METAL BINDING PROTEIN / HRD1 | ||||||
機能・相同性 | ![]() Hrd1p ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum mannose trimming / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / endoplasmic reticulum quality control compartment / XBP1(S) activates chaperone genes / immature B cell differentiation / Derlin-1 retrotranslocation complex / retrograde protein transport, ER to cytosol / ubiquitin-specific protease binding / smooth endoplasmic reticulum ...Hrd1p ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum mannose trimming / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / endoplasmic reticulum quality control compartment / XBP1(S) activates chaperone genes / immature B cell differentiation / Derlin-1 retrotranslocation complex / retrograde protein transport, ER to cytosol / ubiquitin-specific protease binding / smooth endoplasmic reticulum / ER Quality Control Compartment (ERQC) / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ERAD pathway / endomembrane system / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / ATPase binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / protein stabilization / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / torsion angle dynamics | ||||||
![]() | Miyamoto, K. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The structure of the zinc finger from the HRD1 protein 著者: Miyamoto, K. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 346.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 288.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 433 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 573 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 28.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 41.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 6520.612 Da / 分子数: 1 / 断片: Zinc finger domain / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
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#2: 化合物 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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NMR実験 | Sample state: isotropic / タイプ: NOESY |
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試料調製
詳細 | タイプ: solution / 内容: 1 mM U 13C; 15N hrd1, 90% H2O/10% D2O / Label: 15N 13C / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O |
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試料 | 濃度: 1 mM / 構成要素: hrd1 / Isotopic labeling: U 13C; 15N |
試料状態 | イオン強度: 20 mM / Label: conditions_1 / pH: 6.8 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |