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- PDB-6a18: Crystal structure of CYP90B1 in complex with 1,6-hexandiol -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a18
タイトルCrystal structure of CYP90B1 in complex with 1,6-hexandiol
要素Cytochrome P450 90B1
キーワードOXIDOREDUCTASE / cytochrome P450 / phytohormone / brassinosteroid / heme protein
機能・相同性
機能・相同性情報


steroid 22S-hydroxylase / steroid 22-alpha hydroxylase activity / brassinosteroid biosynthetic process / fatty acid 2-hydroxylase activity / leaf shaping / response to brassinosteroid / unidimensional cell growth / jasmonic acid mediated signaling pathway / leaf development / response to jasmonic acid ...steroid 22S-hydroxylase / steroid 22-alpha hydroxylase activity / brassinosteroid biosynthetic process / fatty acid 2-hydroxylase activity / leaf shaping / response to brassinosteroid / unidimensional cell growth / jasmonic acid mediated signaling pathway / leaf development / response to jasmonic acid / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen / iron ion binding / heme binding / endoplasmic reticulum / membrane
類似検索 - 分子機能
Cytochrome P450, E-class, group I / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEXANE-1,6-DIOL / Steroid (22S)-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Fujiyama, K. / Hino, T. / Kanadani, M. / Mizutani, M. / Nagano, S.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science17H05444 日本
引用ジャーナル: Nat.Plants / 年: 2019
タイトル: Structural insights into a key step of brassinosteroid biosynthesis and its inhibition.
著者: Fujiyama, K. / Hino, T. / Kanadani, M. / Watanabe, B. / Jae Lee, H. / Mizutani, M. / Nagano, S.
履歴
登録2018年6月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome P450 90B1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8406
ポリマ－52,8861
非ポリマー9545
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area19890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.715, 146.715, 64.605
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Cytochrome P450 90B1 / Protein DWARF 4 / Dwarf4 / Steroid 22-alpha-hydroxylase


分子量: 52885.902 Da / 分子数: 1 / 変異: M1-L28, E256-V277 and N435-S446 were deleted, P506L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: CYP90B1, DWF4, At3g50660, T3A5.40 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: O64989, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する

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非ポリマー , 5種, 77分子

#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-HEZ / HEXANE-1,6-DIOL / 1,6-ヘキサンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.12 M potassium chloride, 0.08 M sodium chloride, 0.05 M sodium cacodylate (pH6.5), 2%(w/v) 1,6-hexandiol

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→48.024 Å / Num. obs: 28328 / % possible obs: 99.78 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 53.58 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.09978 / Rrim(I) all: 0.1162 / Net I/σ(I): 10.45
反射 シェル解像度: 2.48→2.569 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 1.037 / Mean I/σ(I) obs: 1.49 / Num. unique obs: 2805 / CC1/2: 0.492 / Rrim(I) all: 1.206 / % possible all: 99.93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDS(1.11.1_2575: ???)データ削減
XDSデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
PHENIX(1.11.1_2575: 000)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6A16

6a16


解像度: 2.48→48.024 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2162 1403 4.96 %
Rwork0.1826 --
obs0.1843 28275 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.48→48.024 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3565 0 64 72 3701
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053719
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.775028
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.4312199
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042530
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004635
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4801-2.56870.31631310.28462674X-RAY DIFFRACTION100
2.5687-2.67160.30781280.26922680X-RAY DIFFRACTION100
2.6716-2.79310.29021440.23292667X-RAY DIFFRACTION100
2.7931-2.94040.24951560.21392645X-RAY DIFFRACTION100
2.9404-3.12460.25121220.20652696X-RAY DIFFRACTION100
3.1246-3.36580.2321250.20352690X-RAY DIFFRACTION100
3.3658-3.70440.2291530.17812677X-RAY DIFFRACTION100
3.7044-4.24010.21440.16042695X-RAY DIFFRACTION100
4.2401-5.3410.1811240.15172721X-RAY DIFFRACTION100
5.341-48.03270.18941760.1682727X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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