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万見
- PDB-5zxg: Cyclic alpha-maltosyl-(1-->6)-maltose hydrolase from Arthrobacter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zxg
タイトルCyclic alpha-maltosyl-(1-->6)-maltose hydrolase from Arthrobacter globiformis, ligand-free form
要素Cyclic maltosyl-maltose hydrolase
キーワードHYDROLASE
機能・相同性Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycoside hydrolase superfamily / carbohydrate metabolic process / metal ion binding / Cyclic maltosyl-maltose hydrolase
機能・相同性情報
生物種Arthrobacter globiformis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kohno, M. / Arakawa, T. / Mori, T. / Nishimoto, T. / Fushinobu, S.
引用
ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Structural features of a bacterial cyclic alpha-maltosyl-(1→6)-maltose (CMM) hydrolase critical for CMM recognition and hydrolysis.
著者: Kohno, M. / Arakawa, T. / Ota, H. / Mori, T. / Nishimoto, T. / Fushinobu, S.
#1: ジャーナル: Biosci. Biotechnol. Biochem. / 年: 2008
タイトル: Purification and characterization of cyclic maltosyl-(1-->6)-maltose hydrolase and alpha-glucosidase from an Arthrobacter globiformis strain.
著者: Mori, T. / Nishimoto, T. / Okura, T. / Chaen, H. / Fukuda, S.
#2: ジャーナル: Journal of Applied Glycoscience / 年: 2011
タイトル: Cloning, Sequencing and Expression of the Genes Encoding Cyclic alpha-Maltosyl-(1-->6)-maltose Hydrolase and alpha-Glucosidase from an Arthrobacter globiformis Strain
著者: Mori, T. / Nishimoto, T. / Okura, T. / Chaen, H. / Fukuda, S.
履歴
登録2018年5月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22018年11月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclic maltosyl-maltose hydrolase
B: Cyclic maltosyl-maltose hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,3693
ポリマ－103,3292
非ポリマー401
水4,612256
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area31170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.250, 179.798, 63.412
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cyclic maltosyl-maltose hydrolase


分子量: 51664.258 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arthrobacter globiformis (バクテリア)
遺伝子: cmmF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D2YYE1
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1 M sodium citrate, 0.22 M Ammonium sulfate, 30% (w/v) PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→89.9 Å / Num. obs: 35608 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 0.232
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Mean I/σ(I) obs: 0.131 / CC1/2: 0.984 / % possible all: 92.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1J0H

1j0h


解像度: 2.4→89.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 7.69 / SU ML: 0.183 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.55 / ESU R Free: 0.286 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24812 1836 5.2 %RANDOM
Rwork0.18788 ---
obs0.19103 33636 91.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 26.543 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20.01 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→89.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6846 0 1 256 7103
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0197042
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.026185
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8551.9249626
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.154314245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1035876
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.8323.296355
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.34115983
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.2521554
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1390.21035
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0218100
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021582
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9582.6393513
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9562.6383512
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0973.9534386
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.0983.9534387
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0652.7513529
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.0642.7523530
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.2334.0785241
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.82130.8418105
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.80930.8428087
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.396→2.458 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 136 -
Rwork0.195 2328 -
obs--86.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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