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- PDB-5zwl: Crystal structure of the gamma - epsilon complex of photosyntheti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zwl
タイトルCrystal structure of the gamma - epsilon complex of photosynthetic cyanobacterial F1-ATPase
要素
  • ATP synthase epsilon chain
  • ATP synthase gamma chain
キーワードHYDROLASE / ATP synthase gamma epsilon cyanobacteria redox regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


: / plasma membrane-derived thylakoid membrane / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site ...Helix hairpin bin / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / Helix Hairpins / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase epsilon chain / ATP synthase gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Thermosynechococcus elongatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Murakami, S. / Yamashita, E. / Hisabori, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18am0101072 日本
引用ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2018
タイトル: Structure of the gamma-epsilon complex of cyanobacterial F1-ATPase reveals a suppression mechanism of the gamma subunit on ATP hydrolysis in phototrophs.
著者: Murakami, S. / Kondo, K. / Katayama, S. / Hara, S. / Sunamura, E.I. / Yamashita, E. / Groth, G. / Hisabori, T.
履歴
登録2018年5月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: ATP synthase epsilon chain
G: ATP synthase gamma chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8662
ポリマ－45,8662
非ポリマー00
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2720 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area18210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.556, 71.556, 204.969
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 ATP synthase epsilon chain / Epsilon subunit of F1-ATPase / ATP synthase F1 sector epsilon subunit / F-ATPase epsilon subunit


分子量: 14764.803 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
株: BP-1 / 遺伝子: atpC, atpE, tlr0526 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8DLG7
#2: タンパク質 ATP synthase gamma chain / Gamma subunit of F1-ATPase / ATP synthase F1 sector gamma subunit / F-ATPase gamma subunit


分子量: 31100.865 Da / 分子数: 1 / Mutation: R33A,R34A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア)
株: BP-1 / 遺伝子: atpG, atpC, tll0385 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8DLU1
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: sodium/potassium phosphate buffer (pH 6.0), sodium chloride, PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→36.004 Å / Num. obs: 37645 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.861 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 38.1
反射 シェル解像度: 1.98→2.01 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.866 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1666 / % possible all: 89.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.98→36.004 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 32.78
Rfactor反射数%反射
Rfree0.242 1814 4.87 %
Rwork0.2051 --
obs0.2069 37282 97.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→36.004 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3012 0 0 178 3190
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123057
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2444148
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.0962381
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069498
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007542
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9799-2.03350.40651190.37412448X-RAY DIFFRACTION89
2.0335-2.09330.37091470.31942578X-RAY DIFFRACTION95
2.0933-2.16090.29241320.29162682X-RAY DIFFRACTION98
2.1609-2.23810.29781320.25262727X-RAY DIFFRACTION99
2.2381-2.32770.30061320.23822684X-RAY DIFFRACTION99
2.3277-2.43360.26651410.2132734X-RAY DIFFRACTION99
2.4336-2.56190.27241350.22682738X-RAY DIFFRACTION99
2.5619-2.72230.29751560.22012724X-RAY DIFFRACTION99
2.7223-2.93240.25891300.22992778X-RAY DIFFRACTION100
2.9324-3.22740.30441540.21692780X-RAY DIFFRACTION100
3.2274-3.6940.23731450.20222804X-RAY DIFFRACTION100
3.694-4.65240.20781360.17062886X-RAY DIFFRACTION100
4.6524-36.00960.20171550.18982905X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.3973 Å / Origin y: 31.2725 Å / Origin z: -26.0188 Å
111213212223313233
T0.6944 Å20.0406 Å2-0.0188 Å2-0.4063 Å20.0122 Å2--0.3757 Å2
L1.8572 °20.4661 °21.8983 °2-0.7028 °20.6922 °2--4.5118 °2
S-0.0201 Å °-0.008 Å °0.292 Å °0.1022 Å °-0.164 Å °0.0939 Å °-0.4133 Å °-0.1102 Å °0.1467 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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