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万見
- PDB-5zry: Crystal Structure of EphA6/Odin Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zry
タイトルCrystal Structure of EphA6/Odin Complex
要素Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1A,Ephrin type-A receptor 6
キーワードPROTEIN BINDING / SAM DOMAIN / HETERODIMER / SIGNALING PROTEIN / CELL SIGNALING / RECEPTOR / TRANSMEMBRANE / TYROSINE-PROTEIN KINASE / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ephrin receptor signaling pathway / EPH-Ephrin signaling / EPHA-mediated growth cone collapse / substrate-dependent cell migration / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / multicellular organism development / transmembrane-ephrin receptor activity / positive regulation of kinase activity / neuron remodeling / plasma membrane => GO:0005886 ...regulation of ephrin receptor signaling pathway / EPH-Ephrin signaling / EPHA-mediated growth cone collapse / substrate-dependent cell migration / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / multicellular organism development / transmembrane-ephrin receptor activity / positive regulation of kinase activity / neuron remodeling / plasma membrane => GO:0005886 / ephrin receptor signaling pathway / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / ephrin receptor binding / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / axon guidance / receptor protein-tyrosine kinase / receptor complex / neuron projection / nucleoplasm / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1A / Ephrin type-A receptor 6, ligand binding domain / EPH-A6 , SAM domain / Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1, SAM repeat 1 / Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1, SAM repeat 2 / Domain of unknown function DUF3447 / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain ...Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1A / Ephrin type-A receptor 6, ligand binding domain / EPH-A6 , SAM domain / Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1, SAM repeat 1 / Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1, SAM repeat 2 / Domain of unknown function DUF3447 / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Fibronectin type-III domain profile. / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Ankyrin repeat / Fibronectin type III superfamily / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1A / Ephrin type-A receptor 6
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Wang, Y. / Shang, Y. / Li, J. / Chen, W. / Li, G. / Wan, J. / Liu, W. / Zhang, M.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Key R&D Program of China2016YFA0501903 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Specific Eph receptor-cytoplasmic effector signaling mediated by SAM-SAM domain interactions.
著者: Wang, Y. / Shang, Y. / Li, J. / Chen, W. / Li, G. / Wan, J. / Liu, W. / Zhang, M.
履歴
登録2018年4月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1A,Ephrin type-A receptor 6
B: Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1A,Ephrin type-A receptor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,81911
ポリマ－43,7942
非ポリマー1,0259
水6,900383
1
A: Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1A,Ephrin type-A receptor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6117
ポリマ－21,8971
非ポリマー7156
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1A,Ephrin type-A receptor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2074
ポリマ－21,8971
非ポリマー3103
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.985, 85.042, 98.383
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is heterodimer of two SAM domains. However, two domains were expressed as a fused single chain protein in this structure.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Ankyrin repeat and SAM domain-containing protein 1A,Ephrin type-A receptor 6 / Odin / EPH homology kinase 2 / EHK-2


分子量: 21896.809 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Odin SAM1 - EphA6 SAM fusion protein / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: Anks1a, Anks1, Kiaa0229, Odin, Epha6, Ehk-2, Ehk2
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P59672, UniProt: Q62413, receptor protein-tyrosine kinase

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非ポリマー , 5種, 392分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 383 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.94 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES sodium pH 7.5, 1.5M lithium sulfate monohydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年1月14日
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. obs: 79398 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.059 / Χ2: 1.647 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.3-1.325.70.90337920.7850.390.9871.35495.1
1.32-1.355.70.83138170.8140.360.9091.39995
1.35-1.375.70.70738610.8640.3040.7721.38996.5
1.37-1.45.70.61538740.8820.2670.6721.36196.9
1.4-1.435.70.5439030.9150.2340.591.35297.3
1.43-1.465.70.42738960.930.1850.4671.39197.6
1.46-1.55.70.32339750.9660.140.3531.42898.4
1.5-1.545.80.26639610.9760.1150.2911.47998.8
1.54-1.595.80.22539790.9780.0970.2461.50398.7
1.59-1.645.80.239980.9810.0870.2191.71699.4
1.64-1.75.90.1740490.9860.0740.1861.61399.6
1.7-1.765.90.13639900.9920.0590.1481.64999.2
1.76-1.845.90.10140230.9950.0440.1111.68299.8
1.84-1.945.90.07940540.9960.0350.0871.71299.9
1.94-2.065.80.0639790.9970.0270.0661.81898.2
2.06-2.226.40.0540750.9980.0210.0541.871100
2.22-2.456.40.04540900.9980.0190.051.951100
2.45-2.86.50.0441130.9980.0170.0431.937100
2.8-3.536.30.03641670.9980.0150.0391.99299.6
3.53-505.40.03538020.9970.0170.0392.10887

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0189精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KKA, 2LMR

3kka

2lmr


解像度: 1.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 2.304 / SU ML: 0.042 / SU R Cruickshank DPI: 0.0574 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.057 / ESU R Free: 0.053
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1987 1947 2.5 %RANDOM
Rwork0.1695 ---
obs0.1703 77297 97.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 204.75 Å2 / Biso mean: 23.418 Å2 / Biso min: 12.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.38 Å20 Å2-0 Å2
2--0.53 Å20 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2607 0 60 383 3050
Biso mean--44.78 42.55 -
残基数----330
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192876
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022707
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5231.9823913
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.03836307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4315381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.05623.435131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.62115532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4121523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2436
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023188
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02603
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.54435583
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free33.0085186
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded13.17655709
LS精密化 シェル解像度: 1.301→1.335 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 146 -
Rwork0.259 5441 -
all-5587 -
obs--94.3 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0198-0.0066-0.0080.37090.06910.07770.00590.00050.00090.0169-0.0070.0156-0.0257-0.01040.00110.07610.00170.00240.00150.00020.017639.56484.608105.867
20.09-0.09190.02920.32980.09890.08040.00310.00580.00220.0015-0.0011-0.0107-0.00170.0046-0.0020.0716-0.00640.00770.0014-0.00290.018444.47586.662131.043
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A27 - 195
2X-RAY DIFFRACTION2B35 - 195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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