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万見
- PDB-5zrv: Structure of human mitochondrial trifunctional protein, octamer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zrv
タイトルStructure of human mitochondrial trifunctional protein, octamer
要素
  • Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
  • Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
キーワードLiase / Oxidoreductase/Transferase / fatty acid beta-oxidation / cryo-EM single-particle reconstruction / mitochondrial trifunctional protein / Oxidoreductase-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / Acyl chain remodeling of CL / Beta oxidation of myristoyl-CoA to lauroyl-CoA / Beta oxidation of palmitoyl-CoA to myristoyl-CoA / cardiolipin acyl-chain remodeling / acetyl-CoA C-myristoyltransferase / acetyl-CoA C-myristoyltransferase activity / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids / Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA ...long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / Acyl chain remodeling of CL / Beta oxidation of myristoyl-CoA to lauroyl-CoA / Beta oxidation of palmitoyl-CoA to myristoyl-CoA / cardiolipin acyl-chain remodeling / acetyl-CoA C-myristoyltransferase / acetyl-CoA C-myristoyltransferase activity / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids / Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / acetyl-CoA C-acyltransferase / acetyl-CoA C-acyltransferase activity / long-chain fatty acyl-CoA hydrolase activity / long-chain (3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / enoyl-CoA hydratase / (3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / acetyl-CoA C-acetyltransferase activity / enoyl-CoA hydratase activity / mitochondrial envelope / lncRNA binding / fatty acid beta-oxidation / mitochondrial nucleoid / NAD+ binding / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / response to insulin / cellular response to lipopolysaccharide / gene expression / mitochondrial outer membrane / mitochondrial inner membrane / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Fatty acid oxidation complex, alpha subunit, mitochondrial / : / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Thiolase, active site / Thiolases active site. ...Fatty acid oxidation complex, alpha subunit, mitochondrial / : / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Thiolase-like / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial / Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å
データ登録者Liang, K. / Li, N. / Dai, J. / Wang, X. / Liu, P. / Chen, X. / Wang, C. / Gao, N. / Xiao, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM structure of human mitochondrial trifunctional protein.
著者: Kai Liang / Ningning Li / Xiao Wang / Jianye Dai / Pulan Liu / Chu Wang / Xiao-Wei Chen / Ning Gao / Junyu Xiao /
要旨: The mitochondrial trifunctional protein (TFP) catalyzes three reactions in the fatty acid β-oxidation process. Mutations in the two TFP subunits cause mitochondrial trifunctional protein deficiency ...The mitochondrial trifunctional protein (TFP) catalyzes three reactions in the fatty acid β-oxidation process. Mutations in the two TFP subunits cause mitochondrial trifunctional protein deficiency and acute fatty liver of pregnancy that can lead to death. Here we report a 4.2-Å cryo-electron microscopy α2β2 tetrameric structure of the human TFP. The tetramer has a V-shaped architecture that displays a distinct assembly compared with the bacterial TFPs. A concave surface of the TFP tetramer interacts with the detergent molecules in the structure, suggesting that this region is involved in associating with the membrane. Deletion of a helical hairpin in TFPβ decreases its binding to the liposomes in vitro and reduces its membrane targeting in cells. Our results provide the structural basis for TFP function and have important implications for fatty acid oxidation related diseases.
履歴
登録2018年4月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年6月20日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02018年6月20日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02018年6月20日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42025年6月25日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
B: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
C: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
D: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
E: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
F: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
G: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
H: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)537,8928
ポリマ－537,8928
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial / TP-alpha / mitochondrial trifunctional protein-alpha subunit


分子量: 83112.625 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HADHA, HADH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P40939, enoyl-CoA hydratase, long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase
#2: タンパク質
Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial / TP-beta


分子量: 51360.359 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HADHB, MSTP029 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55084, acetyl-CoA C-acyltransferase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human mitochondrial trifunctional protein / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 7.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 48564 / 詳細: Gold Standard / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00717740
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.35922112
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.7114408
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr00
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0084408

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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