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- PDB-5zop: Crystal structure of histone deacetylase 4 (HDAC4) in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zop
タイトルCrystal structure of histone deacetylase 4 (HDAC4) in complex with a SMRT corepressor SP2 fragment
要素
  • Histone deacetylase 4
  • SMRT corepressor SP2 fragment
キーワードHYDROLASE / protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RUNX2 regulates chondrocyte maturation / Loss of MECP2 binding ability to the NCoR/SMRT complex / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / negative regulation of myotube differentiation / peptidyl-lysine deacetylation / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of cellular ketone metabolic process / positive regulation of protein sumoylation / regulation of protein binding / negative regulation of transcription by competitive promoter binding ...RUNX2 regulates chondrocyte maturation / Loss of MECP2 binding ability to the NCoR/SMRT complex / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / negative regulation of myotube differentiation / peptidyl-lysine deacetylation / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of cellular ketone metabolic process / positive regulation of protein sumoylation / regulation of protein binding / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / nuclear glucocorticoid receptor binding / protein deacetylation / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone deacetylase / protein lysine deacetylase activity / negative regulation of glycolytic process / SUMO transferase activity / Notch binding / negative regulation of gene expression, epigenetic / histone deacetylase activity / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / type I interferon-mediated signaling pathway / B cell activation / Notch-HLH transcription pathway / potassium ion binding / RUNX3 regulates p14-ARF / histone deacetylase complex / protein sumoylation / Regulation of MECP2 expression and activity / estrous cycle / nuclear retinoid X receptor binding / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / : / lactation / transcription repressor complex / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / SUMOylation of chromatin organization proteins / response to interleukin-1 / cerebellum development / B cell differentiation / negative regulation of miRNA transcription / SUMOylation of transcription cofactors / HDACs deacetylate histones / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / nuclear matrix / histone deacetylase binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / HCMV Early Events / Nuclear Receptor transcription pathway / transcription corepressor activity / response to estradiol / nervous system development / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / molecular adaptor activity / nuclear body / nuclear speck / chromatin remodeling / inflammatory response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / : / N-CoR, GPS2-interacting domain / G-protein pathway suppressor 2-interacting domain / Histone deacetylase domain / SANT domain profile. / SANT domain / Myb domain / Arginase; Chain A ...Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / : / N-CoR, GPS2-interacting domain / G-protein pathway suppressor 2-interacting domain / Histone deacetylase domain / SANT domain profile. / SANT domain / Myb domain / Arginase; Chain A / Myb-like DNA-binding domain / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Ureohydrolase domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Histone deacetylase 4 / Nuclear receptor corepressor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.698 Å
データ登録者Park, S.Y. / Hwang, H.J. / Kim, J.S.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (Korea)2017R1D1A3B03032278, 2017R1D1A1B03034080, 2014R1A4A1003642 韓国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: Structural basis of the specific interaction of SMRT corepressor with histone deacetylase 4.
著者: Park, S.Y. / Kim, G.S. / Hwang, H.J. / Nam, T.H. / Park, H.S. / Song, J. / Jang, T.H. / Lee, Y.C. / Kim, J.S.
履歴
登録2018年4月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月24日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity.formula_weight
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Histone deacetylase 4
A: SMRT corepressor SP2 fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5026
ポリマ－44,2932
非ポリマー2094
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area15010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.998, 131.998, 67.786
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11G-1276-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histone deacetylase 4 / HD4


分子量: 42998.762 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 652-1050 / 変異: H976Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HDAC4 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P56524, histone deacetylase
#2: タンパク質・ペプチド SMRT corepressor SP2 fragment


分子量: 1294.431 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y618*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.32 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 3350, iso-propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月5日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.698→50 Å / Num. obs: 18178 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 35.06 Å2 / Rsym value: 0.139 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / Num. unique obs: 1745 / Rsym value: 0.454

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2vqw

2vqw


解像度: 2.698→36.435 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 21.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2354 916 5.04 %
Rwork0.2161 17262 -
obs0.2171 18178 95.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 134.49 Å2 / Biso mean: 36.1537 Å2 / Biso min: 11.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.698→36.435 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2979 0 4 118 3101
Biso mean--31.06 29.76 -
残基数----395
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023058
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5714154
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04464
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003545
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7931805
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6977-2.83980.2911280.2922363249193
2.8398-3.01770.32651280.25852423255195
3.0177-3.25050.29951260.24372464259096
3.2505-3.57740.26021310.22842421255294
3.5774-4.09450.25611190.23292365248492
4.0945-5.15630.18011380.16812560269899
5.1563-36.43790.18011460.1842666281299
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -56.9341 Å / Origin y: 17.7562 Å / Origin z: 2.1952 Å
111213212223313233
T0.1898 Å20.0271 Å2-0.004 Å2-0.0976 Å2-0.0053 Å2--0.1835 Å2
L0.7052 °2-0.1015 °20.0648 °2-1.1696 °20.0845 °2--1.0451 °2
S0.0379 Å °-0.0154 Å °-0.0711 Å °-0.0015 Å °0.0414 Å °-0.0147 Å °0.1758 Å °0.054 Å °-0.0514 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allG652 - 1410
2X-RAY DIFFRACTION1allA7 - 18
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 120

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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