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万見
- PDB-5zmc: Structural Basis for Reactivation of -146C>T Mutant TERT Promoter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zmc
タイトルStructural Basis for Reactivation of -146C>T Mutant TERT Promoter by cooperative binding of p52 and ETS1/2
要素
  • DNA (5'-D(P*CP*GP*GP*GP*GP*AP*CP*CP*CP*GP*GP*AP*AP*GP*GP*G)-3')
  • DNA (5'-D(P*GP*CP*CP*CP*TP*TP*CP*CP*GP*GP*GP*TP*CP*CP*CP*C)-3')
  • Nuclear factor NF-kappa-B p100 subunit
  • Protein C-ets-1
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / ETS1 / p52 / transcription factor / TRANSCRIPTION / -146c>T mutant TERT promoter activation / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


follicular dendritic cell differentiation / Bcl3/NF-kappaB2 complex / PML body organization / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / IkBA variant leads to EDA-ID / germinal center formation / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / SUMOylation of immune response proteins / Interleukin-1 processing / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell ...follicular dendritic cell differentiation / Bcl3/NF-kappaB2 complex / PML body organization / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / IkBA variant leads to EDA-ID / germinal center formation / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / SUMOylation of immune response proteins / Interleukin-1 processing / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / non-canonical NF-kappaB signal transduction / TRAF6 mediated NF-kB activation / The NLRP3 inflammasome / negative regulation of cell cycle / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of angiogenesis / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / spleen development / positive regulation of endothelial cell migration / extracellular matrix organization / transcription corepressor binding / positive regulation of erythrocyte differentiation / nuclear receptor coactivator activity / response to cytokine / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / cell motility / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / Oncogene Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / positive regulation of miRNA transcription / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of angiogenesis / sequence-specific double-stranded DNA binding / rhythmic process / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / regulation of apoptotic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / response to lipopolysaccharide / nucleic acid binding / cell differentiation / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / inflammatory response / immune response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / response to antibiotic / innate immune response / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nuclear factor NF-kappa-B, p100 subunit / Protein C-ets-1, pointed domain / Transforming protein C-ets / Ets1, N-terminal flanking region of Ets domain / Ets1 N-terminal flanking region of Ets domain / SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 1. ...Nuclear factor NF-kappa-B, p100 subunit / Protein C-ets-1, pointed domain / Transforming protein C-ets / Ets1, N-terminal flanking region of Ets domain / Ets1 N-terminal flanking region of Ets domain / SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 1. / ETS family / Ets-domain signature 2. / Ets domain / Ets-domain / Ets-domain profile. / erythroblast transformation specific domain / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Protein C-ets-1 / Nuclear factor NF-kappa-B p100 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Xu, X. / Bharath, S.R. / Song, H.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural basis for reactivating the mutant TERT promoter by cooperative binding of p52 and ETS1.
著者: Xu, X. / Li, Y. / Bharath, S.R. / Ozturk, M.B. / Bowler, M.W. / Loo, B.Z.L. / Tergaonkar, V. / Song, H.
履歴
登録2018年4月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / diffrn_source
Item: _citation.title / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: DNA (5'-D(P*CP*GP*GP*GP*GP*AP*CP*CP*CP*GP*GP*AP*AP*GP*GP*G)-3')
D: DNA (5'-D(P*GP*CP*CP*CP*TP*TP*CP*CP*GP*GP*GP*TP*CP*CP*CP*C)-3')
B: Protein C-ets-1
A: Nuclear factor NF-kappa-B p100 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0824
ポリマ－56,0824
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.414, 71.414, 262.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(P*CP*GP*GP*GP*GP*AP*CP*CP*CP*GP*GP*AP*AP*GP*GP*G)-3')


分子量: 5014.243 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(P*GP*CP*CP*CP*TP*TP*CP*CP*GP*GP*GP*TP*CP*CP*CP*C)-3')


分子量: 4787.080 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質 Protein C-ets-1 / p54


分子量: 13114.947 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ETS1, EWSR2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14921
#4: タンパク質 Nuclear factor NF-kappa-B p100 subunit / DNA-binding factor KBF2 / H2TF1 / Lymphocyte translocation chromosome 10 protein / Nuclear factor ...DNA-binding factor KBF2 / H2TF1 / Lymphocyte translocation chromosome 10 protein / Nuclear factor of kappa light polypeptide gene enhancer in B-cells 2 / Oncogene Lyt-10 / Lyt10


分子量: 33165.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NFKB2, LYT10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00653

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.1 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.0 and 2.0 M Ammonium sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→71.41 Å / Num. obs: 15992 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 2.99→3.22 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 2514 / CC1/2: 0.82 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0216精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A3Q, 1K78

1a3q

1k78


解像度: 2.99→71.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / SU B: 38.236 / SU ML: 0.316 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.755 / ESU R Free: 0.4 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28826 664 5.1 %RANDOM
Rwork0.25897 ---
obs0.26043 12379 89.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 101.287 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.52 Å2-0 Å2-0 Å2
2--2.52 Å2-0 Å2
3----5.05 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.99→71.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1737 656 0 0 2393
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0172516
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022004
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2511.7063528
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91834671
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1125207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.50523.25889
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.52115325
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.3341514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2340
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212343
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02573
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6964.977834
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6964.976833
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2217.4581039
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.2217.4581040
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.7934.9461680
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.7934.9471681
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.3557.4112489
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.61890.14410161
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.61890.14310162
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.99→3.067 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 51 -
Rwork0.306 861 -
obs--88.72 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.69761.5898-0.31457.2473-0.09532.9942-0.0685-0.00340.0655-0.2413-0.4341-0.60450.17310.54720.50260.3405-0.37840.07430.68960.03480.758955.808-51.825-34.552
28.35413.6774-1.21478.7985-0.19182.7262-0.31780.4720.2665-0.70080.1532-0.61210.07260.4190.16470.2763-0.27560.02060.47150.03720.506952.776-51.549-34.147
33.7055-2.22790.02843.875-1.33673.0642-0.4334-0.2030.22970.58210.2753-0.3808-0.39750.04530.15810.3951-0.2619-0.08910.3509-0.08050.412839.199-46.201-23.161
42.2097-0.7901-0.21294.3705-2.18525.1726-0.3710.2026-0.5918-0.22130.53580.63830.293-0.9047-0.16480.5541-0.15520.0430.6293-0.02770.568126.257-62.449-9.353
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1C-5 - 10
2X-RAY DIFFRACTION2D107 - 122
3X-RAY DIFFRACTION3B332 - 437
4X-RAY DIFFRACTION4A226 - 328

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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