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- PDB-5zga: Crystal Structure of Triosephosphate isomerase SAD deletion and N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zga
タイトルCrystal Structure of Triosephosphate isomerase SAD deletion and N115A mutant from Opisthorchis viverrini
要素Triosephosphate isomerase
キーワードISOMERASE / Tim-barrel / Triosephosphate isomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / gluconeogenesis / glycolytic process / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Opisthorchis viverrini (タイ肝吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.793 Å
データ登録者Son, J. / Kim, S. / Kim, S.E. / Lee, H. / Lee, M.R. / Hwang, K.Y.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Structural Analysis of an Epitope Candidate of Triosephosphate Isomerase in Opisthorchis viverrini.
著者: Son, J. / Kim, S. / Kim, S.E. / Lee, H. / Lee, M.R. / Hwang, K.Y.
履歴
登録2018年3月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Triosephosphate isomerase
B: Triosephosphate isomerase
C: Triosephosphate isomerase
D: Triosephosphate isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,7684
ポリマ－118,7684
非ポリマー00
水18,6091033
1
A: Triosephosphate isomerase
B: Triosephosphate isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,3842
ポリマ－59,3842
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area19290 Å2
手法PISA
2
C: Triosephosphate isomerase
D: Triosephosphate isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,3842
ポリマ－59,3842
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3270 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area19540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.040, 92.555, 76.075
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.390, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21(chain B and (resid 5 through 170 or resid 175 through 249))
31chain C
41(chain D and (resid 5 through 170 or resid 175 through 249))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ARGARGchain AAA5 - 24925 - 269
21ARGARG(chain B and (resid 5 through 170 or resid 175 through 249))BB5 - 17025 - 190
22LYSLYS(chain B and (resid 5 through 170 or resid 175 through 249))BB175 - 249195 - 269
31ARGARGchain CCC5 - 24925 - 269
41ARGARG(chain D and (resid 5 through 170 or resid 175 through 249))DD5 - 17025 - 190
42LYSLYS(chain D and (resid 5 through 170 or resid 175 through 249))DD175 - 249195 - 269

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要素

#1: タンパク質
Triosephosphate isomerase


分子量: 29692.070 Da / 分子数: 4 / 変異: SAD deletion and N115A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Opisthorchis viverrini (タイ肝吸虫)
遺伝子: T265_10017 / プラスミド: pET17b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A074Z863, triose-phosphate isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1033 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細The sequence conflicts may be resulted from the difference of subspecies of the source organism.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.59 % / Mosaicity: 0.815 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.5 / 詳細: PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 11C / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 87968 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 15.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.1 / Χ2: 1.857 / Net I/σ(I): 9.6 / Num. measured all: 464383
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.8-1.8340.27342710.850.1430.311.27195.1
1.83-1.863.90.24642380.8830.1320.2811.19993.7
1.86-1.940.2242200.9330.1140.2491.15193.9
1.9-1.944.60.22143740.940.1090.2471.2997.5
1.94-1.984.70.20144350.9540.0980.2241.44898.2
1.98-2.034.80.18744160.9610.090.2081.47298
2.03-2.084.90.17644110.9650.0840.1961.50297.8
2.08-2.1350.16244150.9730.0760.1791.66698.2
2.13-2.25.10.14744440.9780.0690.1631.71198.3
2.2-2.275.20.13844300.9790.0640.1531.78298
2.27-2.355.20.12443270.9840.0570.1361.68296.1
2.35-2.445.10.11142730.9880.0510.1231.65594.6
2.44-2.555.90.10644970.990.0450.1151.53899.1
2.55-2.6960.09244350.9920.0390.11.46598.7
2.69-2.866.10.0845070.9940.0340.0871.4398.9
2.86-3.086.20.07144730.9960.030.0781.44199
3.08-3.395.90.06243770.9970.0270.0681.60796.7
3.39-3.886.30.06444130.9950.0270.072.18897
3.88-4.886.60.07745060.9940.0320.0843.38698.8
4.88-505.80.09545060.9940.0430.1054.66197.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ZFX

5zfx


解像度: 1.793→46.278 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.53 / 位相誤差: 16.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.181 2012 2.29 %
Rwork0.1466 85911 -
obs0.1474 87923 96.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 88.15 Å2 / Biso mean: 21.2706 Å2 / Biso min: 6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.793→46.278 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7542 0 0 1033 8575
Biso mean---32.94 -
残基数----972
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0097688
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.10410392
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0691164
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071338
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.22856
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4616X-RAY DIFFRACTION7.443TORSIONAL
12B4616X-RAY DIFFRACTION7.443TORSIONAL
13C4616X-RAY DIFFRACTION7.443TORSIONAL
14D4616X-RAY DIFFRACTION7.443TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7927-1.83760.22541450.19395758590392
1.8376-1.88720.19221280.17255877600593
1.8872-1.94280.20291450.16376151629697
1.9428-2.00550.18991510.15656181633298
2.0055-2.07720.21931430.15376167631098
2.0772-2.16030.17091370.15156210634798
2.1603-2.25860.19511470.14466184633198
2.2586-2.37770.19011380.14446022616095
2.3777-2.52670.17821490.1476157630698
2.5267-2.72170.18241450.15076264640999
2.7217-2.99560.20711400.15356274641499
2.9956-3.4290.18571460.13726123626997
3.429-4.31960.14541480.12556252640098
4.3196-46.29290.16051500.14546291644197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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