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万見
- PDB-5ze7: UDP Glucose alpha tetrahydrobiopterin glycosyltransferase from Sy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ze7
タイトルUDP Glucose alpha tetrahydrobiopterin glycosyltransferase from Synechococcus species PCC 7942 - apo form
要素UDP-glucose:tetrahydrobiopterin glucosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Tetrahydrobiopterin / UDPglucose / Pteridine glycosyltransferase / Pteridine glycosides / Synechococcus.
機能・相同性Glycosyl transferase, family 1 / Glycosyl transferases group 1 / glycosyltransferase activity / nucleotide binding / UDP-glucose:tetrahydrobiopterin glucosyltransferase / UDP-glucose:tetrahydrobiopterin glucosyltransferase
機能・相同性情報
生物種Synechococcus elongatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Killivalavan, A. / Lee, K.H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (Korea)NRF-2012R1A1A2044394 韓国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: UDP Glucose alpha tetrahydrobiopterin glycosyltransferase from Synechococcus species PCC 7942 - apo form
著者: Killivalavan, A. / Lee, K.H.
履歴
登録2018年2月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月4日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: UDP-glucose:tetrahydrobiopterin glucosyltransferase
A: UDP-glucose:tetrahydrobiopterin glucosyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,5002
ポリマ－76,5002
非ポリマー00
水4,035224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area29300 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)171.350, 77.992, 53.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.27, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 UDP-glucose:tetrahydrobiopterin glucosyltransferase


分子量: 38249.797 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2-354 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus (strain PCC 7942) (バクテリア)
株: PCC 7942 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93EY3, UniProt: Q31LX1*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.62 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Bis-tris, PEG 3350, Galactose

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.979, 0.979,0.964
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月28日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.9641
反射
解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Entry-IDDiffraction-IDNet I/σ(I)
1.99-504864299.94.65ZE718.6
1.99-50485771004.75ZE717.8
1.99-50488271004.65ZE716.7
反射 シェル解像度: 1.99→2.02 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.99→45.447 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.222 2458 5.06 %
Rwork0.1853 --
obs0.1872 48623 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→45.447 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5331 0 0 224 5555
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085471
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0437472
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1793239
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057829
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007987
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9898-2.02810.27151410.23992480X-RAY DIFFRACTION99
2.0281-2.06950.30121190.22492618X-RAY DIFFRACTION100
2.0695-2.11450.2641450.21532515X-RAY DIFFRACTION100
2.1145-2.16370.23111280.20482592X-RAY DIFFRACTION100
2.1637-2.21780.26561430.20392530X-RAY DIFFRACTION100
2.2178-2.27780.25751280.20252542X-RAY DIFFRACTION100
2.2778-2.34480.24491380.20612593X-RAY DIFFRACTION100
2.3448-2.42050.22061400.20562558X-RAY DIFFRACTION100
2.4205-2.5070.26751440.19572535X-RAY DIFFRACTION100
2.507-2.60730.26811450.19972552X-RAY DIFFRACTION100
2.6073-2.7260.21881460.20272533X-RAY DIFFRACTION100
2.726-2.86970.25921410.21852584X-RAY DIFFRACTION100
2.8697-3.04940.26351080.20442594X-RAY DIFFRACTION100
3.0494-3.28480.23741500.19752562X-RAY DIFFRACTION100
3.2848-3.61530.24691200.18862605X-RAY DIFFRACTION100
3.6153-4.13810.18451370.16252571X-RAY DIFFRACTION100
4.1381-5.21240.18721340.14932588X-RAY DIFFRACTION100
5.2124-45.45920.16171510.15392613X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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