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- PDB-5za2: Fox-4 beta-lactamase complexed with avibactam -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5za2
タイトルFox-4 beta-lactamase complexed with avibactam
要素(Beta-lactamase) x 2
キーワードHYDROLASE / beta-lactamase drug resistance
機能・相同性
機能・相同性情報


antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / outer membrane-bounded periplasmic space / response to antibiotic / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-C active site / Beta-lactamase class-C active site. / : / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NXL / Beta-lactamase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.503 Å
データ登録者Nukaga, M. / Hoshino, T. / Papp-Wallace, K.M. / Bonomo, R.A.
資金援助 日本, 米国, 3件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science26460534 日本
United States Departtment of Veterans AffairsBX002872; BX001974 米国
National Institutes of HealthR21AI114508, R01AI100560, R01AI063517, and R01AI072219 米国
引用ジャーナル: Antimicrob. Agents Chemother. / 年: 2018
タイトル: Probing the Mechanism of Inactivation of the FOX-4 Cephamycinase by Avibactam
著者: Nukaga, M. / Papp-Wallace, K.M. / Hoshino, T. / Lefurgy, S.T. / Bethel, C.R. / Barnes, M.D. / Zeiser, E.T. / Johnson, J.K. / Bonomo, R.A.
履歴
登録2018年2月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase
B: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,3068
ポリマ－76,2572
非ポリマー1,0496
水9,548530
1
A: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8226
ポリマ－38,0401
非ポリマー7825
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area550 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area13500 Å2
手法PISA
2
B: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4842
ポリマ－38,2171
非ポリマー2671
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.391, 85.908, 144.227
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Beta-lactamase


分子量: 38039.973 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 29-382 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fox-4 / プラスミド: pET50b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q9L387, beta-lactamase
#2: タンパク質 Beta-lactamase


分子量: 38217.066 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 28-382 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: In molB of the structure, Ser58 was partially phosphorilated. And partially inhibited(cobalently bonded to avibactam(NXL))
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fox-4 / プラスミド: pET50b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)plys / 参照: UniProt: Q9L387, beta-lactamase

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非ポリマー , 4種, 536分子

#3: 化合物 ChemComp-NXL / (2S,5R)-1-formyl-5-[(sulfooxy)amino]piperidine-2-carboxamide / avibactam, bound form / NXL104, bound form


分子量: 267.260 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H13N3O6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 抗生剤, 阻害剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 530 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細There are both SEP and Ser at the same position in the chain B. The Ser64 is linked to NXL.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG8000, MOPS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 101610 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 7.5 % / Net I/σ(I): 14.95
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 7.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 5036 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX(1.10.1_2155)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.503→37.624 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2137 1999 1.97 %
Rwork0.1893 --
obs0.1898 101496 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.503→37.624 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5362 0 67 530 5959
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055641
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8467682
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1023338
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052835
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006996
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5027-1.54030.29721400.26357002X-RAY DIFFRACTION99
1.5403-1.5820.25711420.23597051X-RAY DIFFRACTION100
1.582-1.62850.22371430.21827103X-RAY DIFFRACTION100
1.6285-1.68110.2261430.20267101X-RAY DIFFRACTION100
1.6811-1.74120.20331420.19777094X-RAY DIFFRACTION100
1.7412-1.81090.23791430.18877108X-RAY DIFFRACTION100
1.8109-1.89330.20171440.18467132X-RAY DIFFRACTION100
1.8933-1.99310.21081430.17687139X-RAY DIFFRACTION100
1.9931-2.1180.21381430.17797121X-RAY DIFFRACTION100
2.118-2.28150.20251440.17577167X-RAY DIFFRACTION100
2.2815-2.5110.20381440.18787173X-RAY DIFFRACTION100
2.511-2.87420.20281440.18867219X-RAY DIFFRACTION100
2.8742-3.62080.21381450.18497149X-RAY DIFFRACTION98
3.6208-37.63580.21511390.19066938X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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