[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-3wrz: N288Q-N321Q mutant BETA-LACTAMASE DERIVED FROM CHROMOHALOBACTER S... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3wrz | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | N288Q-N321Q mutant BETA-LACTAMASE DERIVED FROM CHROMOHALOBACTER SP.560 (without soaking) | ||||||
![]() | Beta-lactamase | ||||||
![]() | HYDROLASE / CEPHALOSPORINASE | ||||||
Function / homology | ![]() antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / outer membrane-bounded periplasmic space / response to antibiotic / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Arai, S. / Yonezawa, Y. / Okazaki, N. / Matsumoto, F. / Shimizu, R. / Yamada, M. / Adachi, M. / Tamada, T. / Tokunaga, H. / Ishibashi, M. ...Arai, S. / Yonezawa, Y. / Okazaki, N. / Matsumoto, F. / Shimizu, R. / Yamada, M. / Adachi, M. / Tamada, T. / Tokunaga, H. / Ishibashi, M. / Tokunaga, M. / Kuroki, R. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure of a highly acidic beta-lactamase from the moderate halophile Chromohalobacter sp. 560 and the discovery of a Cs(+)-selective binding site Authors: Arai, S. / Yonezawa, Y. / Okazaki, N. / Matsumoto, F. / Shibazaki, C. / Shimizu, R. / Yamada, M. / Adachi, M. / Tamada, T. / Kawamoto, M. / Tokunaga, H. / Ishibashi, M. / Blaber, M. / Tokunaga, M. / Kuroki, R. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 421.8 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 345.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3wrtSC ![]() 3ws0C ![]() 3ws1C ![]() 3ws2C ![]() 3ws4C ![]() 3ws5C S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Refine code: _
NCS ensembles :
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 39596.098 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 22-388 / Mutation: N288Q, N321Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-CA / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.17 Å3/Da / Density % sol: 43.29 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / pH: 7 Details: 100mM MES-NaOH buffer (pH 6.5), 200mM Ca acetate hydrate, 18% PEG8000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Jun 21, 2013 | |||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SI 111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||
Reflection twin |
| |||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.799→50 Å / Num. obs: 92589 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 13.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 23.1 | |||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.83 Å / Redundancy: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.163 / Mean I/σ(I) obs: 15.5 / % possible all: 99.4 |
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3WRT Resolution: 1.8→29.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 4.253 / SU ML: 0.075 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.02 / ESU R Free: 0.018 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 20.16 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→29.12 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|