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- PDB-5z8q: Solution structure of the SBDalpha domain of yeast Ssa1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z8q
タイトルSolution structure of the SBDalpha domain of yeast Ssa1
要素Heat shock protein SSA1
キーワードCHAPERONE / yeast Ssa1 / SBDalpha domain
機能・相同性
機能・相同性情報


HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1-dependent transactivation / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / clathrin coat disassembly / fungal-type cell wall / response to oxygen levels / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / protein targeting to mitochondrion / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / stress granule disassembly ...HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1-dependent transactivation / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / clathrin coat disassembly / fungal-type cell wall / response to oxygen levels / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / protein targeting to mitochondrion / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / stress granule disassembly / fungal-type vacuole membrane / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / Neutrophil degranulation / heat shock protein binding / transcription repressor complex / ATP-dependent protein folding chaperone / protein polyubiquitination / protein import into nucleus / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / protein refolding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / extracellular region / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / ATPase, nucleotide binding domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein SSA1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics / simulated annealing
データ登録者Gong, W. / Hu, W. / Perrett, S.
資金援助 中国, 8件
組織認可番号国
the National Key R&D Program of China2017YFA0504000 中国
the National Natural Science Foundation of China31570780 中国
the National Natural Science Foundation of China31200578 中国
the National Natural Science Foundation of China31470747 中国
the National Natural Science Foundation of China31770829 中国
the National Natural Science Foundation of China31300631 中国
the National Natural Science Foundation of China21673278 中国
the Beijing Natural Science Foundation5172026 中国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: The C-terminal GGAP motif of Hsp70 mediates substrate recognition and stress response in yeast.
著者: Gong, W. / Hu, W. / Xu, L. / Wu, H. / Wu, S. / Zhang, H. / Wang, J. / Jones, G.W. / Perrett, S.
履歴
登録2018年2月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月10日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _entity.formula_weight
改定 1.22018年11月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _entity.formula_weight
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein SSA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7891
ポリマ－10,7891
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6410 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein SSA1 / Heat shock protein YG100


分子量: 10788.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SSA1, YAL005C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10591

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC
131isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
141isotropic13D HN(CA)CB
151isotropic13D CBCA(CO)NH
1141isotropic13D HNCO
1131isotropic13D HN(CA)CO
1121isotropic13D C(CO)NH
1111isotropic13D HBHA(CO)NH
1101isotropic13D (H)CCH-TOCSY
191isotropic13D CCH-TOCSY
181isotropic13D 1H-15N NOESY
171isotropic13D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 1.0 mM [U-13C; U-15N] Ssa1 SBDalpha, 90% H2O/10% D2O
Label: 15N/13C_sample / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 1.0 mM / 構成要素: Ssa1 SBDalpha / Isotopic labeling: [U-13C; U-15N]
試料状態詳細: 20 mM NaH2PO4/Na2HPO4, 50 mM NaCl, 1 mM DTT, 1 mM EDTA
イオン強度: 90 mM / Label: conditions_1 / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化
手法ソフトェア番号
torsion angle dynamics1
simulated annealing2
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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