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- PDB-5z6q: Crystal structure of AAA of Spastin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z6q
タイトルCrystal structure of AAA of Spastin
要素Spastin
キーワードHYDROLASE / Spastin
機能・相同性
機能・相同性情報


cytokinetic process / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / microtubule severing / endoplasmic reticulum tubular network / positive regulation of microtubule depolymerization / cytoskeleton-dependent cytokinesis / mitotic nuclear membrane reassembly / nuclear membrane reassembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III ...cytokinetic process / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / microtubule severing / endoplasmic reticulum tubular network / positive regulation of microtubule depolymerization / cytoskeleton-dependent cytokinesis / mitotic nuclear membrane reassembly / nuclear membrane reassembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / membrane fission / anterograde axonal transport / exit from mitosis / microtubule bundle formation / protein hexamerization / mitotic spindle disassembly / positive regulation of cytokinesis / axonal transport of mitochondrion / mitotic cytokinesis / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / alpha-tubulin binding / beta-tubulin binding / lipid droplet / axon cytoplasm / axonogenesis / protein homooligomerization / spindle pole / midbody / cytoplasmic vesicle / nuclear membrane / microtubule binding / microtubule / endosome / axon / centrosome / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Spastin, chordate / Spastin / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site ...Spastin, chordate / Spastin / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lin, Z. / Wang, C. / Shen, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
中国
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2018
タイトル: The AAA protein spastin possesses two levels of basal ATPase activity
著者: Fan, X. / Lin, Z. / Fan, G. / Lu, J. / Hou, Y. / Habai, G. / Sun, L. / Yu, P. / Shen, Y. / Wen, M. / Wang, C.
履歴
登録2018年1月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spastin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7802
ポリマ－42,7451
非ポリマー351
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area14270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.520, 90.520, 89.153
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Spastin / Spastic paraplegia 4 protein


分子量: 42744.828 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 229-616 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPAST, ADPSP, FSP2, KIAA1083, SPG4
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UBP0, EC: 3.6.4.3
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 3M (NH4)2SO4, 100mM NH4Cl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→38.8 Å / Num. obs: 8390 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10 % / Net I/σ(I): 22.8
反射 シェル解像度: 3→3.43 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→38.75 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2755 389 4.64 %
Rwork0.1942 --
obs0.1981 8390 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→38.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1964 0 1 0 1965
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011989
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3242704
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.262705
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07334
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005351
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9997-3.43350.3691290.27722656X-RAY DIFFRACTION100
3.4335-4.3250.30421250.20472656X-RAY DIFFRACTION100
4.325-38.75310.23621350.1662689X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -30.3827 Å / Origin y: 18.8872 Å / Origin z: 1.5619 Å
111213212223313233
T0.388 Å20.0123 Å20.0303 Å2-0.5688 Å2-0.09 Å2--0.451 Å2
L0.9481 °20.4134 °2-0.0871 °2-2.2818 °2-0.0377 °2--0.982 °2
S-0.1519 Å °0.1559 Å °-0.0311 Å °-0.1411 Å °0.0724 Å °-0.2287 Å °0.0269 Å °-0.0568 Å °0.0763 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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