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- PDB-5z5m: Crystal structure of (S)-allantoin synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z5m
タイトルCrystal structure of (S)-allantoin synthase
要素Predicted protein
キーワードLYASE / Allantoin synthase / OHCU decarboxylase / HIU hydrolase / Urate
機能・相同性
機能・相同性情報


allantoin biosynthetic process / hydroxyisourate hydrolase / hydroxyisourate hydrolase activity / 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / urate catabolic process / carboxy-lyase activity / purine nucleobase metabolic process
類似検索 - 分子機能
UraD-like / Oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / Hydroxyisourate hydrolase / 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase, type 1 / Oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / Oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase superfamily / OHCU decarboxylase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. ...UraD-like / Oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / Hydroxyisourate hydrolase / 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase, type 1 / Oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / Oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase superfamily / OHCU decarboxylase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Phaeodactylum tricornutum CCAP 1055/1 (珪藻)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Oh, J. / Percudani, R. / Rhee, S.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
PJ01325801 韓国
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2018
タイトル: Diatom Allantoin Synthase Provides Structural Insights into Natural Fusion Protein Therapeutics.
著者: Oh, J. / Liuzzi, A. / Ronda, L. / Marchetti, M. / Corsini, R. / Folli, C. / Bettati, S. / Rhee, S. / Percudani, R.
履歴
登録2018年1月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Predicted protein
B: Predicted protein
C: Predicted protein
D: Predicted protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,3814
ポリマ－131,3814
非ポリマー00
水16,177898
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12190 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area44060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.550, 99.920, 90.180
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.350, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Predicted protein


分子量: 32845.203 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Phaeodactylum tricornutum CCAP 1055/1 (珪藻)
株: CCAP 1055/1 / 遺伝子: PHATRDRAFT_49522 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7GAW6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 898 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.65 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M MgCl2, 0.1 M HEPES (pH 7.0), 20 % (w/v) PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→52.59 Å / Num. obs: 93050 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 15.95 Å2 / CC1/2: 0.983 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Rpim(I) all: 0.096 / Rrim(I) all: 0.179 / Net I/σ(I): 5.9 / Num. measured all: 314435 / Scaling rejects: 1028
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.85-1.883.31.191534546350.4860.7711.4231.199.9
10.13-52.592.30.0810204380.9760.060.19.972.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.84 Å29.7 Å
Translation1.84 Å29.7 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Q14

4q14


解像度: 1.85→30.924 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2374 4614 4.96 %
Rwork0.1989 88352 -
obs0.2008 92966 99.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 96.81 Å2 / Biso mean: 23.6159 Å2 / Biso min: 2.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→30.924 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8365 0 0 898 9263
Biso mean---31.24 -
残基数----1089
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0048567
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8711617
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0341292
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041500
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2963057
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.85-1.8710.37221400.33552968310899
1.871-1.8930.33831500.314329163066100
1.893-1.91610.35941330.276229843117100
1.9161-1.94040.30481440.255529153059100
1.9404-1.96590.27521540.229229593113100
1.9659-1.99280.23411590.217529453104100
1.9928-2.02130.24821570.219129153072100
2.0213-2.05140.28311800.228629743154100
2.0514-2.08350.28131390.228829333072100
2.0835-2.11760.28251440.231129723116100
2.1176-2.15410.25831520.21429233075100
2.1541-2.19330.21251610.189729763137100
2.1933-2.23550.23221360.205129433079100
2.2355-2.28110.25051190.215629993118100
2.2811-2.33070.26291760.202929213097100
2.3307-2.38490.2441550.202129573112100
2.3849-2.44450.27761590.204729673126100
2.4445-2.51060.26341640.212929113075100
2.5106-2.58440.25181450.21129523097100
2.5844-2.66780.26041370.205129833120100
2.6678-2.76310.29121400.22532931307199
2.7631-2.87360.29921570.203129583115100
2.8736-3.00430.21051660.207929573123100
3.0043-3.16250.25291790.196829123091100
3.1625-3.36050.20241420.180229673109100
3.3605-3.61960.19081430.16529873130100
3.6196-3.98310.18791670.152429613128100
3.9831-4.55790.19251690.162925309499
4.5579-5.73650.19061590.16852966312599
5.7365-30.92790.21951880.19192775296392

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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