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- PDB-5z1n: Crystal structure of C terminal region of G-protein interacting p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5z1n
タイトルCrystal structure of C terminal region of G-protein interacting protein 1 (Gip1) from Dictyostelium discoideum
要素G-protein interacting protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / alpha helix / lipid binding / G-protein binding / social amoebae / chemotaxis
機能・相同性
機能・相同性情報


chemotaxis to cAMP / establishment of protein localization to plasma membrane / heterotrimeric G-protein binding / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / GTPase binding / regulation of apoptotic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tumor necrosis factor alpha-induced protein 8-like / Tumor necrosis factor alpha-induced protein 8-like superfamily / Domain of unknown function (DUF758) / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / DI-PALMITOYL-3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / PH domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.949 Å
データ登録者Miyagawa, T. / Koteishi, H. / Kamimura, Y. / Miyanaga, Y. / Takeshita, K. / Nakagawa, A. / Ueda, M.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
JSPS17K15105 日本
JSPS17K07396 日本
AMED-CREST 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structural basis of Gip1 for cytosolic sequestration of G protein in wide-range chemotaxis
著者: Miyagawa, T. / Koteishi, H. / Kamimura, Y. / Miyanaga, Y. / Takeshita, K. / Nakagawa, A. / Ueda, M.
履歴
登録2017年12月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G-protein interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7564
ポリマ－19,3181
非ポリマー1,4383
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area9480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.318, 44.143, 96.637
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 G-protein interacting protein 1


分子量: 19318.480 Da / 分子数: 1 / 断片: ligand binding domain, UNP residues 146-310 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
遺伝子: DDB0216772 / プラスミド: pE-SUMOstar / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: Q55BQ2
#2: 化合物 ChemComp-PEF / DI-PALMITOYL-3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / 3-[AMINOETHYLPHOSPHORYL]-[1,2-DI-PALMITOYL]-SN-GLYCEROL / DPPE


分子量: 691.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C37H74NO8P / コメント: リン脂質*YM
#3: 化合物 ChemComp-LHG / 1,2-DIPALMITOYL-PHOSPHATIDYL-GLYCEROLE / ジパルミトイルホスファチジルグリセロ-ル


分子量: 722.970 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C38H75O10P / コメント: リン脂質*YM
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.13 % / Mosaicity: 0.871 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 14-20% PEG 20000, 100mM Bicine, / PH範囲: 8.0-9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2016年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.949→50 Å / Num. obs: 10906 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 18.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.105 / Χ2: 1.392 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.95-1.983.20.3533590.8320.2320.4240.93266.2
1.98-2.023.70.3715320.8830.2220.4340.99299.8
2.02-2.063.90.3175470.8880.1870.3690.97599.6
2.06-2.13.80.2695420.9430.1580.3131.06999.3
2.1-2.153.90.2295300.9420.1340.2661.088100
2.15-2.23.90.2275450.9460.1330.2641.078100
2.2-2.253.80.1925360.9560.1130.2241.122100
2.25-2.313.90.1585450.9740.0930.1841.125100
2.31-2.383.90.1675640.9720.0970.1941.172100
2.38-2.463.90.1395230.980.0810.1611.203100
2.46-2.543.90.1355560.9840.0780.1561.132100
2.54-2.653.90.1165420.9860.0690.1361.211100
2.65-2.773.90.1035730.9870.060.121.276100
2.77-2.913.90.0925380.9890.0540.1071.249100
2.91-3.13.90.0815570.9920.0480.0941.366100
3.1-3.333.80.075630.9920.0410.0811.411100
3.33-3.673.80.065730.9940.0360.0712.036100
3.67-4.23.70.0595650.9940.0350.0692.621100
4.2-5.293.60.0535710.9940.0320.0622.55399.8
5.29-503.30.0456450.9960.030.0542.10699.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3F4M

3f4m


解像度: 1.949→48.319 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2304 542 4.99 %
Rwork0.1824 --
obs0.1847 10864 99.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 72.88 Å2 / Biso mean: 18.9108 Å2 / Biso min: 3.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.949→48.319 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1353 0 53 110 1516
Biso mean--27.79 23.75 -
残基数----166
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031449
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6021941
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04220
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005238
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.5391238
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9494-2.14560.27331260.21192456258297
2.1456-2.4560.23671450.183525452690100
2.456-3.09430.23941330.196226002733100
3.0943-48.33330.2091380.166627212859100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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