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- PDB-5yzx: Crystal structure of E.coli LysU T146D mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yzx
タイトルCrystal structure of E.coli LysU T146D mutant
要素Lysine--tRNA ligase, heat inducible
キーワードLIGASE / Class II aminoacyl-tRNA synthetase / LysRS
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA capping / ATP:ADP adenylyltransferase activity / lysine-tRNA ligase / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / tRNA aminoacylation for protein translation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / positive regulation of macrophage activation / ligase activity ...RNA capping / ATP:ADP adenylyltransferase activity / lysine-tRNA ligase / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / tRNA aminoacylation for protein translation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / positive regulation of macrophage activation / ligase activity / cellular response to heat / tRNA binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular space / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 ...Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BIS(ADENOSINE)-5'-TETRAPHOSPHATE / Lysine--tRNA ligase, heat inducible
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Fang, P. / Guo, M.
資金援助 米国, 中国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of HealthGM100136 米国
National Institutes of HealthGM106134 米国
Shanghai Pujiang Program17PJ1410800 中国
National Natural Science Foundation of China21778067 中国
National Natural Science Foundation of China21778064 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A proposed role for MSC to reserve the canonical function in high eukaryotes prior to stimuli
著者: Zheng, L. / Ali, H. / Wang, J. / Guo, M. / Fang, P.
履歴
登録2017年12月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine--tRNA ligase, heat inducible
B: Lysine--tRNA ligase, heat inducible
C: Lysine--tRNA ligase, heat inducible
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,12115
ポリマ－180,2513
非ポリマー2,87012
水00
1
A: Lysine--tRNA ligase, heat inducible
C: Lysine--tRNA ligase, heat inducible
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,08110
ポリマ－120,1672
非ポリマー1,9138
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11730 Å2
ΔGint-122 kcal/mol
Surface area36400 Å2
手法PISA
2
B: Lysine--tRNA ligase, heat inducible
ヘテロ分子

B: Lysine--tRNA ligase, heat inducible
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,08110
ポリマ－120,1672
非ポリマー1,9138
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area11770 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area36510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.544, 249.855, 179.652
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Lysine--tRNA ligase, heat inducible / Lysyl-tRNA synthetase / LysRS


分子量: 60083.730 Da / 分子数: 3 / 変異: T146D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: lysU, b4129, JW4090 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A8N5, lysine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-B4P / BIS(ADENOSINE)-5'-TETRAPHOSPHATE / ジアデノシン四りん酸


分子量: 836.387 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28N10O19P4
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.66 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M NH4SO4, 0.3M Na Formate, 0.1 M Na Cacodylate pH 6.5, 3% PGA, and 30% PEG400,

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97852 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97852 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→40 Å / Num. obs: 56309 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 54.18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.22 / Rpim(I) all: 0.108 / Rrim(I) all: 0.246 / Χ2: 2.669 / Net I/σ(I): 5.4 / Num. measured all: 278081
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.2-3.313.90.58655400.7110.330.6761.12198.9
3.31-3.454.10.53555810.7520.2950.6141.36299.4
3.45-3.64.20.44955700.8280.2430.5131.74499.6
3.6-3.7940.34355630.8860.190.3942.26499.1
3.79-4.035.10.3256020.930.1560.3572.57599.7
4.03-4.345.30.2756250.9610.1270.2993.14899.8
4.34-4.785.50.2156190.9720.0990.2333.53299.5
4.78-5.475.30.18956430.9740.0890.213.29299.6
5.47-6.886.20.18256910.9770.0790.1992.82999.7
6.88-405.70.09458750.9940.0430.1033.37199.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-3000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 1.0E+22 / 解像度: 3.2→38.147 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2685 2674 5 %
Rwork0.2359 50769 -
obs0.2376 53443 99.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 143.34 Å2 / Biso mean: 50.3493 Å2 / Biso min: 27.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→38.147 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11406 0 168 0 11574
Biso mean--70.86 --
残基数----1453
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00311808
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.62616025
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441771
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042092
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0267006
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2001-3.25820.33151520.28592592274499
3.2582-3.32080.38261590.29982635279499
3.3208-3.38860.35711220.29422678280099
3.3886-3.46220.33511160.29672662277899
3.4622-3.54270.3008960.29132692278899
3.5427-3.63120.33671340.27642632276699
3.6312-3.72930.31451410.27542653279499
3.7293-3.8390.27361480.25226702818100
3.839-3.96280.32531160.247726762792100
3.9628-4.10420.27231460.238626802826100
4.1042-4.26840.23911280.227526842812100
4.2684-4.46230.23721550.21712636279199
4.4623-4.69720.25991650.21942640280599
4.6972-4.99090.24321560.210526912847100
4.9909-5.37530.26131560.2162649280599
5.3753-5.91440.26121310.21272704283599
5.9144-6.76610.2631630.219726972860100
6.7661-8.5090.21451400.193127742914100
8.509-38.14970.19861500.19392724287496
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 96.3344 Å / Origin y: 77.5421 Å / Origin z: 53.7536 Å
111213212223313233
T0.3073 Å2-0.0129 Å20.0805 Å2-0.4891 Å20.0096 Å2--0.3014 Å2
L-0.0192 °2-0.1536 °2-0.0405 °2-0.2785 °20.1301 °2--0.1503 °2
S0.0285 Å °0.0077 Å °0.0348 Å °0.0104 Å °0.0842 Å °-0.0645 Å °-0.0294 Å °0.062 Å °-0.0846 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA12 - 502
2X-RAY DIFFRACTION1allB12 - 502
3X-RAY DIFFRACTION1allC12 - 502
4X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 3
5X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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