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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yw7
タイトルStructure of pancreatic ATP-sensitive potassium channel bound with glibenclamide and ATPgammaS (focused refinement on SUR1 ABC transporter module at 4.4A)
要素ATP-binding cassette sub-family C member 8 isoform X2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / KATP / channel / glibenclamide / sulfonylurea
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate secretion, neurotransmission / inward rectifying potassium channel / sulfonylurea receptor activity / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / inorganic cation transmembrane transport / neuromuscular process / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / potassium channel activity / ABC-type transporter activity / negative regulation of insulin secretion ...glutamate secretion, neurotransmission / inward rectifying potassium channel / sulfonylurea receptor activity / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / inorganic cation transmembrane transport / neuromuscular process / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / potassium channel activity / ABC-type transporter activity / negative regulation of insulin secretion / ADP binding / presynapse / transmembrane transporter binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATP-binding cassette subfamily C member 8 / Sulphonylurea receptor / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter ...ATP-binding cassette subfamily C member 8 / Sulphonylurea receptor / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Chem-GBM / ATP-binding cassette sub-family C member 8 isoform X2
類似検索 - 構成要素
生物種Mesocricetus auratus (ネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Chen, L. / Wu, J.X.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology of China2016YFA0502004 中国
National Natural Science Foundation of China31622021 中国
National Natural Science Foundation of China31521062 中国
China Postdoctoral Science Foundation2016M600856 中国
China Postdoctoral Science Foundation2017T100014 中国
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2018
タイトル: Ligand binding and conformational changes of SUR1 subunit in pancreatic ATP-sensitive potassium channels.
著者: Jing-Xiang Wu / Dian Ding / Mengmeng Wang / Yunlu Kang / Xin Zeng / Lei Chen /
要旨: ATP-sensitive potassium channels (K) are energy sensors on the plasma membrane. By sensing the intracellular ADP/ATP ratio of β-cells, pancreatic K channels control insulin release and regulate ...ATP-sensitive potassium channels (K) are energy sensors on the plasma membrane. By sensing the intracellular ADP/ATP ratio of β-cells, pancreatic K channels control insulin release and regulate metabolism at the whole body level. They are implicated in many metabolic disorders and diseases and are therefore important drug targets. Here, we present three structures of pancreatic K channels solved by cryo-electron microscopy (cryo-EM), at resolutions ranging from 4.1 to 4.5 Å. These structures depict the binding site of the antidiabetic drug glibenclamide, indicate how Kir6.2 (inward-rectifying potassium channel 6.2) N-terminus participates in the coupling between the peripheral SUR1 (sulfonylurea receptor 1) subunit and the central Kir6.2 channel, reveal the binding mode of activating nucleotides, and suggest the mechanism of how Mg-ADP binding on nucleotide binding domains (NBDs) drives a conformational change of the SUR1 subunit.
履歴
登録2017年11月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6847
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: ATP-binding cassette sub-family C member 8 isoform X2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,3133
ポリマ－177,2961
非ポリマー1,0172
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area630 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area53830 Å2

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要素

#1: タンパク質 ATP-binding cassette sub-family C member 8 isoform X2 / SUR1


分子量: 177295.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mesocricetus auratus (ネズミ) / 遺伝子: Abcc8 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A1U7R319
#2: 化合物 ChemComp-GBM / 5-chloro-N-(2-{4-[(cyclohexylcarbamoyl)sulfamoyl]phenyl}ethyl)-2-methoxybenzamide / Glibenclamide / Glyburide / グリベンクラミド


分子量: 494.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H28ClN3O5S / コメント: 薬剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: KATP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mesocricetus auratus (ネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.12_2829: ???) / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 2 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 348180 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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