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- PDB-5yvx: Crystal structure of SDG8 CW domain in complex with H3K4me1 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yvx
タイトルCrystal structure of SDG8 CW domain in complex with H3K4me1 peptide
要素
  • H3K4me1
  • Histone-lysine N-methyltransferase ASHH2
キーワードTRANSFERASE / SDG8 / CW domain / H3K4me1
機能・相同性
機能・相同性情報


carotenoid metabolic process / response to nitrate starvation / anther development / regulation of plant-type hypersensitive response / negative regulation of flower development / plant ovule development / embryo sac development / secondary shoot formation / pollen development / chromocenter ...carotenoid metabolic process / response to nitrate starvation / anther development / regulation of plant-type hypersensitive response / negative regulation of flower development / plant ovule development / embryo sac development / secondary shoot formation / pollen development / chromocenter / regulation of programmed cell death / SUMO binding / histone H3K4 methyltransferase activity / plastid / chromosome, centromeric region / epigenetic regulation of gene expression / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / structural constituent of chromatin / nucleosome / methylation / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / DNA binding / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Herpes Virus-1 - #100 / SETD2/Set2, SET domain / Zinc finger, CW-type / CW-type Zinc Finger / Zinc finger CW-type profile. / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains ...Herpes Virus-1 - #100 / SETD2/Set2, SET domain / Zinc finger, CW-type / CW-type Zinc Finger / Zinc finger CW-type profile. / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Herpes Virus-1 / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Histone-lysine N-methyltransferase ASHH2
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.591 Å
データ登録者Liu, Y. / Huang, Y.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Uncovering the mechanistic basis for specific recognition of monomethylated H3K4 by the CW domain ofArabidopsishistone methyltransferase SDG8.
著者: Liu, Y. / Huang, Y.
履歴
登録2017年11月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase ASHH2
C: H3K4me1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0513
ポリマ－7,9862
非ポリマー651
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, the equilibrium disassociation constants (Kd) of SDG8 CW domain to H3K4me1 is 1.29 uM.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area4220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.421, 66.421, 29.241
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1173-

HOH

21C-105-

HOH

31C-108-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase ASHH2 / ASH1 homolog 2 / H3-K4-HMTase / Histone H3-K36 methyltransferase 8 / H3-K36-HMTase 8 / Protein ...ASH1 homolog 2 / H3-K4-HMTase / Histone H3-K36 methyltransferase 8 / H3-K36-HMTase 8 / Protein EARLY FLOWERING IN SHORT DAYS / Protein LAZARUS 2 / Protein SET DOMAIN GROUP 8


分子量: 6909.692 Da / 分子数: 1 / 変異: E917A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: ASHH2, EFS, LAZ2, SDG8, SET8, At1g77300, T14N5.15
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2LAE1, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド H3K4me1


分子量: 1076.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
参照: UniProt: P59226*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.52 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 30% PEG 3350, 30% iso-propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 1.2824 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2016年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2824 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→30 Å / Num. obs: 19136 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 6.4 % / Net I/σ(I): 26.6
反射 シェル解像度: 1.59→1.65 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.591→28.761 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.51 / 位相誤差: 17.87
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1845 1900 9.93 %
Rwork0.1675 --
obs0.1692 19132 98.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.591→28.761 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数529 0 1 84 614
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007536
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.991718
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.524199
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04576
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00593
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5913-1.63110.31911170.271103X-RAY DIFFRACTION87
1.6311-1.67520.26971320.24121222X-RAY DIFFRACTION98
1.6752-1.72450.24891440.23651240X-RAY DIFFRACTION99
1.7245-1.78010.23741360.20551198X-RAY DIFFRACTION99
1.7801-1.84370.2221430.18871279X-RAY DIFFRACTION100
1.8437-1.91750.20441260.18851247X-RAY DIFFRACTION100
1.9175-2.00480.2131400.1721226X-RAY DIFFRACTION100
2.0048-2.11040.1771350.16451240X-RAY DIFFRACTION100
2.1104-2.24260.20831420.17261249X-RAY DIFFRACTION100
2.2426-2.41570.20971410.16231236X-RAY DIFFRACTION100
2.4157-2.65860.17231390.17871254X-RAY DIFFRACTION100
2.6586-3.0430.16481360.18231243X-RAY DIFFRACTION100
3.043-3.83240.18381310.15011252X-RAY DIFFRACTION100
3.8324-28.76580.14821380.13791243X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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