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- PDB-5yuf: Crystal Structure of PML RING tetramer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yuf
タイトルCrystal Structure of PML RING tetramer
要素Protein PML
キーワードONCOPROTEIN / PML nuclear body biogenesis / sumoylation / RING tetramerization / PML-RARA / targeted therapy
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of calcium ion transport into cytosol / ubiquitin-like protein ligase activity / negative regulation of translation in response to oxidative stress / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / suppression of viral release by host / PML body organization / SUMO binding / fibroblast migration / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / SMAD protein signal transduction ...regulation of calcium ion transport into cytosol / ubiquitin-like protein ligase activity / negative regulation of translation in response to oxidative stress / positive regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / suppression of viral release by host / PML body organization / SUMO binding / fibroblast migration / positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution / SMAD protein signal transduction / myeloid cell differentiation / protein-containing complex localization / maintenance of protein location in nucleus / regulation of double-strand break repair / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / oncogene-induced cell senescence / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / negative regulation of mitotic cell cycle / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cobalt ion binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / negative regulation of interleukin-1 beta production / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / entrainment of circadian clock by photoperiod / SMAD binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / protein sumoylation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell fate commitment / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / protein targeting / regulation of cell adhesion / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / response to UV / retinoic acid receptor signaling pathway / Regulation of PTEN localization / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of defense response to virus by host / response to cytokine / cellular response to interleukin-4 / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / cellular response to leukemia inhibitory factor / response to gamma radiation / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / negative regulation of cell growth / PML body / nuclear matrix / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of fibroblast proliferation / HCMV Early Events / Interferon gamma signaling / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / protein import into nucleus / cellular senescence / protein-containing complex assembly / early endosome membrane / nuclear membrane / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / response to hypoxia / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / protein stabilization / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / endoplasmic reticulum membrane / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / PML, C-terminal domain / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) ...Protein of unknown function DUF3583 / PML-like, coiled-coil / PML, C-terminal domain / : / ANCHR-like B-box zinc-binding domain / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Wang, P. / Benhend, S. / Wu, H. / Breitenbach, V. / Zhen, T. / Jollivet, F. / Peres, L. / Li, Y. / Chen, S. / Chen, Z. ...Wang, P. / Benhend, S. / Wu, H. / Breitenbach, V. / Zhen, T. / Jollivet, F. / Peres, L. / Li, Y. / Chen, S. / Chen, Z. / de THE, H. / Meng, G.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Scientific Foundation of China81770142, 81370620, 81570120, 31070645 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: RING tetramerization is required for nuclear body biogenesis and PML sumoylation.
著者: Wang, P. / Benhenda, S. / Wu, H. / Lallemand-Breitenbach, V. / Zhen, T. / Jollivet, F. / Peres, L. / Li, Y. / Chen, S.J. / Chen, Z. / de The, H. / Meng, G.
履歴
登録2017年11月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein PML
B: Protein PML
C: Protein PML
D: Protein PML
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,98612
ポリマ－22,4624
非ポリマー5238
水4,035224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4130 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area11300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.510, 84.690, 86.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Protein PML / Promyelocytic leukemia protein / RING finger protein 71 / Tripartite motif-containing protein 19


分子量: 5615.592 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PML, MYL, PP8675, RNF71, TRIM19 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29590
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Ammonium Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 1.2824 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月12日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2824 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→60.4 Å / Num. obs: 37754 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 2.4 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / Rmerge(I) obs: 1.33 / Num. measured obs: 64239 / CC1/2: 0.848

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: v1.0)精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→26.825 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2168 1910 5.09 %
Rwork0.2028 --
obs0.2035 37545 98.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→26.825 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1403 0 8 224 1635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051441
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9541954
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.016902
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053213
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007254
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.640.36611380.34982495X-RAY DIFFRACTION99
1.64-1.68430.29871490.27672543X-RAY DIFFRACTION100
1.6843-1.73390.26821170.25562533X-RAY DIFFRACTION100
1.7339-1.78990.21631420.24792525X-RAY DIFFRACTION100
1.7899-1.85380.2231180.22762541X-RAY DIFFRACTION100
1.8538-1.9280.30821210.28172573X-RAY DIFFRACTION100
1.928-2.01570.23271500.2252534X-RAY DIFFRACTION100
2.0157-2.1220.26171610.21582515X-RAY DIFFRACTION100
2.122-2.25490.24281460.22982521X-RAY DIFFRACTION99
2.2549-2.42880.21691510.21222507X-RAY DIFFRACTION99
2.4288-2.67310.20131560.18752546X-RAY DIFFRACTION99
2.6731-3.05940.18551070.2032631X-RAY DIFFRACTION100
3.0594-3.85270.20471190.18112655X-RAY DIFFRACTION99
3.8527-26.8290.19041350.17132516X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.28370.0817-0.03870.4221-0.17240.3625-0.03640.29370.0728-0.6503-0.14170.2817-0.096-0.4547-0.02390.5845-0.0503-0.12260.37380.04940.2823-2.310624.28913.1613
20.59250.91930.10231.38730.10550.0642-0.0071-0.0938-0.3467-0.8582-0.0733-0.2632-0.2166-0.754-0.01140.5876-0.028-0.08360.41720.10.2696-0.196227.211311.7085
3-0.00230.15150.03680.2730.31380.1935-0.0745-0.0052-0.0923-0.04520.0383-0.07180.13270.0619-00.35830.0101-0.04580.2970.03090.24953.460827.611522.5087
40.05570.03170.01320.05460.04010.0313-0.228-0.14490.0431-0.5666-0.05540.02330.00340.41350.00070.4512-0.02650.01670.29820.05050.32966.006235.841117.3562
50.14760.1994-0.32270.2743-0.24350.38330.1171-0.21140.0544-0.0452-0.0663-0.468-0.04420.13860.00050.3124-0.009-0.02450.28440.05560.33214.0536.84927.8917
60.11750.095-0.13450.1325-0.11390.1399-0.55-0.34770.3767-0.45340.0843-0.1492-0.35590.2719-0.01260.3346-0.037-0.09050.3968-0.0470.382910.951625.351122.9788
70.049-0.0020.0277-0.00230.04950.02710.3367-0.6399-0.64230.1433-0.2496-0.86440.08920.1580.00110.2360.0086-0.02990.37780.05620.37846.787911.703923.9212
80.02120.0128-0.0020.12230.11320.09970.0238-0.6522-0.7379-0.24240.1733-0.3096-0.17260.23450.00590.25630.01210.01620.38450.02160.351210.835415.692321.2234
90.22450.07190.25950.20680.15940.1761-0.0715-0.01390.2307-0.458-0.02110.1082-0.05850.03030.00010.32120.00780.00170.31190.00890.302-0.271314.761717.7561
100.11470.0230.0790.05050.06230.0717-0.26610.5577-0.18470.11110.3577-0.91380.1850.6049-0.00110.4245-0.04630.08350.3508-0.03810.3916.25568.59913.8154
110.27850.1653-0.08770.5316-0.06280.08310.11310.0159-0.374-0.2816-0.07330.0582-0.0328-0.0371-0.00030.3190.0254-0.00310.266-0.03070.2968-4.02435.160816.2227
120.02230.0138-0.07260.0471-0.01330.05870.19340.17170.4522-0.2306-0.0427-0.059-0.6442-0.1163-0.00040.32530.02310.00710.32540.01610.3402-15.712527.27933.6249
130.02540.01660.0430.28390.59611.22-0.03930.4120.2155-0.417-0.09010.6274-0.3543-0.1319-0.07430.24170.02470.00710.26660.09180.469-18.038319.865423.6962
140.109-0.0575-0.00450.0223-0.0010.0497-0.4654-0.4168-0.15840.2349-0.47310.54020.2668-0.3681-0.00520.34750.11610.0710.49490.04270.5035-19.427421.183533.8891
15-0.0323-0.2544-0.07680.17490.24770.1685-0.1221-0.1075-0.11770.35490.4020.2027-0.05860.18310.01230.29110.07230.04050.29720.0380.3568-11.902513.511429.0936
160.4923-0.2370.38440.669-0.10960.2856-0.2056-0.5009-0.9024-0.07950.14550.53690.1635-0.438-0.09850.30350.01190.12820.38410.14910.9864-21.810710.899228.5875
170.09220.04680.0190.32380.25610.1914-0.1446-0.0945-0.5267-0.2520.27590.76450.2248-0.2688-0.00160.25250.0047-0.01710.29180.04460.5285-14.15735.684423.6327
180.05460.0040.01470.0017-0.00440.00620.151-0.3016-0.74720.07380.2420.504-0.10950.1875-0.00020.6216-0.0431-0.00040.43490.11620.3965-11.135310.161636.5781
190.5762-0.04540.07720.2790.05710.04280.1626-0.1498-0.58830.14980.093-0.6270.2838-0.360.02550.44890.039-0.04590.47740.08820.2666-1.492819.787540.1716
201.3642-0.1895-0.0080.04620.01850.13540.1696-0.2864-0.36060.9394-0.0708-0.38230.3478-0.4213-0.0060.6912-0.0184-0.05010.54210.1340.3438-6.553516.491542.1148
210.08450.138-0.00750.35090.09270.0242-0.2555-0.21640.1104-0.11620.08870.23950.1677-0.2068-0.00040.35520.0032-0.0210.39760.04890.1908-7.595725.922535.3741
220.0866-0.11710.03250.11010.00310.0706-0.08-0.83320.27560.57350.15770.0881-0.8342-0.28830.00020.61060.03660.01010.5558-0.03210.2178-6.299228.277245.0847
231.2053-0.5122-0.25120.46790.00830.23230.2193-0.60960.82530.2755-0.315-0.3494-0.09940.0224-0.01790.4076-0.0489-0.0340.4143-0.07120.2237-1.904934.220137.6467
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 51 through 60 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 61 through 65 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 66 through 77 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 78 through 84 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 85 through 97 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 51 through 55 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 56 through 60 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 61 through 65 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 66 through 77 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 78 through 82 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 83 through 97 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 52 through 56 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 57 through 61 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 62 through 66 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 67 through 77 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 78 through 84 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resid 85 through 97 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 51 through 55 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 56 through 60 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 61 through 65 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resid 66 through 77 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'D' and (resid 78 through 84 )
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'D' and (resid 85 through 96 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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