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万見
- PDB-5yqr: Crystal structure of the PH-like domain of Lam6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yqr
タイトルCrystal structure of the PH-like domain of Lam6
要素Endolysin/Membrane-anchored lipid-binding protein LAM6 fusion protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ligand binding domain / sterol / lipid transport / LTC1
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular sterol transport / nucleus-vacuole junction / sterol transfer activity / vacuole-mitochondrion membrane contact site / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity ...intracellular sterol transport / nucleus-vacuole junction / sterol transfer activity / vacuole-mitochondrion membrane contact site / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / membrane => GO:0016020 / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
VASt domain / VAD1 Analog of StAR-related lipid transfer domain / VASt domain profile. / domain in glucosyltransferases, myotubularins and other putative membrane-associated proteins / GRAM domain / GRAM domain / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily ...VASt domain / VAD1 Analog of StAR-related lipid transfer domain / VASt domain profile. / domain in glucosyltransferases, myotubularins and other putative membrane-associated proteins / GRAM domain / GRAM domain / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Endolysin / Membrane-anchored lipid-binding protein LAM6
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.402 Å
データ登録者Tong, J. / Im, Y.J.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (Korea)NRF-2017R1A2B4004914 韓国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Structural basis of sterol recognition and nonvesicular transport by lipid transfer proteins anchored at membrane contact sites
著者: Tong, J. / Manik, M.K. / Im, Y.J.
履歴
登録2017年11月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endolysin/Membrane-anchored lipid-binding protein LAM6 fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1402
ポリマ－31,7251
非ポリマー4141
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area290 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area14930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.543, 60.103, 105.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Endolysin/Membrane-anchored lipid-binding protein LAM6 fusion protein / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / Lipid transfer at contact site protein 1 / Lipid transfer ...Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / Lipid transfer at contact site protein 1 / Lipid transfer protein anchored at membrane contact sites 1


分子量: 31725.223 Da / 分子数: 1 / 変異: R12G,D20N, C54T, C97A, I137R / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The N-termial T4 lysozyme (residue 2-160) tag fusion.The intact protein expressed is Hexa-histidine -Thrombin cleavage site - T4 Lysozyme - Lam6 (161-272),The N-termial T4 lysozyme (residue 2- ...詳細: The N-termial T4 lysozyme (residue 2-160) tag fusion.The intact protein expressed is Hexa-histidine -Thrombin cleavage site - T4 Lysozyme - Lam6 (161-272),The N-termial T4 lysozyme (residue 2-160) tag fusion. The intact protein expressed is Hexa-histidine -Thrombin cleavage site - T4 Lysozyme - Lam6 (161-272)
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
プラスミド: pHis-T4L / 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: LAM6, LTC1, YLR072W / 詳細 (発現宿主): N-terminal T4 Lysozyme tag fusion / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00720, UniProt: Q08001, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-2PE / NONAETHYLENE GLYCOL / 3,6,9,12,15,18,21,24-オクタオキサヘキサコサン-1,26-ジオ-ル


分子量: 414.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H38O10 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.7 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M HEPES-HCl pH 7.0, 10% PEG8000, 0.1M Na3Citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 15204 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 41.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 48.3
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.412 / Mean I/σ(I) obs: 9.7 / Num. unique obs: 727 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4N9N

4n9n


解像度: 2.402→30.374 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2664 750 4.95 %random selection
Rwork0.2181 ---
obs0.2207 15156 98.74 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.402→30.374 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2176 0 28 32 2236
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082247
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.083025
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8211358
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056333
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006380
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.402-2.58740.40671240.2872855X-RAY DIFFRACTION99
2.5874-2.84760.31851650.26242845X-RAY DIFFRACTION100
2.8476-3.25930.29091370.24712888X-RAY DIFFRACTION100
3.2593-4.10470.23831750.19922891X-RAY DIFFRACTION100
4.1047-30.37660.2491490.19752927X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 25.0507 Å / Origin y: 56.3488 Å / Origin z: 44.0798 Å
111213212223313233
T0.3484 Å20.0986 Å20.0745 Å2-0.3996 Å20.0603 Å2--0.3431 Å2
L0.6361 °20.0588 °20.2117 °2-2.0712 °21.1176 °2--1.4049 °2
S-0.1056 Å °-0.1783 Å °-0.0412 Å °0.302 Å °0.1529 Å °0.0432 Å °0.0872 Å °-0.0358 Å °-0.028 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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