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- PDB-5ypu: Crystal structure of an actin monomer in complex with the nucleat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ypu
タイトルCrystal structure of an actin monomer in complex with the nucleator Cordon-Bleu MET72NLE WH2-motif peptide
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Cordon-Bleu WH2 motif
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / WH2 / nucleation / actin-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


somite specification / floor plate development / actin filament network formation / embryonic axis specification / actin crosslink formation / notochord development / collateral sprouting in absence of injury / digestive tract development / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of dendrite development ...somite specification / floor plate development / actin filament network formation / embryonic axis specification / actin crosslink formation / notochord development / collateral sprouting in absence of injury / digestive tract development / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of dendrite development / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / dendritic growth cone / mesenchyme migration / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / axonal growth cone / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / ruffle / actin filament polymerization / actin filament / filopodium / neural tube closure / liver development / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / actin cytoskeleton organization / cell cortex / cytoskeleton / hydrolase activity / axon / protein domain specific binding / neuronal cell body / dendrite / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cordon-bleu, ubiquitin-like domain / Protein cordon-bleu-like / Cordon-bleu ubiquitin-like domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH2 domain profile. / WH2 domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain ...Cordon-bleu, ubiquitin-like domain / Protein cordon-bleu-like / Cordon-bleu ubiquitin-like domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH2 domain profile. / WH2 domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle / Protein cordon-bleu
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Scipion, C.P.M. / Wongsantichon, J. / Ferrer, F.J. / Yuen, T.Y. / Robinson, R.C.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Structural evidence for the roles of divalent cations in actin polymerization and activation of ATP hydrolysis
著者: Scipion, C.P.M. / Ghoshdastider, U. / Ferrer, F.J. / Yuen, T.Y. / Wongsantichon, J. / Robinson, R.C.
履歴
登録2017年11月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月10日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _entity.formula_weight
改定 1.22018年10月24日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _entity.formula_weight
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Cordon-Bleu WH2 motif
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Cordon-Bleu WH2 motif
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,07413
ポリマ－86,7794
非ポリマー1,2959
水11,079615
1
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Cordon-Bleu WH2 motif
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0176
ポリマ－43,3892
非ポリマー6274
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2940 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area16170 Å2
手法PISA
2
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Cordon-Bleu WH2 motif
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0577
ポリマ－43,3892
非ポリマー6675
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area16480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)174.861, 40.832, 109.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.760, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRARGARGAA5 - 3721 - 368
21THRTHRARGARGCC5 - 3721 - 368
12SERSERVALVALBB66 - 871 - 22
22SERSERVALVALDD66 - 871 - 22

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 40994.715 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質・ペプチド Cordon-Bleu WH2 motif


分子量: 2394.774 Da / 分子数: 2 / Mutation: MET72NLE / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q5NBX1*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 615 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.14 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.9
詳細: 20mM MES pH 4.9, 0.2mM CaCl2,2H2O, 20%(w/v) PEG 3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→29.82 Å / Num. obs: 51425 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.103 / Χ2: 0.893 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.033.10.52925170.80.3530.6390.84597.4
2.03-2.073.20.47725210.850.3160.5750.94699.3
2.07-2.113.30.42325300.8860.2730.5050.88699.6
2.11-2.153.50.36425660.9230.2280.4310.87399.7
2.15-2.23.50.36825240.9140.230.4360.91499.9
2.2-2.253.60.30325910.9350.1860.3571.0199.8
2.25-2.313.70.27425350.9570.1670.3220.96199.7
2.31-2.373.70.23125780.9710.1390.270.91499.9
2.37-2.443.70.22225300.9710.1340.260.88899.6
2.44-2.523.70.1825670.9860.1090.2110.8899.9
2.52-2.613.70.1625690.9850.0970.1880.87699.7
2.61-2.713.70.13225890.9870.080.1550.85399.8
2.71-2.843.70.10225360.9930.0620.120.83899.5
2.84-2.993.70.08625880.9950.0520.1010.84799.8
2.99-3.173.70.06625860.9960.040.0780.84899.8
3.17-3.423.70.05625950.9970.0340.0660.99799.7
3.42-3.763.60.04725790.9970.0290.0551.11399.7
3.76-4.313.60.03325730.9990.020.0390.8399.2
4.31-5.423.50.02926140.9990.0180.0340.71498.9
5.42-303.60.0327370.9980.0190.0360.82499.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JHD

4jhd


解像度: 2→29.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 5.219 / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.219 / ESU R Free: 0.183
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2403 2490 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.1954 47762 97.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 102.64 Å2 / Biso mean: 29.67 Å2 / Biso min: 14.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→29.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5838 0 69 615 6522
Biso mean--19.13 35.34 -
残基数----749
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0196056
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.025735
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3951.9788219
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.944313242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6655751
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.74723.984256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.487151038
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9891536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2921
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216731
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021323
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A215790.09
12C215790.09
21B10430.13
22D10430.13
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 149 -
Rwork0.28 2840 -
all-2989 -
obs--78.18 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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