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万見
- PDB-5yp7: p62/SQSTM1 ZZ domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yp7
タイトルp62/SQSTM1 ZZ domain
要素Sequestosome-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Complex / p62/SQSTM1 / ZZ domain / Autophagy / N-end rule
機能・相同性
機能・相同性情報


brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / regulation of Ras protein signal transduction / protein targeting to vacuole involved in autophagy / Lewy body / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability ...brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / regulation of Ras protein signal transduction / protein targeting to vacuole involved in autophagy / Lewy body / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability / endosome organization / autophagy of mitochondrion / pexophagy / membraneless organelle assembly / phagophore assembly site / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of mitochondrion organization / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear events mediated by NFE2L2 / aggresome / endosomal transport / negative regulation of ferroptosis / intracellular membraneless organelle / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / temperature homeostasis / cellular response to stress / autolysosome / molecular sequestering activity / immune system process / mitophagy / energy homeostasis / ionotropic glutamate receptor binding / inclusion body / positive regulation of autophagy / signaling adaptor activity / sperm midpiece / negative regulation of protein ubiquitination / p75NTR recruits signalling complexes / SH2 domain binding / NF-kB is activated and signals survival / protein sequestering activity / autophagosome / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / sarcomere / ubiquitin binding / protein kinase C binding / response to ischemia / positive regulation of long-term synaptic potentiation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / positive regulation of protein localization to plasma membrane / macroautophagy / P-body / molecular condensate scaffold activity / protein catabolic process / PML body / receptor tyrosine kinase binding / autophagy / Interleukin-1 signaling / protein import into nucleus / KEAP1-NFE2L2 pathway / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / intracellular protein localization / late endosome / signaling receptor activity / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.424 Å
データ登録者Kwon, D.H. / Kim, L. / Song, H.K.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Insights into degradation mechanism of N-end rule substrates by p62/SQSTM1 autophagy adapter.
著者: Kwon, D.H. / Park, O.H. / Kim, L. / Jung, Y.O. / Park, Y. / Jeong, H. / Hyun, J. / Kim, Y.K. / Song, H.K.
履歴
登録2017年11月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月3日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sequestosome-1
D: Sequestosome-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9696
ポリマ－11,7072
非ポリマー2624
水1,53185
1
A: Sequestosome-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,9853
ポリマ－5,8541
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Sequestosome-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,9853
ポリマ－5,8541
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.749, 43.345, 54.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-330-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Sequestosome-1 / EBI3-associated protein of 60 kDa / p60 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck SH2 domain ...EBI3-associated protein of 60 kDa / p60 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck SH2 domain of 62 kDa / Ubiquitin-binding protein p62


分子量: 5853.691 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SQSTM1, ORCA, OSIL / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q13501
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Bis Tris, PEG MME 200, PEG 600

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→33.82 Å / Num. obs: 15680 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5.9 % / Net I/σ(I): 41.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.424→33.82 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2072 1568 10 %
Rwork0.1866 --
obs0.1887 15676 98.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.424→33.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数648 0 4 85 737
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013678
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.322894
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.594240
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09498
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007116
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4235-1.46950.2921360.32781226X-RAY DIFFRACTION97
1.4695-1.5220.26031420.2721271X-RAY DIFFRACTION100
1.522-1.58290.30571420.24991290X-RAY DIFFRACTION100
1.5829-1.6550.25081410.22151271X-RAY DIFFRACTION100
1.655-1.74220.24721430.19061285X-RAY DIFFRACTION100
1.7422-1.85140.18541420.18431273X-RAY DIFFRACTION100
1.8514-1.99430.2141430.18771290X-RAY DIFFRACTION100
1.9943-2.1950.23361440.18631284X-RAY DIFFRACTION100
2.195-2.51250.21741460.17581315X-RAY DIFFRACTION100
2.5125-3.16510.20761470.17781328X-RAY DIFFRACTION100
3.1651-34.75930.17211420.1741275X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.28830.2062-0.38530.6058-0.60160.7450.2610.00560.0688-0.0664-0.2381-0.3195-0.09940.06550.00390.18510.00590.0030.20430.01970.2711152.9831166.8077232.3668
21.0472-0.36020.14221.5031-1.26331.08410.27670.1666-0.02760.0092-0.12410.01490.1770.1763-00.22130.014-0.02050.1902-0.02370.197147.573161.591235.7609
30.68190.4616-0.06420.4413-0.47131.43010.2044-0.3264-0.07350.1995-0.0269-0.02270.1013-0.08420.0140.16240.0017-0.01560.2241-0.02810.2189144.7149161.7506239.6866
40.55490.53150.14150.50670.110.30040.19870.0889-0.08860.05340.2064-0.04330.37650.70870.00020.23570.0483-0.03110.3268-0.01870.2345143.116181.6251230.1836
50.55520.07380.15810.36370.1540.59960.34330.41360.00120.01-0.0456-0.1074-0.295-0.18140.00120.25510.05020.05340.23670.02840.2425148.1539189.2961233.4591
60.6330.1859-0.45210.34660.0790.47310.38020.27-0.06730.1909-0.236-0.27860.00550.12880.00160.20880.0178-0.03580.19990.00280.2846153.2861182.2655236.5732
74.9772.7011-0.82251.9830.23111.4847-0.56720.35210.5833-0.15650.22350.093-0.5219-0.2687-0.86090.20310.02490.02150.24530.02960.1727144.3008189.0343240.3941
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 126 through 138 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 139 through 156 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 157 through 169 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D' and (resid 126 through 138 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'D' and (resid 139 through 151 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 152 through 164 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 165 through 169 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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