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- PDB-5yje: Crystal structure of HIRA(644-1017) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yje
タイトルCrystal structure of HIRA(644-1017)
要素Protein HIRA
キーワードGENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / Histone chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


HIR complex / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / gastrulation / anatomical structure morphogenesis / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / PML body / osteoblast differentiation / nucleosome assembly / transcription corepressor activity ...HIR complex / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / gastrulation / anatomical structure morphogenesis / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / PML body / osteoblast differentiation / nucleosome assembly / transcription corepressor activity / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / クロマチンリモデリング / DNA-templated transcription / クロマチン / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular exosome / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
TUP1-like enhancer of split / WD repeat HIR1 / TUP1-like enhancer of split / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Sato, Y. / Senda, M. / Senda, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
JSPS16K14908 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Functional activity of the H3.3 histone chaperone complex HIRA requires trimerization of the HIRA subunit
著者: Ray-Gallet, D. / Ricketts, M.D. / Sato, Y. / Gupta, K. / Boyarchuk, E. / Senda, T. / Marmorstein, R. / Almouzni, G.
履歴
登録2017年10月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月27日Group: Data collection / Experimental preparation / Refinement description
カテゴリ: exptl_crystal / refine / Item: _exptl_crystal.description / _refine.details
改定 1.22018年7月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.year
改定 1.32018年8月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein HIRA
B: Protein HIRA
C: Protein HIRA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,2416
ポリマ－125,9533
非ポリマー2883
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9110 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area39780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.990, 86.800, 99.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.49, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein HIRA / TUP1-like enhancer of split protein 1


分子量: 41984.348 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 644-1017 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIRA, DGCR1, HIR, TUPLE1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54198
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細Leu1018 to Serine 1022 are derived from PTXB1 vector sequence.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.83 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 0.12 M sodium citrate, 0.36-0.52 M ammonium sulfate, 0.02 M yttrium(III) chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月20日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→74.9 Å / Num. obs: 89395 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.48 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 2.45→2.51 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.86 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.45→19.806 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 28.92 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER F_MINUS AND F_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2562 3913 4.38 %
Rwork0.2017 --
obs0.2041 89387 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→19.806 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6804 0 15 16 6835
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086939
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0269474
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.0422369
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1571166
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061191
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.45-2.47990.35151460.28493183X-RAY DIFFRACTION100
2.4799-2.51120.32111350.27892981X-RAY DIFFRACTION100
2.5112-2.54420.33721440.26643125X-RAY DIFFRACTION100
2.5442-2.57890.31091370.25832991X-RAY DIFFRACTION100
2.5789-2.61570.31481410.25593048X-RAY DIFFRACTION100
2.6157-2.65470.33381380.2313034X-RAY DIFFRACTION100
2.6547-2.6960.31271420.24543112X-RAY DIFFRACTION100
2.696-2.74010.25761380.23833007X-RAY DIFFRACTION100
2.7401-2.78730.30461400.23493052X-RAY DIFFRACTION100
2.7873-2.83780.29021430.24373089X-RAY DIFFRACTION100
2.8378-2.89220.36051400.24093082X-RAY DIFFRACTION100
2.8922-2.95110.30371360.24163008X-RAY DIFFRACTION100
2.9511-3.0150.28861390.2513022X-RAY DIFFRACTION100
3.015-3.08490.34941400.2393086X-RAY DIFFRACTION100
3.0849-3.16170.37461390.23813032X-RAY DIFFRACTION100
3.1617-3.24690.23321390.22043058X-RAY DIFFRACTION100
3.2469-3.3420.27931420.22833111X-RAY DIFFRACTION100
3.342-3.44930.27461390.22283015X-RAY DIFFRACTION100
3.4493-3.57190.28241420.21023075X-RAY DIFFRACTION100
3.5719-3.7140.31370.20133020X-RAY DIFFRACTION100
3.714-3.88180.26381400.20163047X-RAY DIFFRACTION99
3.8818-4.08480.22971410.1873063X-RAY DIFFRACTION100
4.0848-4.33820.23141420.16833086X-RAY DIFFRACTION100
4.3382-4.66910.19191370.14932997X-RAY DIFFRACTION100
4.6691-5.13160.19121430.1653067X-RAY DIFFRACTION100
5.1316-5.85730.22421370.19033012X-RAY DIFFRACTION99
5.8573-7.31720.23021400.2013035X-RAY DIFFRACTION99
7.3172-19.80660.21341360.16753036X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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