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万見
- PDB-5yip: Crystal Structure of AnkG LIR/GABARAPL1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yip
タイトルCrystal Structure of AnkG LIR/GABARAPL1 complex
要素
  • Ankyrin-3
  • Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein targeting / positive regulation of sodium ion import across plasma membrane / positive regulation of cell communication by electrical coupling / positive regulation of membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / maintenance of protein location in plasma membrane / membrane assembly / substrate localization to autophagosome / Macroautophagy / protein localization to axon / clustering of voltage-gated sodium channels ...regulation of protein targeting / positive regulation of sodium ion import across plasma membrane / positive regulation of cell communication by electrical coupling / positive regulation of membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / maintenance of protein location in plasma membrane / membrane assembly / substrate localization to autophagosome / Macroautophagy / protein localization to axon / clustering of voltage-gated sodium channels / positive regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / spectrin-associated cytoskeleton / regulation of potassium ion transport / magnesium ion homeostasis / positive regulation of membrane potential / glycophagy / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / plasma membrane organization / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / phosphorylation-dependent protein binding / maintenance of protein location in cell / positive regulation of cation channel activity / Tat protein binding / axon initial segment / GABA receptor binding / paranode region of axon / Golgi to plasma membrane protein transport / positive regulation of sodium ion transport / negative regulation of endocytosis / node of Ranvier / costamere / cellular response to magnesium ion / anterograde axonal transport / regulation of modification of postsynaptic structure / phosphatidylethanolamine binding / cellular response to nitrogen starvation / autophagy of mitochondrion / neuromuscular junction development / spectrin binding / axon development / mitotic cytokinesis / autophagosome membrane / intercalated disc / response to immobilization stress / autophagosome maturation / autophagosome assembly / neuronal action potential / lateral plasma membrane / positive regulation of protein targeting to membrane / bicellular tight junction / protein-membrane adaptor activity / axon cytoplasm / dendrite membrane / cytoskeletal protein binding / T-tubule / autophagosome / dendrite cytoplasm / axonogenesis / basal plasma membrane / sarcoplasmic reticulum / axon guidance / protein localization to plasma membrane / synapse organization / establishment of protein localization / neuromuscular junction / cytoplasmic vesicle membrane / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / protein-macromolecule adaptor activity / cell body / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / postsynapse / transmembrane transporter binding / microtubule / lysosome / postsynaptic density / cytoskeleton / neuron projection / cadherin binding / axon / glutamatergic synapse / dendrite / ubiquitin protein ligase binding / synapse / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / signal transduction / mitochondrion / membrane / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ankyrin-3, death domain / : / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like ...Ankyrin-3, death domain / : / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ankyrin-3 / Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Li, J. / Zhu, R. / Chen, K. / Zheng, H. / Yuan, C. / Zhang, H. / Wang, C. / Zhang, M.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
Research Grants Council (RGC)AoE-M09-12 香港
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2018
タイトル: Potent and specific Atg8-targeting autophagy inhibitory peptides from giant ankyrins.
著者: Li, J. / Zhu, R. / Chen, K. / Zheng, H. / Zhao, H. / Yuan, C. / Zhang, H. / Wang, C. / Zhang, M.
履歴
登録2017年10月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年8月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1
B: Ankyrin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6553
ポリマ－17,5632
非ポリマー921
水1,13563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area8080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.172, 104.172, 63.901
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-319-

HOH

21A-357-

HOH

31B-2102-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein-like 1 / GABA(A) receptor-associated protein-like 1 / Glandular epithelial cell protein 1 / GEC-1


分子量: 14642.653 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gabarapl1, Apg8l, Atg8l, Gec1, MNCb-0091 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8R3R8
#2: タンパク質・ペプチド Ankyrin-3 / ANK-3 / Ankyrin-G


分子量: 2919.998 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 1985-2010 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ank3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O70511
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.83 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6
詳細: 35% w/v Pentaerythritol ethoxylate 797 (15/4 EO/OH), 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium acetate (pH 4.6)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97774 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 18077 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 15.9 % / Biso Wilson estimate: 27.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.087 / Χ2: 0.529 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
1.85-1.8814.18980.8870.280.452100
1.88-1.9215.68660.8970.2290.4631000.8860.916
1.92-1.9516.88810.9890.1850.4561000.7430.766
1.95-1.9916.88810.9480.1540.4471000.620.639
1.99-2.0416.68860.9540.1350.4591000.5420.559
2.04-2.0816.58850.9770.1130.4581000.4490.464
2.08-2.1416.58840.9780.0890.4591000.3530.365
2.14-2.1916.48880.9840.0790.4581000.3140.324
2.19-2.2616.39010.9910.0580.4661000.2290.236
2.26-2.3315.78780.9920.050.4871000.1930.199
2.33-2.4113.98900.9930.0470.5041000.170.176
2.41-2.5116.69150.9960.0370.599.90.1480.153
2.51-2.6317.18870.9980.0290.49899.90.1160.119
2.63-2.7616.79040.9980.0260.5231000.1030.106
2.76-2.9416.48990.9980.0230.5361000.0890.092
2.94-3.1616.19170.9990.0190.5921000.0730.075
3.16-3.4814.19180.9990.0160.6431000.0570.059
3.48-3.9916.29260.9990.0130.6981000.0510.053
3.99-5.0215.99430.9990.0120.7341000.0450.047
5.02-501410300.9990.0120.7499.60.0460.048

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2R2Q

2r2q


解像度: 1.85→30.118 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2222 910 5.04 %
Rwork0.1813 --
obs0.1832 18042 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 110.07 Å2 / Biso mean: 37.7709 Å2 / Biso min: 17.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→30.118 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1169 0 6 63 1238
Biso mean--65.5 38.18 -
残基数----146
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111212
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1131644
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073169
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008217
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9966
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.8465-1.96220.26821550.235527812936
1.9622-2.11370.24541650.212627712936
2.1137-2.32630.23281580.201428022960
2.3263-2.66280.27281450.193528603005
2.6628-3.35410.20831340.189428803014
3.3541-30.12150.19831530.156730383191
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.9242-0.0213-0.49895.11586.81289.1013-0.2418-0.1709-0.52090.69130.16420.25520.41050.0880.04640.4599-0.08160.03490.27210.05540.2991-18.910341.695369.4564
26.3176-3.44930.34397.8108-2.73255.021-0.0206-0.92830.30431.0117-0.0041-0.1265-0.2682-0.01720.02260.5864-0.17880.02170.4032-0.06860.2008-23.367656.70979.8035
34.5488-1.6612-1.28325.96673.51124.42850.0554-0.53220.50790.58660.0485-0.6014-0.12320.2592-0.11030.3693-0.144-0.01910.18090.00880.2638-14.80256.950269.1786
42.7139-1.0116-0.90582.07090.7442.84140.0967-0.04260.16430.1946-0.1808-0.0689-0.04780.05590.07270.2633-0.1038-0.0240.12710.01470.1995-18.093156.310862.6985
54.80364.4617-0.03478.18811.03855.46530.3379-0.2716-0.09110.6916-0.2371-0.08010.11410.1066-0.03150.5828-0.2362-0.03770.2805-0.06060.3446-14.357965.462374.2208
66.39972.3160.39198.67212.82916.0925-0.22950.44520.33790.0659-0.0002-0.1555-0.1759-0.03370.26630.5969-0.19150.0510.2570.06810.4195-14.93670.377856.117
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -5 through 3 )A-5 - 3
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 4 through 24 )A4 - 24
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 25 through 47 )A25 - 47
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 48 through 117 )A48 - 117
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1986 through 1993 )B1986 - 1993
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1994 through 2007 )B1994 - 2007

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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