[日本語] English
万見
- PDB-5yii: Crystal Structure of 45 amino acid deleted from N-terminal of Pho... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yii
タイトルCrystal Structure of 45 amino acid deleted from N-terminal of Phosphoserine Aminotransferase (PSAT) of Entamoeba histolytica
要素Phosphoserine aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / Delta45_EhPSAT
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoserine transaminase / O-phospho-L-serine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / L-serine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoserine aminotransferase / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...Phosphoserine aminotransferase / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOCYANATE ION / phosphoserine transaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Singh, R.K. / Gourinath, S.
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2019
タイトル: N-terminal residues are crucial for quaternary structure and active site conformation for the phosphoserine aminotransferase from enteric human parasite E. histolytica.
著者: Singh, R.K. / Tomar, P. / Dharavath, S. / Kumar, S. / Gourinath, S.
履歴
登録2017年10月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phosphoserine aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6862
ポリマ－35,6281
非ポリマー581
水1,56787
1
A: Phosphoserine aminotransferase
ヘテロ分子

A: Phosphoserine aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,3734
ポリマ－71,2572
非ポリマー1162
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area3020 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area27320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.256, 103.044, 80.830
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 Phosphoserine aminotransferase / Phosphoserine aminotransferase / putative


分子量: 35628.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Entamoeba histolytica (赤痢アメーバ)
遺伝子: EhPSAT, EHI_026360 / プラスミド: pET21C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q60I38, phosphoserine transaminase
#2: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.18 %
解説: The entry contains friedel pairs in F_plus/minus columns and I_plus/minus columns
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25% PEG 2000MME, 100 mM potassium thiocyanate (KSCN)

-
データ収集

回折平均測定温度: 77.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月30日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 54165 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.8 % / Net I/σ(I): 41.93
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5YB0

5yb0


解像度: 1.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 4.51 / SU ML: 0.137 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.167 / ESU R Free: 0.154
詳細: The entry contains friedel pairs in F_plus/minus columns and I_plus/minus columns. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2693 1417 5.1 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.2311 54165 98.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 231.05 Å2 / Biso mean: 38.607 Å2 / Biso min: 19.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.99 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.77 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2477 0 3 87 2567
Biso mean--36.81 35.36 -
残基数----311
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0192523
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022494
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8551.9683400
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.935751
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.215310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.88725.185108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.54315484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.403159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2386
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022800
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02547
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 113 -
Rwork0.27 1964 -
all-2077 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る