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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4m75 | ||||||
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Title | Crystal structure of Lsm1-7 complex | ||||||
![]() | (U6 snRNA-associated Sm-like protein ...) x 7 | ||||||
![]() | RNA BINDING PROTEIN / Sm Like Protein / RNA splicing / STRUCTURAL PROTEIN | ||||||
Function / homology | ![]() mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / Lsm1-7-Pat1 complex / U6 snRNP / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / U4/U6 snRNP / P-body assembly / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / tRNA processing ...mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / Lsm1-7-Pat1 complex / U6 snRNP / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / U4/U6 snRNP / P-body assembly / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / tRNA processing / U2-type prespliceosome / precatalytic spliceosome / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / U6 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly / cellular response to glucose starvation / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / maturation of SSU-rRNA / spliceosomal complex / P-body / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / rRNA processing / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / chromatin binding / nucleolus / RNA binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zhou, L. / Hang, J. / Zhou, Y. / Wan, R. / Lu, G. / Yan, C. / Shi, Y. | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structures of the Lsm complex bound to the 3' end sequence of U6 small nuclear RNA. Authors: Zhou, L. / Hang, J. / Zhou, Y. / Wan, R. / Lu, G. / Yin, P. / Yan, C. / Shi, Y. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 489.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 406 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4m77C ![]() 4m78C ![]() 4m7aC ![]() 4m7dC ![]() 1i81S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-U6 snRNA-associated Sm-like protein ... , 7 types, 14 molecules AHBICJDKELFMGN
#1: Protein | Mass: 17473.814 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: LSM1, SPB8, YJL124C, J0714 / Production host: ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 11302.508 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: C45S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: LSM2, SMX5, SNP3, YBL026W, YBL0425 / Production host: ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 10100.921 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: C37S,C63S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: LSM3, SMX4, USS2, YLR438C-A / Production host: ![]() ![]() #4: Protein | Mass: 9547.265 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Production host: ![]() ![]() #5: Protein | Mass: 10573.641 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: LSM5, YER146W / Production host: ![]() ![]() #6: Protein | Mass: 13261.521 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Production host: ![]() ![]() #7: Protein | Mass: 14088.342 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Production host: ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 1 types, 2 molecules ![](data/chem/img/CL.gif)
#8: Chemical |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.13 Å3/Da / Density % sol: 42.35 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 100mM MES 6.5, 25% PEG600, 20mM CaCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jan 11, 2012 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: Si 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.95→40 Å / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 |
Reflection shell | Resolution: 2.95→3.06 Å / % possible all: 98.2 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 1I81 Resolution: 2.95→38.66 Å / SU ML: 0.56 / σ(F): 0.89 / Phase error: 31.7 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.98 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.09 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.95→38.66 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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