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- PDB-5yd8: Crystal structure of human PCNA in complex with APIM of human ZRANB3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yd8
タイトルCrystal structure of human PCNA in complex with APIM of human ZRANB3
要素
  • Proliferating cell nuclear antigen
  • ZRANB3
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / replication fork reversal / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / MutLalpha complex binding ...positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / replication fork reversal / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / MutLalpha complex binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / replisome / response to L-glutamate / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / response to dexamethasone / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / response to cadmium ion / translesion synthesis / mismatch repair / estrous cycle / response to UV / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / epithelial cell differentiation / liver regeneration / positive regulation of DNA repair / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of DNA replication / Termination of translesion DNA synthesis / replication fork / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / nuclear estrogen receptor binding / DNA endonuclease activity / Translesion Synthesis by POLH / male germ cell nucleus / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / helicase activity / receptor tyrosine kinase binding / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to UV / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / heart development / chromatin organization / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA repair / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
HNH endonuclease / HNH endonuclease / HNH nucleases / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Zinc finger domain / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. ...HNH endonuclease / HNH endonuclease / HNH nucleases / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Zinc finger domain / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / HNH nuclease / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / : / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / DNA annealing helicase and endonuclease ZRANB3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hashimoto, H. / Tagata, R.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2018
タイトル: Structure of proliferating cell nuclear antigen (PCNA) bound to an APIM peptide reveals the universality of PCNA interaction.
著者: Hara, K. / Uchida, M. / Tagata, R. / Yokoyama, H. / Ishikawa, Y. / Hishiki, A. / Hashimoto, H.
履歴
登録2017年9月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Y: Proliferating cell nuclear antigen
X: Proliferating cell nuclear antigen
Z: Proliferating cell nuclear antigen
W: ZRANB3
U: ZRANB3
V: ZRANB3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,1876
ポリマ－90,1876
非ポリマー00
水81145
1
Y: Proliferating cell nuclear antigen
V: ZRANB3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0622
ポリマ－30,0622
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area870 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area12960 Å2
手法PISA
2
X: Proliferating cell nuclear antigen
U: ZRANB3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0622
ポリマ－30,0622
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12870 Å2
手法PISA
3
Z: Proliferating cell nuclear antigen
W: ZRANB3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0622
ポリマ－30,0622
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area12500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.678, 83.678, 194.928
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28795.752 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド ZRANB3 / Annealing helicase 2 / AH2 / Zinc finger Ran-binding domain-containing protein 3


分子量: 1266.510 Da / 分子数: 3 / Fragment: UNP RESIDUES 1069-1079 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q5FWF4, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→48.38 Å / Num. obs: 40892 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rrim(I) all: 0.078 / Net I/av σ(I): 13.4 / Net I/σ(I): 15.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZVM

2zvm


解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 20.777 / SU ML: 0.224 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.399 / ESU R Free: 0.262 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2645 1771 5 %RANDOM
Rwork0.21864 ---
obs0.22088 33604 98.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.66 Å2-0.33 Å20 Å2
2---0.66 Å20 Å2
3---2.16 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5888 0 0 45 5933
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0195961
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5081.9838037
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5735751
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg46.33225.328244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.563151115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.0341527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2960
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214292
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3563.2473043
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3514.8563781
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6843.4592918
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.86544.1228291
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 118 -
Rwork0.303 2481 -
obs--99.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2671-2.5468-0.33762.55790.13840.3549-0.0053-0.0158-0.10430.12920.0338-0.02790.09150.0174-0.02850.1177-0.0699-0.03750.09290.02350.169627.9252-32.6701-51.5118
24.75552.05490.64182.54480.62821.2361-0.0015-0.00430.0876-0.0280.02790.0587-0.0583-0.1288-0.02640.01280.01880.01810.03420.02360.080724.514510.7028-48.5881
31.3677-0.2825-0.05846.0333-1.29410.96140.1022-0.02420.1906-0.0778-0.05350.028-0.12890.0336-0.04870.0401-0.0059-0.00340.1098-0.04430.164564.6638-8.0312-50.0439
411.223-1.69784.6925.64742.2963.6414-0.0159-0.2305-0.17520.59930.1567-0.13190.3116-0.0333-0.14080.20720.0142-0.05340.1968-0.01350.14475.3787-15.6338-36.5777
58.6052-0.2686-0.50523.98280.47331.7147-0.0746-0.370.05950.27210.02470.202-0.1803-0.20940.04990.220.02140.04920.2017-0.01710.165123.994223.9462-35.6458
614.11460.22799.20069.7006-7.530312.0797-0.3398-0.27260.0015-0.19680.46970.1458-0.0481-0.5585-0.12990.3802-0.02730.03320.34860.06860.325716.8844-40.5886-38.4725
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1Y1 - 254
2X-RAY DIFFRACTION2X1 - 255
3X-RAY DIFFRACTION3Z1 - 255
4X-RAY DIFFRACTION4W1070 - 1077
5X-RAY DIFFRACTION5U1069 - 1079
6X-RAY DIFFRACTION6V1071 - 1077

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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