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- PDB-5yco: Complex structure of PCNA with UHRF2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yco
タイトルComplex structure of PCNA with UHRF2
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase UHRF2
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Complex structure / PCNA / UHRF2
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / nuclear lamina / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis ...positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / nuclear lamina / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / replisome / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / SUMO transferase activity / response to L-glutamate / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / histone acetyltransferase binding / leading strand elongation / DNA polymerase processivity factor activity / G1/S-Specific Transcription / response to dexamethasone / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / estrous cycle / mismatch repair / protein autoubiquitination / translesion synthesis / heterochromatin / pericentric heterochromatin / response to cadmium ion / DNA polymerase binding / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / epithelial cell differentiation / base-excision repair, gap-filling / positive regulation of DNA repair / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / SUMOylation of transcription cofactors / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / positive regulation of DNA replication / male germ cell nucleus / replication fork / nuclear estrogen receptor binding / liver regeneration / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / RING-type E3 ubiquitin transferase / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / ubiquitin-protein transferase activity / cellular response to UV / ubiquitin protein ligase activity / cellular response to xenobiotic stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / heart development / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / cell differentiation / nuclear body / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / centrosome / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain ...: / : / : / : / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / PUA-like superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / E3 ubiquitin-protein ligase UHRF2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.199 Å
データ登録者Wu, M. / Chen, W. / Hang, T. / Wang, C. / Zhang, X. / Zang, J.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Key Research and Development Program of China2016YFA0400903, 2017YFA0503600 中国
National Natural Science Foundation of ChinaU1532109, 31370756, and 31361163002 中国
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2017
タイトル: Structure insights into the molecular mechanism of the interaction between UHRF2 and PCNA.
著者: Chen, W. / Wu, M. / Hang, T. / Wang, C. / Zhang, X. / Zang, J.
履歴
登録2017年9月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Proliferating cell nuclear antigen
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: Proliferating cell nuclear antigen
E: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF2
F: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,60318
ポリマ－123,4666
非ポリマー1,13712
水5,837324
1
A: Proliferating cell nuclear antigen
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: Proliferating cell nuclear antigen
F: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,45313
ポリマ－91,6004
非ポリマー8539
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF2

B: Proliferating cell nuclear antigen
ヘテロ分子

B: Proliferating cell nuclear antigen
ヘテロ分子

B: Proliferating cell nuclear antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,45313
ポリマ－91,6004
非ポリマー8539
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
crystal symmetry operation2_675-y+1,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_465-x+y-1,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)202.514, 202.514, 123.937
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3

-
要素

#1: タンパク質
Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 29866.891 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase UHRF2


分子量: 1999.287 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 784-800 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96PU4, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 324 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.18 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2 M ammonium sulfate, 0.1 M Tris pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 94479 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 41.15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.067 / Χ2: 1.201 / Net I/σ(I): 12.1 / Num. measured all: 199263
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.2-2.282.10.46795580.640.4050.6211.10999.2
2.28-2.372.10.37395850.7440.3220.4951.11899.5
2.37-2.482.10.26996210.8510.2320.3571.18999.5
2.48-2.612.10.18395500.9180.1570.2421.21399.5
2.61-2.772.10.13295420.960.1130.1741.2699.5
2.77-2.992.10.08695910.9810.0740.1141.38199.2
2.99-3.292.10.05694990.9920.0480.0741.36598.6
3.29-3.762.10.0494250.9950.0340.0531.20897.3
3.76-4.742.10.03691090.9950.030.0471.09294.7
4.74-502.20.02889990.9970.0230.0371.06393.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VKX

3vkx


解像度: 2.199→41.312 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 23.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2201 4857 5.14 %
Rwork0.2039 89607 -
obs0.2048 94464 98.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 104.85 Å2 / Biso mean: 48.4451 Å2 / Biso min: 23.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.199→41.312 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7806 0 64 324 8194
Biso mean--62.09 47.58 -
残基数----1014
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017998
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.29810795
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0611274
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081369
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.7295816
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1991-2.2240.3411040.26543093319799
2.224-2.25020.29721950.271330013196100
2.2502-2.27760.29491750.24672990316599
2.2776-2.30650.27681710.247330323203100
2.3065-2.33680.28651990.2632994319399
2.3368-2.36880.28761640.247230293193100
2.3688-2.40270.25611760.245330413217100
2.4027-2.43850.28191700.23362997316799
2.4385-2.47660.25231950.235330383233100
2.4766-2.51720.22241190.21783038315799
2.5172-2.56060.31071910.229530273218100
2.5606-2.60720.23171640.216130113175100
2.6072-2.65730.27931400.223430573197100
2.6573-2.71160.25181260.223930583184100
2.7116-2.77050.24361300.22013030316099
2.7705-2.83490.20731600.22863068322899
2.8349-2.90580.25851730.2213004317799
2.9058-2.98440.24851680.2193018318699
2.9844-3.07210.23361530.2083043319699
3.0721-3.17130.24971510.22023017316899
3.1713-3.28460.18321630.21472972313598
3.2846-3.4160.24141620.20162991315398
3.416-3.57140.25331270.18812993312098
3.5714-3.75960.20031210.19493029315097
3.7596-3.9950.19471560.18982939309596
3.995-4.30310.16611420.1812803294594
4.3031-4.73560.17671920.15032858305094
4.7356-5.41950.19042220.17012823304595
5.4195-6.82310.21941800.22162861304195
6.8231-41.31960.21761680.20292752292091

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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