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- PDB-5yca: Crystal structure of inner membrane protein Bqt4 in complex with LEM2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yca
タイトルCrystal structure of inner membrane protein Bqt4 in complex with LEM2
要素
  • Lap-Emerin-Man domain protein 2
  • Ubiquitin-like protein SMT3,Bouquet formation protein 4
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Chromosome organization / Membrane organization / Bouquet formation / Lap-Emerin-Man domain protein
機能・相同性
機能・相同性情報


heterochromatin-nuclear membrane anchor activity / centromere-nuclear envelope anchor activity / subnuclear spatial organization of silent mating-type cassette heterochromatin / mitotic nuclear bridge midzone membrane domain / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / centromere clustering at the mitotic interphase nuclear envelope / meiotic telomere tethering at nuclear periphery / telomere-nuclear envelope anchor activity / nuclear membrane complex Bqt3-Bqt4 / CENP-A containing chromatin ...heterochromatin-nuclear membrane anchor activity / centromere-nuclear envelope anchor activity / subnuclear spatial organization of silent mating-type cassette heterochromatin / mitotic nuclear bridge midzone membrane domain / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / centromere clustering at the mitotic interphase nuclear envelope / meiotic telomere tethering at nuclear periphery / telomere-nuclear envelope anchor activity / nuclear membrane complex Bqt3-Bqt4 / CENP-A containing chromatin / pericentric heterochromatin organization / attachment of telomeric heterochromatin to nuclear envelope / protein localization to heterochromatin / mitotic telomere tethering at nuclear periphery / chromosome, centromeric core domain / nuclear membrane organization / meiotic attachment of telomere to nuclear envelope / nuclear inner membrane organization / chromosome, subtelomeric region / meiotic telomere clustering / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / mitotic spindle pole body / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / heterochromatin organization / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / centromeric DNA binding / rDNA heterochromatin / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / mitotic nuclear membrane reassembly / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear inner membrane / SUMOylation of chromatin organization proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / pericentric heterochromatin / telomere organization / telomere maintenance / nuclear periphery / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / protein tag activity / nuclear envelope / double-stranded DNA binding / nuclear membrane / cell division / chromatin binding / DNA binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bouquet formation protein 4 / Heh2/Src1-like / Transcription regulator HTH, APSES-type DNA-binding domain / KilA, N-terminal/APSES-type HTH, DNA-binding / HeH/LEM domain / HTH APSES-type DNA-binding domain superfamily / HeH/LEM domain / APSES-type HTH DNA-binding domain profile. / KilA-N / Man1/Src1, C-terminal ...Bouquet formation protein 4 / Heh2/Src1-like / Transcription regulator HTH, APSES-type DNA-binding domain / KilA, N-terminal/APSES-type HTH, DNA-binding / HeH/LEM domain / HTH APSES-type DNA-binding domain superfamily / HeH/LEM domain / APSES-type HTH DNA-binding domain profile. / KilA-N / Man1/Src1, C-terminal / MAN1, winged-helix domain / Man1-Src1p-C-terminal domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Bouquet formation protein 4 / Lap-Emerin-Man domain protein 2 / Ubiquitin-like protein SMT3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Chen, Y. / Hu, C.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: Structural insights into chromosome attachment to the nuclear envelope by an inner nuclear membrane protein Bqt4 in fission yeast.
著者: Hu, C. / Inoue, H. / Sun, W. / Takeshita, Y. / Huang, Y. / Xu, Y. / Kanoh, J. / Chen, Y.
履歴
登録2017年9月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like protein SMT3,Bouquet formation protein 4
C: Lap-Emerin-Man domain protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9432
ポリマ－25,9432
非ポリマー00
水5,296294
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The elution volume indicates that Bqt4-Lem2 complex is a monomer in Gel-filtration.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.868, 53.128, 109.566
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3,Bouquet formation protein 4


分子量: 23570.859 Da / 分子数: 1 / 変異: Q61E / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SUMO (residue 20 to 92) tagged Bqt4 (residue 8 to 140)
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母), (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: ATCC 204508 / S288c, 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: SMT3, YDR510W, D9719.15, bqt4, SPBC19C7.10 / プラスミド: pET28b-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12306, UniProt: O60158
#2: タンパク質・ペプチド Lap-Emerin-Man domain protein 2 / LEM domain protein 2


分子量: 2372.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Bqt4 binding motif of LEM2 protein
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: lem2, heh1, SPAC18G6.10 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q10109
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.96 % / 解説: beautiful diamond
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 / 詳細: 1600 mM Sodium citrate tribasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: liquid nitrogen
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NFPSS / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→27.392 Å / Num. obs: 36534 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 17.71 Å2 / Net I/σ(I): 3.7
反射 シェル解像度: 1.57→1.6 Å / 冗長度: 11.6 % / Rmerge(I) obs: 0.264 / CC1/2: 0.978 / Rpim(I) all: 0.079 / Rrim(I) all: 0.276 / Χ2: 0.712 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5YBX, 5YC2

5ybx

5yc2


解像度: 1.57→27.392 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.69
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2136 1825 5 %
Rwork0.1894 --
obs0.1906 36534 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 66.96 Å2 / Biso mean: 23.33 Å2 / Biso min: 10.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.57→27.392 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1774 0 0 294 2068
Biso mean---31.38 -
残基数----223
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061823
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1672470
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046270
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006329
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4707
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.57-1.61210.22571340.1856259699
1.6121-1.65950.23461430.18562620100
1.6595-1.71310.2281460.18562632100
1.7131-1.77430.21051390.18562640100
1.7743-1.84530.23681270.18562644100
1.8453-1.92930.20321220.18562661100
1.9293-2.03090.19851320.18562659100
2.0309-2.15810.20151510.18562636100
2.1581-2.32470.24771360.18562685100
2.3247-2.55850.23661440.20442687100
2.5585-2.92830.24251440.20442690100
2.9283-3.6880.18561500.18492725100
3.688-100.20441570.1732283499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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