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- PDB-5ybe: Structure of KANK1/KIF21A complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ybe
タイトルStructure of KANK1/KIF21A complex
要素
  • KIF21A
  • Kank1 protein
キーワードCELL ADHESION / Microtubule-cell adhesion crosstalk / KANK1-KIF21A complex / Ankyrin repeat / Scaffold protein / Structural Biology
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of microtubule depolymerization / regulation of axon guidance / Kinesins / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / negative regulation of actin filament polymerization / cortical microtubule organization / ankyrin repeat binding / MHC class II antigen presentation / anterograde axonal transport / plus-end-directed microtubule motor activity ...regulation of microtubule depolymerization / regulation of axon guidance / Kinesins / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / negative regulation of actin filament polymerization / cortical microtubule organization / ankyrin repeat binding / MHC class II antigen presentation / anterograde axonal transport / plus-end-directed microtubule motor activity / regulation of microtubule polymerization / axonal growth cone / axon cytoplasm / presynapse / cell cortex / microtubule binding / microtubule / cytoskeleton / dendrite / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / KIF21A-like domain / KIF21A-like domain / : / Kinesin-like protein / Ankyrin repeat-containing domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain ...: / : / KIF21A-like domain / KIF21A-like domain / : / Kinesin-like protein / Ankyrin repeat-containing domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Kank1 protein / Kinesin-like protein KIF21A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.111 Å
データ登録者Weng, Z.F. / Shang, Y. / Yao, D.Q. / Zhu, J.W. / Zhang, R.G.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China31470733; U1532121 中国
Chinese Academy of SciencesXDB08030104 中国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / : 2018
タイトル: Structural analyses of key features in the KANK1/KIF21A complex yield mechanistic insights into the cross-talk between microtubules and the cell cortex.
著者: Weng, Z. / Shang, Y. / Yao, D. / Zhu, J. / Zhang, R.
履歴
登録2017年9月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kank1 protein
B: KIF21A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2473
ポリマ-33,1852
非ポリマー621
1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1860 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area13110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.513, 51.958, 136.984
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Kank1 protein


分子量: 30887.000 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 923-1202 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kank1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6AXG6
#2: タンパク質・ペプチド KIF21A


分子量: 2297.657 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9QXL2*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.41 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1M sodium formate pH8.0, 14% PEG3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97538 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97538 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 14123 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 27.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.118 / Χ2: 0.901 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.1-2.142.50.4224840.7610.2920.5170.92465.2
2.14-2.182.50.3945250.7820.2610.4761.03171
2.18-2.222.70.3585440.8470.2350.4310.82671.5
2.22-2.262.90.4085810.8680.2550.4841.00779.3
2.26-2.3130.3776160.8910.2340.4470.80981.3
2.31-2.373.20.3516790.870.2120.4130.889.6
2.37-2.423.60.3337260.930.1930.3870.92397.3
2.42-2.494.10.3837230.9140.2080.4380.91797.4
2.49-2.564.40.3247360.9280.1710.3680.85996.6
2.56-2.654.70.2897360.9560.1480.3260.8999.2
2.65-2.744.60.2657760.9640.1370.30.95798.6
2.74-2.854.80.1977330.9750.1010.2230.84599.3
2.85-2.985.30.1947620.9770.0940.2170.91699.6
2.98-3.145.30.1547630.9780.0740.1720.94799.9
3.14-3.335.20.1217560.9840.0590.1360.89199.7
3.33-3.594.90.0967700.9860.0480.1070.95299.7
3.59-3.955.10.0777920.9910.0380.0860.97999.1
3.95-4.525.30.0637660.9910.0310.070.83899
4.52-5.74.70.0627980.9930.0310.070.88398.9
5.7-504.70.068570.9960.0310.0680.84597.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
PHENIX1.10_2155位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HBD
解像度: 2.111→41.395 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.32
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2456 601 4.94 %
Rwork0.1804 --
obs0.1836 12160 79.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 70.64 Å2 / Biso mean: 32.7242 Å2 / Biso min: 15.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.111→41.395 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2048 0 4 94 2146
Biso mean--39.08 33.2 -
残基数----273
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132080
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2152817
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065330
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007369
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3791268
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1111-2.32360.325780.20521645172346
2.3236-2.65980.2771510.20982677282876
2.6598-3.35080.26331720.193498367097
3.3508-41.40280.22112000.16493739393999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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