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- PDB-5y96: Crystal structure of ANXUR1 extracellular domain from Arabidopsis... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y96
タイトルCrystal structure of ANXUR1 extracellular domain from Arabidopsis thaliana
要素(Receptor-like protein kinase ANXUR1) x 2
キーワードTRANSFERASE / receptor-like kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


pollen tube tip / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity ...pollen tube tip / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / apical plasma membrane / protein serine kinase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Malectin-like domain / Receptor-like protein kinase ANXUR1-like / Malectin-like domain / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...Malectin-like domain / Receptor-like protein kinase ANXUR1-like / Malectin-like domain / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-like protein kinase ANXUR1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Du, S. / Xiao, J.Y.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2018
タイトル: Crystal structures of the extracellular domains of the CrRLK1L receptor-like kinases ANXUR1 and ANXUR2
著者: Du, S. / Qu, L.J. / Xiao, J.
履歴
登録2017年8月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-like protein kinase ANXUR1
B: Receptor-like protein kinase ANXUR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,4999
ポリマ－85,5442
非ポリマー1,9557
水14,934829
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3770 Å2
ΔGint38 kcal/mol
Surface area34670 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)54.679, 68.740, 70.327
Angle α, β, γ (deg.)88.95, 75.00, 72.18
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Receptor-like protein kinase ANXUR1


分子量: 42835.949 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 27-40 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: ANX1, At3g04690, F7O18.16 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q9SR05, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Receptor-like protein kinase ANXUR1


分子量: 42707.820 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 28-410 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: ANX1, At3g04690, F7O18.16 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q9SR05, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 829 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M Ammonium acetate,0.1M HEPES pH 7.5,25%(w/v) Polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 83947 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 3.5 % / Net I/σ(I): 17.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
SOLVE位相決定
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5Y92

5y92


解像度: 1.8→43.339 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.03 / 位相誤差: 23.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.204 2743 3.27 %
Rwork0.1819 --
obs0.1826 83876 96.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→43.339 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6003 0 126 829 6958
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036311
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5718571
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.0773736
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046973
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041097
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7999-1.83090.26991400.21483913X-RAY DIFFRACTION93
1.8309-1.86420.28151360.214022X-RAY DIFFRACTION96
1.8642-1.90.24511440.20554061X-RAY DIFFRACTION96
1.9-1.93880.2471230.20644030X-RAY DIFFRACTION96
1.9388-1.9810.25891370.19944047X-RAY DIFFRACTION96
1.981-2.02710.22561540.1994081X-RAY DIFFRACTION96
2.0271-2.07780.22071300.19444035X-RAY DIFFRACTION96
2.0778-2.13390.22461490.19764033X-RAY DIFFRACTION97
2.1339-2.19670.20461220.19874072X-RAY DIFFRACTION96
2.1967-2.26760.21341320.19434102X-RAY DIFFRACTION96
2.2676-2.34870.22031390.1964033X-RAY DIFFRACTION97
2.3487-2.44270.25131380.20144077X-RAY DIFFRACTION96
2.4427-2.55390.22921410.19884066X-RAY DIFFRACTION96
2.5539-2.68850.22651420.19424058X-RAY DIFFRACTION97
2.6885-2.85690.22971320.1964087X-RAY DIFFRACTION96
2.8569-3.07740.19911400.18934079X-RAY DIFFRACTION97
3.0774-3.3870.19251370.18034092X-RAY DIFFRACTION97
3.387-3.87680.16751360.16114132X-RAY DIFFRACTION97
3.8768-4.88330.16391310.14624037X-RAY DIFFRACTION96
4.8833-43.35180.18161400.17024076X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -20.7447 Å / Origin y: -108.3115 Å / Origin z: -156.5416 Å
111213212223313233
T0.1516 Å2-0.0304 Å20.0177 Å2-0.1344 Å2-0.0024 Å2--0.1304 Å2
L0.6073 °2-0.0066 °20.271 °2-0.1718 °20.0114 °2--0.4102 °2
S-0.0291 Å °0.023 Å °0.0106 Å °-0.0027 Å °0.0068 Å °-0.0161 Å °-0.0145 Å °-0.0126 Å °0.021 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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