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- PDB-5y6c: Crystal structure of ZmASCH S128A mutant protein from Zymomonas m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y6c
タイトルCrystal structure of ZmASCH S128A mutant protein from Zymomonas mobilis
要素Helix-turn-helix domain-containing protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA cleavage activity
機能・相同性ASCH domain / ASCH domain / exonuclease activity / PUA-like superfamily / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA binding / RNA binding / ASCH domain-containing ribonuclease
機能・相同性情報
生物種Zymomonas mobilis subsp. mobilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.398 Å
データ登録者Park, S.-Y. / Kim, J.-S.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (Korea)2014R1A2A2A01004915 韓国
National Research Foundation (Korea)2014R1A4A1003642 韓国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Crystal structure of an ASCH protein from Zymomonas mobilis and its ribonuclease activity specific for single-stranded RNA.
著者: Kim, B.N. / Shin, M. / Ha, S.C. / Park, S.Y. / Seo, P.W. / Hofmann, A. / Kim, J.S.
履歴
登録2017年8月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Helix-turn-helix domain-containing protein
B: Helix-turn-helix domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7466
ポリマ－34,6042
非ポリマー1424
水1,56787
1
A: Helix-turn-helix domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4084
ポリマ－17,3021
非ポリマー1063
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8120 Å2
手法PISA
2
B: Helix-turn-helix domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3372
ポリマ－17,3021
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area7980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.149, 52.149, 207.461
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-337-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Helix-turn-helix domain-containing protein / Activating signal cointegrator-1 homology protein


分子量: 17301.846 Da / 分子数: 2 / 変異: S128A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Zymomonas mobilis subsp. mobilis (strain ATCC 10988 / DSM 424 / LMG 404 / NCIMB 8938 / NRRL B-806 / ZM1) (バクテリア)
株: ATCC 10988 / DSM 424 / LMG 404 / NCIMB 8938 / NRRL B-806 / ZM1
遺伝子: Zmob_0380 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H3G0N3
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 800mM Sodium phosphate monobasic/1200mM Potassium phosphate dibasic, 100mM Sodium acetate/Acetic acid pH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 13604 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.077 / Χ2: 1.049 / Net I/σ(I): 33.6 / Num. measured all: 126205
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.4-2.4490.1146620.9880.040.1210.98699.7
2.44-2.4990.1066630.9920.0370.1121.05599.8
2.49-2.539.20.16380.9880.0350.1061.06799.8
2.53-2.589.10.1026700.9870.0360.1091.046100
2.58-2.649.20.096580.9950.0310.0961.02299.7
2.64-2.79.10.0876680.9950.030.0921.038100
2.7-2.779.10.0876770.9940.030.0931.093100
2.77-2.849.20.0846590.9960.0290.0891.003100
2.84-2.939.40.086760.9940.0280.0841.022100
2.93-3.029.30.0736730.9960.0250.0781.037100
3.02-3.139.60.0696670.9960.0240.0731.008100
3.13-3.259.40.076880.9970.0240.0741.085100
3.25-3.49.80.0626580.9970.0210.0651.117100
3.4-3.589.70.0676800.9970.0230.0711.017100
3.58-3.89.60.0626910.9970.0210.0661.136100
3.8-4.099.60.0646900.9970.0220.0681.104100
4.09-4.59.40.0776930.9970.0270.0821.053100
4.5-5.149.40.0857070.9940.030.090.998100
5.14-6.449.40.0637270.9970.0220.0671.044100
6.44-208.10.0557590.9950.0210.0591.04497.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5GUQ, 5GUS

5guq

5gus


解像度: 2.398→19.834 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2354 1346 9.93 %
Rwork0.2058 12204 -
obs0.2088 13550 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.77 Å2 / Biso mean: 26.1215 Å2 / Biso min: 7.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.398→19.834 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2340 0 4 87 2431
Biso mean--42.46 26.38 -
残基数----284
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.022389
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.663240
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.11353
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01414
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.158906
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3975-2.4830.31661320.25041182131499
2.483-2.58230.30751340.23511741308100
2.5823-2.69950.23111330.235211911324100
2.6995-2.84150.24291330.223711941327100
2.8415-3.01890.28271330.243512201353100
3.0189-3.25110.26091330.218112161349100
3.2511-3.57650.21621310.201212031334100
3.5765-4.09010.21721360.179212451381100
4.0901-5.13820.18341390.15812561395100
5.1382-19.83480.2221420.21431323146599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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