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- PDB-5y1u: Crystal structure of RBBP4 bound to AEBP2 RRK motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y1u
タイトルCrystal structure of RBBP4 bound to AEBP2 RRK motif
要素
  • Histone-binding protein RBBP4
  • Zinc finger protein AEBP2
キーワードGENE REGULATION / AEBP2 / RBBP4 / RbAp48 / WD40
機能・相同性
機能・相同性情報


CAF-1 complex / NuRD complex / NURF complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / DNA replication-dependent chromatin assembly / ESC/E(Z) complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation / Polo-like kinase mediated events ...CAF-1 complex / NuRD complex / NURF complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / DNA replication-dependent chromatin assembly / ESC/E(Z) complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation / Polo-like kinase mediated events / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / ATPase complex / Sin3-type complex / G1/S-Specific Transcription / positive regulation of stem cell population maintenance / Transcriptional Regulation by E2F6 / RNA Polymerase I Transcription Initiation / histone deacetylase complex / G0 and Early G1 / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / negative regulation of cell migration / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Regulation of PTEN gene transcription / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / transcription coregulator activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / brain development / PKMTs methylate histone lysines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / histone deacetylase binding / HCMV Early Events / nucleosome assembly / chromatin organization / Oxidative Stress Induced Senescence / histone binding / Potential therapeutics for SARS / chromosome, telomeric region / DNA replication / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of cell population proliferation / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Zinc finger C2H2-type ...: / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Zinc finger C2H2-type / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-binding protein RBBP4 / Zinc finger protein AEBP2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.141 Å
データ登録者Sun, A. / Li, F. / Wu, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2017
タイトル: Structural and biochemical insights into human zinc finger protein AEBP2 reveals interactions with RBBP4
著者: Sun, A. / Li, F. / Liu, Z. / Jiang, Y. / Zhang, J. / Wu, J. / Shi, Y.
履歴
登録2017年7月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-binding protein RBBP4
B: Histone-binding protein RBBP4
C: Zinc finger protein AEBP2
D: Zinc finger protein AEBP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,2336
ポリマ－106,0414
非ポリマー1922
水7,224401
1
A: Histone-binding protein RBBP4
D: Zinc finger protein AEBP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1173
ポリマ－53,0212
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1160 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area16750 Å2
手法PISA
2
B: Histone-binding protein RBBP4
C: Zinc finger protein AEBP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1173
ポリマ－53,0212
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1080 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area17150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.761, 59.452, 102.438
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.330, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Histone-binding protein RBBP4 / Chromatin assembly factor 1 subunit C / CAF-1 subunit C / Chromatin assembly factor I p48 subunit / ...Chromatin assembly factor 1 subunit C / CAF-1 subunit C / Chromatin assembly factor I p48 subunit / CAF-I p48 / Nucleosome-remodeling factor subunit RBAP48 / Retinoblastoma-binding protein 4 / RBBP-4 / Retinoblastoma-binding protein p48


分子量: 51385.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBBP4, RBAP48 / プラスミド: pFastBacTM HT-B / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q09028
#2: タンパク質・ペプチド Zinc finger protein AEBP2 / Adipocyte enhancer-binding protein 2 / AE-binding protein 2


分子量: 1635.042 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 379-390 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6ZN18
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 401 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.04 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Ammonium sulfate, 0.1M MES monohydrate pH 6.5 , 30%(w/v) Polyethylene glycol monomethyl ether 5,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→40 Å / Num. obs: 50650 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 31.27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.113 / Χ2: 1.14 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.15-2.233.70.6610.7670.3950.7731.072100
2.23-2.323.70.5670.8190.3390.6631.20999.6
2.32-2.423.80.4540.8780.2690.531.086100
2.42-2.553.80.380.90.2240.4431.12299.7
2.55-2.713.80.2580.9480.1510.2991.17100
2.71-2.923.90.1860.9730.1080.2161.20299.8
2.92-3.213.90.1310.9830.0760.1521.18599.9
3.21-3.683.90.0850.9910.0490.0981.091100
3.68-4.633.90.0520.9950.030.061.06799.9
4.63-404.10.0350.9980.0190.041.19199.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GFC

3gfc


解像度: 2.141→36.762 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2186 2447 4.83 %
Rwork0.169 --
obs0.1713 50616 99.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 122.78 Å2 / Biso mean: 37.9119 Å2 / Biso min: 16.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.141→36.762 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6175 0 10 401 6586
Biso mean--73.39 41.12 -
残基数----777
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076353
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9088656
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059948
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051118
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3273773
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1413-2.1850.29761320.24862480261289
2.185-2.23250.27431440.24628312975100
2.2325-2.28440.30421430.24642868301199
2.2844-2.34150.24171420.227827762918100
2.3415-2.40480.2851400.21828572997100
2.4048-2.47560.27561590.214828523011100
2.4756-2.55550.29461220.204828412963100
2.5555-2.64680.25391460.19528262972100
2.6468-2.75270.26351340.192228612995100
2.7527-2.8780.24111670.185328042971100
2.878-3.02960.24121600.184228503010100
3.0296-3.21930.23471420.173228472989100
3.2193-3.46770.21671520.148128543006100
3.4677-3.81640.19421460.139528713017100
3.8164-4.36790.17521210.130528883009100
4.3679-5.50010.14861280.123929143042100
5.5001-36.7670.19781690.170629493118100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 166.083 Å / Origin y: -9.3674 Å / Origin z: 127.353 Å
111213212223313233
T0.2156 Å2-0.0489 Å20.0135 Å2-0.2267 Å2-0.0221 Å2--0.1951 Å2
L0.6782 °2-0.7303 °20.5591 °2-1.1143 °2-0.6255 °2--0.6475 °2
S0.0424 Å °0.0363 Å °-0.0033 Å °-0.168 Å °-0.0245 Å °0.0314 Å °0.0388 Å °0.0483 Å °-0.0257 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA37 - 442
2X-RAY DIFFRACTION1allB35 - 441
3X-RAY DIFFRACTION1allC291 - 295
4X-RAY DIFFRACTION1allD81 - 85
5X-RAY DIFFRACTION1allF1 - 219
6X-RAY DIFFRACTION1allF220 - 403
7X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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