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- PDB-3gfc: Crystal Structure of Histone-binding protein RBBP4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gfc
タイトルCrystal Structure of Histone-binding protein RBBP4
要素Histone-binding protein RBBP4
キーワードTRANSCRIPTION / RBBP4 / Histone-binding protein / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Cell cycle / Chromatin regulator / DNA replication / Nucleus / Repressor / Transcription regulation / WD repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


CAF-1 complex / NURF complex / NuRD complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / DNA replication-dependent chromatin assembly / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / ESC/E(Z) complex / regulation of stem cell differentiation / Polo-like kinase mediated events ...CAF-1 complex / NURF complex / NuRD complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / DNA replication-dependent chromatin assembly / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / ESC/E(Z) complex / regulation of stem cell differentiation / Polo-like kinase mediated events / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / ATPase complex / Sin3-type complex / G1/S-Specific Transcription / Transcriptional Regulation by E2F6 / positive regulation of stem cell population maintenance / RNA Polymerase I Transcription Initiation / histone deacetylase complex / G0 and Early G1 / Cyclin E associated events during G1/S transition / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / negative regulation of cell migration / Regulation of PTEN gene transcription / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / brain development / PKMTs methylate histone lysines / histone deacetylase binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / nucleosome assembly / Oxidative Stress Induced Senescence / histone binding / Potential therapeutics for SARS / chromosome, telomeric region / DNA replication / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. ...Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-binding protein RBBP4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Amaya, M.F. / Dong, A. / Li, Z. / He, H. / Ni, S. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Bochkarev, A. ...Amaya, M.F. / Dong, A. / Li, Z. / He, H. / Ni, S. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Bochkarev, A. / Min, J. / Ouyang, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2011
タイトル: Structure and function of WD40 domain proteins.
著者: Xu, C. / Min, J.
履歴
登録2009年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-binding protein RBBP4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7101
ポリマ－47,7101
非ポリマー00
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.645, 87.214, 88.203
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone-binding protein RBBP4 / Retinoblastoma-binding protein 4 / RBBP-4 / Retinoblastoma-binding protein p48 / Chromatin assembly ...Retinoblastoma-binding protein 4 / RBBP-4 / Retinoblastoma-binding protein p48 / Chromatin assembly factor 1 subunit C / CAF-1 subunit C / Chromatin assembly factor I p48 subunit / CAF-I 48 kDa subunit / CAF-I p48 / Nucleosome-remodeling factor subunit RBAP48


分子量: 47709.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBBP4, RBAP48 / 細胞株 (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q09028
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG3350, 0.2M MgCl2, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.5418 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→88.04 Å / Num. obs: 17716 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Χ2: 1.088 / Net I/σ(I): 20.495
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.385.90.80617280.7231100
2.38-2.485.90.70317490.7921100
2.48-2.595.90.51217360.811100
2.59-2.7360.36817370.91100
2.73-2.95.90.27117570.9421100
2.9-3.1260.18217521.1161100
3.12-3.4460.11217581.4241100
3.44-3.935.90.07717841.5791100
3.93-4.955.90.05218211.461100
4.95-505.60.04118941.104199

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3CFS

3cfs


解像度: 2.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 15.283 / SU ML: 0.186 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.327 / ESU R Free: 0.243 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 903 5.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.217 17716 99.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 69.42 Å2 / Biso mean: 28.577 Å2 / Biso min: 11.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å20 Å20 Å2
2---2.27 Å20 Å2
3---2.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2582 0 0 70 2652
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0212654
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7211.9193634
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3395333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.22424.425113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.43115376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.141158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2414
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022028
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.21095
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.21722
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2010.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1660.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8271.51727
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3822708
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.20731079
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2724.5926
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.355 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.406 65 -
Rwork0.275 1165 -
all-1230 -
obs--96.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.14650.3083-0.62991.8267-0.28091.15950.0284-0.15580.03290.028-0.0710.01290.0350.13450.04270.0585-0.009-0.00130.1215-0.00640.105716.351920.127213.0848
20.7306-0.072-0.30772.8741-0.10141.24010.0397-0.2785-0.01930.4712-0.0660.44580.09430.06250.02630.156-0.01850.12440.13090.01560.11274.134816.950825.5979
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A24 - 286
2X-RAY DIFFRACTION2A287 - 410

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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