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万見
- PDB-5xxe: Crystal structure of Poz1 and Tpz1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xxe
タイトルCrystal structure of Poz1 and Tpz1
要素
  • Protection of telomeres protein poz1
  • Protection of telomeres protein tpz1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / telomere / sheterin / hub
機能・相同性
機能・相同性情報


telomere-telomerase complex assembly / telomere cap complex / chromosome, telomeric repeat region / telomere maintenance via telomere lengthening / shelterin complex / telomere capping / telomerase holoenzyme complex / protein localization to chromosome, telomeric region / telomeric DNA binding / telomere maintenance via telomerase ...telomere-telomerase complex assembly / telomere cap complex / chromosome, telomeric repeat region / telomere maintenance via telomere lengthening / shelterin complex / telomere capping / telomerase holoenzyme complex / protein localization to chromosome, telomeric region / telomeric DNA binding / telomere maintenance via telomerase / telomere organization / telomere maintenance / DNA binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adrenocortical dysplasia protein / Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD
類似検索 - ドメイン・相同性
Protection of telomeres protein poz1 / Protection of telomeres protein tpz1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Xue, J. / Chen, H. / Wu, J. / Lei, M.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2017
タイトル: Structure of the fission yeast S. pombe telomeric Tpz1-Poz1-Rap1 complex.
著者: Xue, J. / Chen, H. / Wu, J. / Takeuchi, M. / Inoue, H. / Liu, Y. / Sun, H. / Chen, Y. / Kanoh, J. / Lei, M.
履歴
登録2017年7月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protection of telomeres protein poz1
C: Protection of telomeres protein tpz1
B: Protection of telomeres protein poz1
D: Protection of telomeres protein tpz1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,39716
ポリマ－68,3054
非ポリマー1,09112
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8450 Å2
ΔGint-254 kcal/mol
Surface area28170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.641, 97.640, 107.262
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protection of telomeres protein poz1 / Pot1-associated protein poz1


分子量: 30228.285 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2-248 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: poz1, SPAC19G12.13c / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O13852
#2: タンパク質・ペプチド Protection of telomeres protein tpz1 / Meiotically up-regulated gene 169 protein


分子量: 3924.391 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 477-508 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: tpz1, mug169, SPAC6F6.16c, SPAC6F6.18c / プラスミド: pMAL-C2X / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O14246
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.24 % / Mosaicity: 0.358 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris, 2.0 M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 35363 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.067 / Χ2: 0.776 / Net I/σ(I): 7 / Num. measured all: 155388
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.5-2.594.50.67134890.8520.350.7590.92899.8
2.59-2.694.40.50434590.8910.2650.5710.89899.7
2.69-2.824.20.33834970.9240.1850.3870.87599.7
2.82-2.964.50.24534890.9580.1280.2780.85799.5
2.96-3.154.60.16735030.9780.0860.1880.79299.9
3.15-3.394.50.09335050.9890.0480.1050.78599.8
3.39-3.734.20.05635310.9940.030.0630.73399.6
3.73-4.274.60.03835490.9960.020.0430.71899.6
4.27-5.384.30.02935910.9960.0150.0330.6399.8
5.38-504.20.02337500.9980.0130.0270.55299.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 8.034 / SU ML: 0.175 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.326 / ESU R Free: 0.256
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2558 1654 5.1 %RANDOM
Rwork0.2094 ---
obs0.2118 31069 92.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 161.44 Å2 / Biso mean: 49.03 Å2 / Biso min: 13.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.68 Å20 Å20 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3---0.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4280 0 52 227 4559
Biso mean--93.95 44.63 -
残基数----509
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0194406
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024037
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.21.9745901
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89139400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3375501
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.16524.148229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.71715810
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.541530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2622
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024716
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02926
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 63 -
Rwork0.274 1253 -
all-1316 -
obs--51.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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